Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Биохимия на ПЕЧАТЬ.doc
Скачиваний:
112
Добавлен:
27.10.2018
Размер:
8.2 Mб
Скачать

1. Аминокислоты, Протеиногенные ак, классиф. Незаменимые и заменимые ак. Редкие ак.

Аминокислотами называются карбоновые кислоты, содержа­щие —NH2-rpynny. Это амфотерные электролиты. Обладают свой­ствами кислот и оснований. Участвуют в обмене азотистых веществ всех организмов. Являются исходными соединениями при биосинтезе гормонов, витаминов, медиаторов, пигментов, пуриновых и пирими-диновых оснований, алкалоидов и др. Известно свыше 150 природных аминокислот, из них 20 важнейших (и два амида) служат мономер­ными звеньями, из которых построены все белки.

Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необ­ходимые им аминокислоты; организмы животных и человека не спо­собны к образованию так называемых незаменимых аминокислот и получают их с пищей.

В состав белковых молекул входят в основном а-аминокислоты — аминокислоты, содержащие NH2-rpyппy в а-положении.

Общая формула а-аминокислот

R—СН—СООН

NH2

Протеиногенные аминокислоты

Протеиногенными аминокислотами называются а-аминокислоты, которые являются мономерами белковых молекул и подраз­деляются на ациклические и циклические.

Ациклические аминокислоты — а-аминокислоты, имеющие ли­нейное строение, подразделяются:

— на моноаминомонокарбоновые; глицин, аланин, серин, треонин, Валин, лейцин, изолейцин, метионин, цистеин

— моноаминодикарбоновые; аспаргиновая кислота, глутаминовая к-а,

— диаминомонокарбоновые; лизин, аргинин, оксилизин

— диаминодикарбоновые. цистин

Циклические аминокислоты, имеющие в основе строения цик­лы, подразделяются на ароматические и гетероциклические

ароматические: фенилаланин, тирозин.

гетероциклические: триптофан, гистидин.

Иминокислоты: пролин, оксипролин.

Амиды аспаргиновой и глутаминовой кислот: аспаргин, глутамин.

βВажной особенностью протеиногенных аминокислот является их оптическая активность. За исключением глицина, они построены асимметрично и способны вращать плоскость поляризации света. Величина удельного вращения составляет от 20 до 30°.

Редкие аминокислоты

Кроме 20 аминокислот и двух амидов, входящих в состав белков, известно более 150 аминокислот, которые называются редкими амино­кислотами.

По химической природе редкие аминокислоты — это в основном а-аминокислоты, а также β-, γ-, γ-аминокислоты. Примерами редких аминокислот являются орнитин, цитруллин, β-аланин, у-аминомасляная кислота, норлейцин и др.

Незаменимые (эссенциальные) аминокислоты

Незаменимые аминокислоты — это аминокислоты, которые не синтезируются организмом и должны поступать с пищей. К ним относятся треонин, фенилаланин, лейцин, триптофан, изолейцин, валин, лизин и метионин.

В ряде случаев две важные аминокислоты — гистидин и аргинин — также являются незаменимыми (например, для детского организма).

Исключение из пищи хотя бы одной незаменимой аминокислоты делает невозможным синтез белка.

Аминокислоты, которые синтезируются организмом, называ­ются заменимыми аминокислотами.

Белки, содержащие все незаменимые аминокислоты (белки жи­вотного происхождения), называются биологически полноценными белками; белки, которые не содержат хотя бы одной незаменимой аминокислоты (белки растительного происхождения), — биологически неполноценными белками.

Биологическая роль аминокислот

1. Участие в биосинтезе белков. Белки пищи распадаются до аминокислот. Как мономеры аминокислоты участвуют в био­синтезе белков живого организма.

2. Каждая аминокислота участвует в биосинтезе других важ­ных соединений.