25.Углеводы, классиф, биол. Ф-ии, Моносах, представ, структ, св-ва.

Углеводы – обширный класс органических соединений. Углеводы (глюциды) - это биоорганические соединения с эмпирический формулой C_n(H₂O)_m. Оптимальное соотношение углеводных компонентов в рационе: суточная потребность в углеводах составляет 365-500 г (в среднем 382 г),

в том числе: полисахаридов - 350-400 г, моно- и дисахаридов - 50-100 г (их следует распределить на 3-4 приема по 20-25 г), балластных веществ - 25 г, из них клетчатки и пектиновых веществ - 10-15 г.

Биологические функции углеводов

1. Энергетическая функция.

Углеводы обеспечивают 60-70% энергозатрат организма. При полном распаде 1 г углеводов выделятся 17,15 кДж энергии. Углеводы входят в состав макроэргических соединений (АТФ, ГТФ и др.). В клетках живых организмов углеводы являются источниками и аккумуляторами энергии.

2. Опорная функция. Углеводы в растениях (на их долю приходится до 90 % сухого вещества) и некоторых животных (до 20 % сухого вещества) выполняют роль опорного (скелетного) материала, входят в состав многих важнейших природных соединений,

2. Пластическая функция.

Углеводы входят в состав биологических мембран и органоидов клетки.

3. Защитная функция.

Мукополисахариды, входящие в состав вязких секретов (слизей), защищают внутренние стенки сосудов и воздухоносные пути от механических и химических воздействий.

4. Регуляторная функция.

Клетчатка регулирует акт перистальтики.

5. Специфическая функция.

Отдельные углеводы выполняют особые функции: участвуют в проведении нервных импульсов, образовании антител.

6. Генетическая.

Пентозы входят в состав ДНК и РНК.

7. Углеводы (пентозы) входят в состав нуклеотидсодержащих коферментов.

8. Трофическая функция.

Гликоген - запасной (резервный) полисахарид, является трофическим включением.

Классификация углеводов

Все углеводы делятся на две группы: простые и сложные.

Простыми углеводами называют углеводы, которые не способны гидролизоваться с образованием более простых соединений, в их составе число атомов углерода равно числу атомов кислорода.

Сложные углеводы – углеводы, способные гидролизоваться на более простые. У них число атомов углерода не равно числу атомов кислорода. Сложные углеводы очень разнообразны по составу, молекулярной массе и по свойствам. Их делят на две группы: низкомолекулярные сахароподобные или олигосахариды) и высокомолекулярные (полисахариды).

1. Моносахариды - простые углеводы, при расщеплении которых не сохраняются свойства глюцидов (глюкоза, фруктоза).

2. Олигосахариды - соединения из двух и более моносахаридов (до 10) - сахароза, лактоза, мальтоза.

3. Полисахариды - сложные сахариды, молекула которых состоит из многих моносахаридных остатков (крахмал, альгиновые кислоты, агар).

Моносахариды

Моносахариды подразделяются на: триозы - 3 атома С; тетрозы - 4 атома С; пентозы - 5 атомов С; гексозы - 6 атомов С; гептозы - 7 атомов С; октозы - 8 атомов С.

Моносахариды, содержащие альдегидные группы, называют альдозами, содержащие кетонные группы - кетозами. Название моносахаридов составляется из наименования активной группы и числа атомов С: альдотриоза, кетопентоза и т.д.

Триозы – диоксиацетон, глицеральдегид.

Тетрозы – эритрозы.

Пентозы – арабиноза, рибоза, ксилоза, дезоксирибоза. Арабиноза содержится в свекле. Рибоза и дезоксирибоза – важный структурные компоненты нуклеиновых кислот, входят в состав ДНК, РНК, нуклеотидных коферментов, являются промежуточными продуктами прямого (пентозного) углеводного распада в организме.

Ксилоза – структурный компонент содержащихся в соломе, отрубях, древесине полисахаридов ксилозанов.

Гексозы

CHO CH₂OH CHO CHO

| | | |

H - C - OH CO H - C - OH HO- C - H

| | | |

HO- C - H HO- C - H HO- C - H H - C - OH

| | | |

H - C - OH H - C - OH HO- C - H H - C - OH

| | | |

H - C - OH H - C - OH H - C - OH H - C - OH

| | | |

CH₂OH CH₂OH CH₂OH CH₂OH

Глюкоза Фруктоза Галактоза Манноза

Основной гексозой является глюкоза, участвующая в анаэробном и аэробном углеводном распаде. В печени гексозы под воздействием ферментов преращаются в глюкозу. При окислении гексоз образуются гексуроновые кислоты: глюкоза и галактоза.

Глюкоза (виноградный сахар, декстроза, глюкуроновая кислота) широко распространена в природе: содержится в зеленых частях растений, в виноградном соке, семенах и фруктах, ягодах, меде. Входит в состав важнейших полисахаридов: сахарозы, крахмала, клетчатки, многих гликозидов. Получают глюкозу гидролизом крахмала и клетчатки. Сбраживается дрожжами.

Фруктоза (фруктовый сахар, левулеза) в свободном состоянии содержится в зеленых частях растений, нектаре цветов, семенах, меде. Входит в состав сахарозы, образует высокомолекулярный полисахарид инсулин. Сбраживается дрожжами. Получают из сахарозы, инсулина, трансформацией других моноз методами биотехнологии.

Глюкоза и фруктоза играют большую роль в пищевой промышленности, являясь важным компонентом продуктов питания и исходным материалом при брожении.

Галактоза – компонент лактозы.

Замена у второго атома С – ОН на – NH₂ приводит к образованию аминосахароз гексозаминов (глюкозамин, галактозамин).

Гексозамины входят в состав клеточных оболочек и мукополисахаридов в свободном состоянии и в соединении с CH₃COOH.

4.Ф-х. свойства б.,, Коэф. пересчета азота на белок в биолог. материале.

Коэффициент пересчета азота на белок в биологическом материале

Методы определения белка в биологическом материале осно­ваны на определении содержания общего азота:

ОА = БА + НБА,

где ОА - общий азот; БА - белковый азот; НБА - небелковый азот.

Массовая доля азота to (N) = 16 %, т. е. в 100 г белка содер­жится 16 г азота. Составляем пропорцию:

100 г Б - 16 г N

хгБ-lrN

х = 6,25,

т. е. в 6,25 г белка содержится 1 г азота.

Коэффициент пересчета азота на белок в биологическом ма­териале К = 6,25.

Физико-химические свойства белков

1. Для белков характерна большая молекулярная масса (М = 6 • 10³—6 • 10⁷). Для определения молекулярной массы исполь­зуются различные физические методы: гравитационный, гельфильт-рационный, электрофоретический и др.

2. Белки — гидрофильные, т. е. имеющие сродство к воде, соеди­нения. Молекулы воды образуют гидратные оболочки белков.

3. Белки — амфотерные полиэлектролиты, так как содержат -СООН- и -NH₂-rpynnbi.

При изменении рН среды происходит подавление диссоциа­ции карбоксильных или аминогрупп, изменяется общий заряд бел­ковой молекулы.

4. Изоэлектрическое состояние белков — электронейтральное состояние, когда суммарный заряд белка равен нулю для конкрет­ного значения реакции среды.

В изоэлектрической точке (ИЭТ) белок является наименее устой­чивым. Электронейтральные молекулы легко сближаются, склеива­ются, коагулируют, выпадают в осадок.

Значение рН, отвечающее ИЭТ белка, определяется числом ионогенных групп. Если белок содержит больше основных амино­кислот, ИЭТ выше 7, при преимущественном содержании кислых аминокислот (моноаминодикарбоновых) — ниже 7. Для большин­ства глобулярных белков рН 4,5—6,5. *

Для белков со щелочными свойствами ИЭТ наступает при рН 10—12 (рН > 7), для белков с кислотными свойствами — при рН < 7.

Изоэлектрическую точку следует отличать от изоионной точки. Изоионной точкой называется такое значение рН, при котором число протонов, связанных с основными группами, равно числу протонов, отданных диссоциированными кислотными группами в белкой молекуле. Изоионной точке соответствует такое значение рН, при котором суммарный заряд белковой молекулы равен нулю в уао-виях полного отсутствия электролитов в растворе.

Изоэлектрическая и изоионная точки совпадают, когда растер белка не содержит никаких других ионов, кроме ионизированях остатков аминокислот белковой молекулы и ионов, образующий при диссоциации воды.

5. Денатурация белка — нарушение нативной (природной) про­странственной структуры белковой молекулы, приводящее к умеь-шению или полной потере ее растворимости, изменению физко-химических свойств белка, утрате биологической активности. Денау-рация — это необратимое осаждение белков, при котором проиео-дит разрушение четвертичной, третичной и вторичной структур (jhc-щепление дисульфидных, гидрофобных, ионных, водородных связи). Первичная структура не разрушается, денатурация не сопровояда-ется разрывом ковалентных связей в составе полипептидной ции.

Денатурирующие факторы подразделяются на физичесие и химические.

К химическим факторам относятся:

— концентрированные минеральные кислоты (H₂SO₄, HC1, HN0₃);

— катионы тяжелых металлов, анионы иода и тиоцианата;

— органические растворители (низшие спирты, этиленгликиь, диоксан, диметилсульфоксид);

— трихлоруксусная кислота;

— сульфосалициловая кислота;

— таннин;

— мочевина, формамид, гуанидинхлорид и другие амиды. Максимальное денатурирующее действие мочевина и др]тие

амиды оказывают при высоких концентрациях (6 М — 10 М). Физическими факторами являются:

~ высокая температура;

— высокое давление (5 000-10 000 атм.); ~ энергичное встряхивание;

— облучение звуковыми волнами высокой частоты; ~ ультрафиолетовое излучение;

~ ионизирующее излучение.

При денатурации белков пептидные связи становятся более Доступными для действия протеолитических ферментов, протеолиз денатурированных белков протекает с большей скоростью, чем нативных. Полная денатурация белков (ферментов) в большинстве случаев необратима, однако иногда их удается ренатурировать.

Способность к ренатурации после нагревания характерна для фермента трипсина. Необходимым условием его ренатурации являет­ся медленное охлаждение белка до комнатной температуры ("отжиг"), при этом восстанавливается нативная конформация и биологическая функция трипсина.

6. Гидролиз белков — характерное свойство белковых молекул. Конечными продуктами гидролиза являются аминокислоты.

Гидролиз подразделяется:,

— на кислотный;

— щелочной;

— ферментативный.

Ферментативный гидролиз белков протекает с участием протео-литических ферментов.

7. Высаливанием называется осаждение белков из водных ра­створов под действием высококонцентрированных нейтральных со­лей (солей щелочных и щелочноземельных металлов). Высаливание — обратимое осаждение при определенных условиях.

Высаливание — это процесс, обратный солевому растворению, т. е. возрастанию растворимости белков в воде при добавлении небольших концентраций нейтральных солей ((NH₄)₂SO₄, Na₂SO₄, MgSO₄ и др.). В результате увеличивается степень диссоциации ионизированных групп белка, происходит экранирование заряжен­ных групп белковых молекул, увеличение диэлектрической посто­янной воды.

При высаливании происходит разрушение гидратных оболочек. Относительная эффективность высаливающего действия различных ионов зависит от их размера, величины заряда, способности к гидра­тации. При больших концентрациях ионов в растворе они притяги­вают к себе от заряженных групп белка поляризованные молекулы воды и нарушают гидратную оболочку белка, которая предотвра­щает его осаждение.

По способности к высаливанию белков из водного раствора анионы и катионы образуют лиотропные ряды — ряды Гофмейстера:

— для анионов

SO/" > F- > [Цитрат?- > [Тартрат]²- > СН₃СОО" > С1" > Вг > > \~ > CNS" (роданид);

— для катионов

Ва²⁺> Sr²⁺ > Са²⁺ > Mg²⁺ > Cs⁺ > Pb⁺ > К⁺ > Na⁺ > Li⁺.

На практике для высаливания часто используют NaCl, (NH₄)₂SO₄ и MgSO₄. Хлорид натрия осаждает белки слабее, чем сульфат аммо­ния, так как обладает меньшей дегидратирующей способностью (в соответствии с положением ионов в ряду Гофмейстера).

8. Водоудерживающая способность белков мышечной ткани. Белково-водный коэффициент.

Белки мышечной ткани обладают высокой влагоудерживающей способностью (БУС), которую определяют как количество клеточного сока, выделенного тканью при механическом воздействии на нее, и выражают в процентах. Например, величина ВУС мяса рыбы колеб­лется от 10 до 25 %, зависит от вида рыбы, степени свежести и т. д.

Белково-водный коэффициент (БВК) — это отношение содер­жания белка к содержанию воды.

ВУС и БВК играют важную роль в технологических процессах.

9. Оптические свойства. Белки поглощают ультрафиолетовый свет в трех областях:

— поглощение при длинах волн более 250 нм с максимумом около 280 нм обусловлено присутствием трех циклических амино­кислот (триптофана, тирозина, фенилаланина). Основной вклад дают триптофан (Я_тах= 278 нм) и тирозин (А,_тах= 275 нм);

— поглощение при 210—250 нм имеет сложную природу и опре­деляется присутствием водородных связей, а-спиральных участков, наличием ароматических и других аминокислот;

— поглощение при 190 нм обусловлено наличием в белке пептид­ных связей.

На этом свойстве основан спектрофотометрический метод ко­личественного определения белка (в основном по интенсивности поглощения при 280 нм). При работе с белками условно принима­ют, что одна единица оптической плотности раствора при 280 нм соответствует концентрации белка 1 мг/см³ при рабочей длине кюветы 1 см. s

Для видимого диапазона спектра 380—760 нм способностью поглощать свет обладают только окрашенные белки — хромопроте-^ины (гемоглобины, цитохромы, флавопротеины, "голубой" белок).

В инфракрасной области спектра (760—10 000 нм) свет погло­щают все белки. ИК-спектроскопию используют для анализа струк­туры белка.