17.Пищеварительные липолитические ферменты

Липолизом называется гидролиз липидов, липолитическими ферментами — ферменты, катализирующие гидролиз липидов. К пи­щеварительным липолитическим ферментам относятся липазы же­лудка, липаза, фосфолипаза и холестераза кишечника.

Липаза желудка — слабоактивная гидролаза, гидролизует жиры молока.

Липаза тонкого кишечника — гидролитический фермент, катали­зирующий гидролиз жиров. Продуктами гидролиза являются моно-и диацилглицериды, глицерин, жирные кислоты. Оптимум рН 7,8—8,2. Активатором являются желчные кислоты. Обязательным условием пе­реваривания жиров является их эмульгирование. К природным эмуль­гаторам жиров относятся сывороточный альбумин и желчные кислоты.

Фосфолипазы — гидролазы, катализирующие гидролиз фосфо­липидов в тонком кишечнике. Активатором фосфолипаз и эмульгато­ров фосфолипидов являются желчные кислоты. К фосфолипазам от­носятся фосфолипазы А, В, С, Д, которые последовательно гидролизуют молекулу фосфолипидов.

Первый фермент - фосфолипаза А — отщепляет ненасыщенную жирную кислоту от второго углеродного атома глицерина, в результа­те чего образуется лизофосфолипид, который обладает свойствами эмуль­гатора. Далее последовательно действуют фосфолипазы В, С и Д, которые расщепляют молекулы фосфолипида на глицерин, жирную и фосфорную кислоты и азотистое основание.

Холестераза относится к гидролазам. Субстратом для нее явля­ются эфиры холестерина (сложносвязанная форма холестерина). Опти­мум рН 7,8—8,2. Активатор — желчные кислоты. Продукты гидроли­за — свободный холестерин и кислоты.

12.Лиазы

Лиазы (десмолазы) - ферменты, отщепляющие группы от суб­стратов по негидролитическому механизму с образованием двойных связей:

К лиазам относятся ферменты, действующие на связи С-С, С—О, С—N, С—S, С-галоид (альдолаза, декарбоксилаза).

Представителем лиаз является фермент рибулозодифосфаткар-боксилаза (4.1.1.39), играющий важнейшую роль в процессе фото­синтеза:

Молекула рибулозодифосфат-карбоксилазы включает 16 субъеди­ниц: восемь больших, образующих активный центр, синтезируются в хлоропласте, восемь малых - синтезируются в цитоплазме, транс­портируются через мембрану хлоропласта и соединяются с большими субъединицами. Молекулярная масса фермента, выделенного из листь­ев шпината, равна 550 000. Содержание рибулозодифосфат-карбокси­лазы составляет в среднем 16 % от общей массы белка в листьях.

13.Изомеразы и мутазы

Изомеразы — ферменты, катализирующие взаимопревращения оптических, геометрических и позиционных изомеров. Мутазы обес­печивают внутримолекулярный перенос атомных группировок без образования изомера.

К изомеразам относятся цис-транс-изомеразы, например:

рстинальизомсраза

Транс-ретиналь------------------> 11-цис-ретиналь

Подклассом изомераз являются изомеразы, катализирующие взаимопревращения альдоз и кетоз.

19. Тканевые протеолитические ферменты

Тканевой протеолиз, т. е. гидролиз тканевых белков с участием тканевых протеолитических ферментов, называется автолизом, а ферменты — катепсинами. Катепсины подразделяются А, В, С, D, Е, Н, N, L, S.

По локализации выделяют две группы катепсинов. К первой группе относятся кислые катепсины. Они локализованы в лизосомах клеток, где происходит основной процесс гидролиза белков, и состав­ляют 85—90 % от общего содержания катепсинов в клетках. Ко вто­рой группе относятся основные и нейтральные катепсины. Они лока­лизованы в цитозоле и эндоплазматическом ретикулуме и составляют 10—15 % от общего содержания катепсинов.

В основном катепсины являются кислыми протеиназами. Катеп-син В относится к тиоловым протеиназам.

По специфичности действия катепсины подразделяются на экзо-пептидазы (С, А, Н) и эидопептидазы (В, N, L, S, D).

Катепсин С отщепляет дипептид с N-конца полипептидной цепи, имеет оптимум рН 5,0—6,0.

Катепсин А аналогичен карбоксипептидазе, оптимум рН 5,0—5,5.

Катепсин В является аналогом трипсина, оптимум рН 5,5—6,0.

Катепсин Н подобен аминопептидазе, наиболее активен в клет­ках печени, оптимум рН 6,0—7,0.

Катепсин N при рН 3,6—6,0 гидролизует нативный коллаген, при рН 6 — растворимый коллаген.

Катепсин L аналогичен химотрипсину, оптимум рН 5,0.

Катепсин D имеет оптимум рН 4,0.

Тканевые протеиназы активны в период посмертных изменений тканей.