5.6. Зміни активності ферментів при захворюваннях травного каналу

Визначення активності ферментів у сироватці крові для цієї групи захворювань має другорядне значення, оскільки зміни ферментних тестів є часто незакономірними й малопоказовими. Проте для оцінки тяжкості структурних ушкоджень травного каналу використовують визначення в сироватці крові активності ЛФ, ентерокінази, еластази, АлАТ, АсАТ, ЛДГ, альдолази, ЛДГ та її ізоферментів (при гастритах, ентеритах, колітах). Певну діагностичну інформацію для розмежування вроджених і набутих аномалій травлення можна отримати при дослідженні ферментів у калі (ЛФ, ентерокінази, дисахаридаз, карбоксипептидаз, амінопептидаз, амілази та ін.). Дослідження уропепсину в сечі може бути корисним для діагностики злоякісних новоутворень та виразки шлунка.

5.7. Зміни активності ферментів при онкологічних захворюваннях

Ферменти сироватки крові:гексокіназа, глюкозофосфатізомераза, тріозофосфатізомераза, ЛДГ, МДГ, ІДГ, альдолаза, ЛФ, кисла фосфатаза, ХЕ, піруваткіназа, 5’-НТ, ГГТП, ЛАП, β-глюкуронідаза, АлАТ, АсАТ, фосфоглюкомутаза.

Ізоферменти:ЛДГ, МДГ, альдолази, ЛФ, кислої фосфатази, піруваткінази, ЛАП та ін.

Ферменти сечі:β-глюкуронідаза, амілаза, лізоцим, НАГ, ГГТП, ізоферменти ЛДГ та ін.

Пухлинним клітинам властивий змінений метаболізм. Зростає активність катаболічних змін. При злоякісних новоутвореннях на стадії дисемінації в сироватці крові можна виявити підвищення активності багатьох клітинних ферментів, включаючи амінотрансферази. Свідченням інтенсивного катаболічного обміну вуглеводів (гліколіз) є висока активність глюкозофосфатізомерази, гексокінази, ЛДГ, тріозофосфатізомерази, піруваткінази в сироватці крові. Однак ці ферменти як неспецифічні не можуть дати достовірної інформації про локалізацію пухлини. Дещо більш інформативними тестами в плані встановлення органного походження пухлини є ЛФ, 5’-НТ, ГГТП, ЛАП, кисла фосфатаза та ін.

У приблизно 50% пацієнтів із інвазивним раком простати та у 80% пацієнтів із неінвазивним раком, у яких новоутворення виявлено клінічно, зростання активності кислої фосфатази не спостерігається. Таке дослідження характеризується низькою чутливістю, коли мова йде про виявлення захворювання, тому тест не рекомендується для використання при скринінгу. Швидше за все значення тесту полягає у підтвердженні клінічного діагнозу і моніторингу розвитку захворювання під час терапії. Він також свідчить про вихід пухлини за межі залози.

Іншим маркером раку простати є простатоспецифічний антиген (ПСА). Чутливість його вища, ніж у КФ. ПСА – це серинова протеаза з хімотрипсиноподібною активністю. У 80 % чоловіків кількість ПСА в крові в нормі менше 4 мкг/мл (4 нг/мл), у 20 % – до 20 мкг/л. Вміст ПСА збільшується при раку та доброякісній гіперплазії простати, а після лікування знижується до норми. Визначення кількості ПСА рекомендується для спостереження за лікуванням.

Активність ЛФ у пацієнтів із новоутвореннями може бути підвищеною з багатьох причин. Активність кісткового ізоензиму зростає у первинних та вторинних пухлинах кісток, викликаючи підвищення остеобластної активності (наприклад, остеосаркома). Ця активність не зростає у пухлинах остеолітичного характеру (наприклад, множинна мієлома). Активність печінкового ізоензиму ЛФ зростає у пацієнтів із первинним або вторинним новоутворенням печінки внаслідок часткового холестазу. Багато злоякісних пухлин синтезують та виділяють ізоензими ЛФ, які в нормі не утворюються органом, де виникло новоутворення. Звичайно, це не дуже великі кількості і вони можуть не впливати на загальну активність ферменту. Використання моноклональних антитіл дозволяє виявити та визначити активність цих ізоензимів. Найбільш відомою пухлиноспецифічною формою ЛФ є ізофермент Регана, який за термостабільністю подібний до плацентарної ЛФ і виявляється в пацієнтів із бронхіальною карциномою. У пацієнтів із пухлинами травного тракту можна виявити ізоензим ЛФ, подібний до ембріональної форми ізоензиму кишечника.