Участки саркомера

Как отмечалось выше, миофибриллы характеризуются чередованием светлых и темных участков (см. рис. 3.1). Всего в саркомере существует пять зон. Мы уже говорили, что Z-линия образует плотную линию на обоих концах саркомера (т.е. на терминальных его точках). При сильном увеличении можно увидеть, что Z-линия имеет зигзагообразную форму. Частично это объясняется тем, что тонкие филаменты на обоих концах Z-линии не являются коллинеарными. Рис. 3.3 иллюстрирует модель Z-линии. Подобная конфигурация позволяет приспосабливаться к значительным колебаниям диаметра миофибрилл, увеличивая либо уменьшая латеральное разделение между филаментами. Такая структурная гибкость, вполне возможно, способствует пластичности мышц.

Рис. 3.3. Схематическая модель Z-диска, включающая "истоки" тонкого филамента. Во взаимопересекающейся плоскости показана квадратная решетка тонких филаментов

(Pollack, 1990)

26

По соседству с Z-линией находится I-диск, оптически менее плотная полоска. I-диск включает филаменты актина, титина и I-мостики. Длина I-диска равна примерно 1,5 мкм. Темные участки саркомера называются А-дисками. Такое название они получили потому, что световая волна, проходящая через них, является анизотропической (ее скорость во всех направлениях неодинакова). Длина А-дисков около 1,0 мкм, что соответствует длине толстых филаментов. В центре каждого А-диска находится относительно менее плотный и более светлый участок — Н-зона; она расположена между кончиками тонких филаментов. Таким образом, размер Н-зоны зависит от длины мышцы или от степени взаимного перекрытия филаментов. И наконец, есть еще М-линия. Эта плотная структура находится в центре саркомера и соответствует нескольким параллельным М-мостикам.

Г л а в а 3 ■

Сократительные компоненты мышцы

Ультраструктура тонкого филамента: актин

Тонкий филамент называется актином. Его диаметр около 5-6 нм, а длина — примерно 1 мкм. При низкой разрешающей способности этот филамент напоминает жемчужное ожерелье, в котором две нити накручены одна на другую (см. рис. 3.2). Эта структура накручивания двух нитей не является правильной, как считалось раньше; она полупроизвольная (Egelman, Francis, Derosier, 1982). Актин не единственный компонент тонкого филамента. Внутри или вдоль последнего находится несколько других белков, включая небулин, тропонин и тропомиозин. Они служат для ругуляции связывания филаментов.

Ультраструктура толстого филамента: миозин

Толстым филаментом является миозин (см. рис. 3.2). Его диаметр примерно 10-15 нм, а длина — около 1,5 мкм. Таким образом, он более плотный (толстый) и более короткий, чем актиновый филамент. Уникальность миозиновых филаментов заключается в том, что они имеют множество латеральных отростков, которые простираются по направлению к актиновым филаментам. Эти отростки называются поперечными мостиками. Они являются участками связывания актино-вых и миозиновых филаментов, в результате чего образуется мышечное напряжение.

Миозиновая головка. Исследования показывают, что НММ может также расщепляться на два субфрагмента: S-1 и S-2. Субфрагмент S-2 является сегментом миозинового стержня, расположенного между головкой и дистальным сегментом стержня. С другой стороны, субфрагмент S-1 является сегментом молекулы миозина, составляющей головку. Он состоит из легких и тяжелых цепочек. Каждый сегмент тяжелой цепочки, находящийся в пределах головки, делится на три фракции. Функциональное значение этого деления пока еще не выяснено. Кроме тяжелой цепочки, каждая головка содержит две, иногда три легкие цепочки. Результаты исследований показывают, что эти легкие цепочки играют роль в молекулярном привязывании и руководстве головками (Chowrashi и др., 1989).

Миозиновый хвост. При тщательном анализе миозиновой молекулы можно увидеть, что она состоит из двух частей: хвоста и головки (см. рис. 3.2). Хвост нередко называют стержнем или участком стержня миозиновой молекулы. Этот сегмент молекулы миозина, состоящий из дисталь-ного конца миозинового стержня, также называют легким меромиозином (ЛММ). К нему присоединен тяжелый меромиозин (ТММ). Этот компонент молекулы миозина включает в себя проксимальный сегмент стержня и головку. В отличие от ЛММ, ТММ обладает способностью связываться с актином.

27

Наука о гибкости

УЛЬТРАСТРУКТУРА