38.3.Типы мышечных волокон

По своим физиологическим возможностям и обуславливающим их биохимическим свойствам мышечные волокна делятся на несколько типов:

• красные, мышечные волокна (волокна I-го, или медленного, типа);

• волокна промежуточного типа;

• белые мышечные волокна (волокна II-го, или быстрого, типа).

Причем эти волокна в том или ином соотношении содержатся в одной и той же мышце. А тип мышечного волокна определяется, видимо, типом иннервирующего его мотонейрона.

	КРАСНЫЕ ВОЛОКНА (I-го, или МЕДЛЕННОГО, ТИПА)	БЕЛЫЕ ВОЛОКНА (Н-го, или БЫСТРОГО, ТИПА)
РАБОТА, КОТОРУЮ МОГУТ ВЫПОЛНЯТЬ ВОЛОКНА	Не очень интенсивная, но продолжительная	Интенсивная, но кратковременная
ПРЕОБЛАДАЮЩИЙ СПОСОБ РАСПАДА ЭНЕРГЕТИЧЕСКИХ СУБСТРАТОВ	Аэробный	Анаэробный (распад гликогена или глюкозы до молочной кислоты)
СОДЕРЖАНИЕ МИОГЛОБИНА	Высокое	Низкое
СОДЕРЖАНИЕ ГЛИКОГЕНА	Низкое	Высокое
АКТИВНОСТЬ СДГ	Высокая	Низкая
АТФазная АКТИВНОСТЬ	Относительно небольшая	Высокая

38.4.Структура миофибриллы

Миофибриллы имеют вид нитей диаметром 12 мкм и длиной, сопоставимой с протяженностью волокна. Их количество в отельном волокне варьирует в широких пределах (от нескольких десятков до 2000 и более). Они обладают собственной поперечной исчерченностью, причем в мышечном волокне они располагаются столь упорядоченно, что А- и I-диски одних миофибрилл точно совпадают с аналогичными дисками других, обусловливая поперечную исчерченность всего волокна. Структурно-функциональной единицей миофибриллы является саркомер (миомер).

Саркомер (миомер) представляет собой участок миофибриллы, расположенный между двумя телофрагмами (Z-линиями) и включающий A-диск и две половины I-дисков по одной половине с каждой стороны. В расслабленной мышце длина саркомера составляет около 2-3 мкм, а ширина его участков выражается соотношением Н : А : I = 1:3:2; при сокращении мьшшы саркомер укорачивается до 1.5 мкм. Миофибрилла типичного мышечного волокна человека длиной около 5 см насчитывает порядка 20 тыс. последовательно расположенных саркомеров.

Структура саркомера представлена упорядоченной системой толстых и тонких белковых нитей (миофиламентов). Толстые нити (диаметром около 10-12 нм и длиной 1.5-1.6 мкм) связаны с мезофрагмой и сосредоточены в А-диске, а тонкие (диаметром 7-8 нм и длиной 1 мкм) прикреплены к телофрагмам, образуют I-диски и частично проникают в А-диски между толстыми нитями (более светлый участок А-диска, свободный от тонких волокон, называется полоской Н). В саркомере насчитывается несколько сотен толстых нитей. По сечению саркомера толстые и тонкие нити располагаются высокоорганизованно в узлах гексагональной решетки. Каждая толстая нить окружена шестью тонкими, каждая из тонких нитей частично входит в окружение трех соседних толстых.

38.5.Механизм сокращения мышечного волокна

• Состояние покоя

  • В отсутствие ионов Са2+ тонкие и толстые нити не взаимодействуют, т.к. в тонких миофиламентах комплекс тропонина и тропомиозина блокирует активные центры  двойной актиновой нити.

• Сокращение

  • В присутствии Са2+ и АТФ  меняется конфигурация тропонина и тропомиозина, центры актина освобождаются, замыкаются мостики между тонкими и толстыми филаментами и затем быстро размыкаются с небольшим перемещением миофиламентов друг относительно друга. Чередование замыкания и размыкания мостиков приводит к тому, что тонкие филаменты вдвигаются между толстыми ещё глубже, отчего I-диски и Н-зона становятся тоньше, а тёмная часть А-диска - шире.

Кроме Са²⁺ , для взаимодействия актиновых и миозиновых миофиламент, как  отмечалось, необходим АТФ (аденозинтрифосфат) –низкомолекулярное вещество, служащее источником энергии. При этом взаимодействии АТФ разрушается (до АДФ и фосфата), благодаря АТФазной активности миозина. В свою очередь, АТФ образуется в реакциях распада гликогена и других энергетических субстратов.