- •5. Биологические функции и классификация белков.
- •6. Значение и специфичность действия ферментов.
- •7. Строение фермента.
- •8. Активный центр.
- •9. Определение активности ферментов.
- •10. Локализация ферментов в клетке, маркёрные и органоспецифические ферменты.
- •11. Механизм действия ферментов.
- •12 . Кинетика ферментативных реакций.
- •13. Регуляция активности ферментов.
- •14. Ингибирование ферментов.
- •15 . Номенклатура и классификация. Изоферменты. Изменение активности в энтогенезе.
- •15 . Энзимопатия.
- •16. Обмен веществ. Ката- и анаболизм .
- •17.Биологическое окисление.
- •18. Природа макроэргичности атф.
- •19. Цикл кребса.
- •20 . Тканевое дыхание.
- •21 . Дыхательная цепь.
- •22. Механизм сопряжения окислительного фосфорилирования.
- •23 . Термогенез.
- •24 . Микросомальная дыхательная цепь.
- •25 . Перекисное окисление и антиоксидантная защита.
- •26 . Углеводы и их переваривание.
- •1) Гиалуроновая кислота.
- •2) Кондратин – сульфат
- •3) Гепарин
- •27 . Биологические функции углеводов.
- •28 . Переваривание углеводов .
- •Галактоза
- •Фруктоза
- •29 . Пути метаболизма глюкозы.
- •30 . Синтез и распад гликогена.
- •31.Гликогенозы.
- •32 . Гликогенолиз и гликолиз.
- •33. Механизм гликолитической оксидоредукции. Субстратное фосфорилирование.
- •34 . Спиртовое брожение и метаболизм этанола.
- •34.Эробный распад глюкозы. Окислительное декарбоксилиро -
- •35. Глюконеогенез.
- •36. Гипо - и гипергликемия.
- •37.Регуляция уровня глюкозы в крови.
- •38. Сахарный диабет.
- •39. Липиды . Строение , классификация , биологическая роль .
- •40.Переваривание и всасывание липидов .
- •41. Ресинтез липидов в стенке кишечника .
- •42 . Метаболизм липидов .
- •45. Пути обмена ацетил-КоА . Обмен кетоновых тел .
- •46. Биосинтез триглицеридов.
- •47. Интеграция углеводного и липидного обмена .
- •48. Белковый обмен.
- •49. Состав желудочного сока. Механизм секреции hCl .
- •9. Ряд аминокислот, имеющих диагностическое значение .
- •50. Панкреатический сок.
- •51. Кишечный сок.
- •1.Энтерокиназа .
- •9. Фосфолипаза и липаза .
- •52 . Переваривание белков .
- •53. Гниение белков в толстом кишечнике .
- •54. Механизм всасывания аминокислот и пути их утилизации .
- •55.Трансаминирование аминокислот .
- •56. Токсичность аммиака и пути его обезвреживания .
- •57. Биосинтез мочевины .
- •58. Цикл кребса-гензеляйта .
- •59. Пути вступления аминокислот в цтк .
- •60. Декарбоксилирование аминокислот .
- •61.Метаболизм серина и глицина .
- •62. Нарушение обмена глицина .
- •63. Обмен серосодержащих аминокислот и триптофана.
- •64. Метаболизм триптофана.
- •65. Обмен фенилаланина и тирозина.
- •66. Обмен гистидина, глутамина, аспарагина, пролина.
- •67. Интеграция углеводного, белкового и липидного обмена.
- •72. Распад пуриновых нуклеотидов. Подагра.
- •73. Синтез и распад пиримидиновых оснований.
50. Панкреатический сок.
Панкреатический сок – бесцветная жидкость щелочной реакции рН=7,8-8,4 . Щелочность обусловлена наличием бикарбонатов, концентрация которых изменяется прямо пропорционально скорости секреции. Источником бикарбонатов является как бикарбонат плазмы крови, так и образующийся СО2 в поджелудочной железе в результате окисления.
Неорганические компоненты: Na , K , Mg , Ca , Cl .
Органические: главным образом ферменты:
1.Трипсин – активная форма трипсиногена. Первичная активация трипсиногена осуществляется энтерокиназой и заключается в отщеплении от N-конца 6 аминокислот : Вал – (АСП) 4 – ЛИЗ. В дальнейшем аналогичный процесс происходит под действием активного трипсина , то есть путём аутокатализа . При этом происходит формирование активного центра и третичной структуры трипсина .
Са
Трипсиноген трипсин
энтерокиназа
Такой механизм активации называется частичным протеолизом. Он имеет большое биологическое значение:
-
исключает самопереваривание органа
-
обеспечивает более тонкую регуляцию количества необходимого фермента
Если бы трипсин вырабатывался в активной фазе в поджелудочной железе, то он бы оказывал протеолитическое воздействие на клетки железы, вызывая некроз, что и наблюдается при остром панкреатите. В этом случае трипсин появляется в крови и его определение в сыворотке крови является надёжным ферментным тестом в диагностике острого панкреатита .
2.Химотрипси - бывает нескольких разновидностей, но это все различные кристаллические фазы одного и того же белка. Они синтезируются из двух предшественников: хемотрипсиногенов А и В. Они активируются первоначально под действием трипсина и вследствие под действием химотрипсинов. Получены доказательства , что разрыв одной пептидной связи между АРГ и ЛЕЙ в молекуле химотрипсиногена А под действием трипсина приводит к формированию П-химотрипсина, обладающего наибольшей ферментативной активностью . Последующее отделение серил-аргинина приводит к образованию гамма-трипсина . Аутокаталитическая активация приводит к образованию вначале неактивного химотрипсина , который под действием трипсина превращается в а-химотрипсин .а-химотрипсин образуется из гамма-химотрипсина под действием активного химотрипсина . Химотрипсин обладает более широкой субстратной специфичностью , чем трипсин . Он катализирует гидролиз не только пептидов , но и эфиров , амидов .
3.Эластаза (панкреатопептидаза): выделяется в виде проэластазы и активируется трипсином. Гидролизует пептидные связи эластина .
4.Карбоксипептидазы представлены двумя видами: А и В.
А вид разрывает преимущественно связи, образованные С-концевыми ароматическими аминокислотами. В вид катализирует отщепление С-концевых остатков диаминокислот : АРГ и ЛИЗ. А и В активируются трипсином . А обладает бифункциональной активностью – пептидазной и эстеразной и содержит ион Zn . При замене Zn на Са происходит полная потеря пептидазной активности и усиление эстеразной .
5. Калликреин выделяется в форме прокалликреина, активируется трипсином и является производным АРГ .
6. а-амилаза расщепляет а-1,4-гликозидные связи, активируется ионами Са. которые также повышают устойчивость фермента к изменению температуры и рН .
7. Липаза гидролизует эфирные связи липидов, имеет гидрофобную и гидрофильную части и действует на границе раздела «вода – жир», её действие усиливается желчью .
8. Фосфолипаза А гидролизует эфирные связи, активируется трипсином .
9. Рибонуклеаза и дезоксирибонуклеаза гидролизуют РНК и ДНК до нуклеотидов .