Эти связи часто образуются в хелатных комплексах, как, например, в бис(диметилглиоксимато)никелеIi(см.Рис.29).
Рис.29 Бис(диметилглиоксимато) никель II
Водородные связи в значительной степени определяют устойчивость конформации белков. Внутримолекулярные водородные связи между группами >C=O и >N−H полипептидной цепи поддерживают
α–спиральную структуру белка. Межмолекулярные водородные связи двух полипептидных цепей определеяют образование слоистых белковых структур. Молекулы ДНК состоят из трёх частей: фосфатных групп, углеводных остатков(дезоксирибоза) и пуриновых и пиримидиновых оснований(аденин, цитозин, гуанин, тимин). Остов молекулы составляют чередующиеся углеводные и фосфатные остатки. С каждым углеводным о соединено пуриновое или пиримидиновое основание.Двойная спираль образуется за счёт того, что водородные связи между основаниями удерживают вместе две отдельные спирали.Основания ориентированы примерно перпендикулярно спирали.Каждое основание может образовать прочную связь только с одним из четырёх оснований, встречающихся в ДНК.Эта специфичность оснований составляет основу генетического кода.
Рис. 30 Строение молекулы ДНК
11.4. Металлическая связь
В отличие от ковалентных и ионных соединений небольшое число валентных электронов в металлах одновременно связывают большое число атомных ядер. В металлах имеет место сильно делокализованная связь которая называется металлической. Эта связь является достаточно прочной, так как большинство металлов имеет высокую температуру плавления. Валентные электроны достаточно свободно движутся в решетке металлов, электростатически взаимодействуя с положительно заряженными ионами. Делокализированные электроны обусловливают высокую тепло- и электропроводность.
11.5. Межмолекулярные взаимодействия
Межмолекулярное взаимодействие представляет взаимодействие диполей. В зависимости отхарактера диполей различают три типа межмолекулярнолго взаимодействия: ориентационное, индукционное и дисперсионное. Эти виды взаимодействия обычно называют вандерваальсовыми.
Ориентационное взаимодействие возникает между полярными молекулами (обладающими постоянными дипольными моментами). Энергия ориентационного взаимодействия возрастает с увеличением полярности молекул и уменьшается с повышением температуры, так как с повышением температуры усиливается тепловое хаотическое движение молекул,что нарушает их ориентацию.
Индукционное взаимодействие возникаетмежду полярной и неполярной молекулами. Под влиянием электрическокого поля создаваемого полярной молекулой в неполярной молекуле индуцируется диполь. Взаимодействием постоянного диполя с индуциированным называется индукционным или поляризационным. Энергия индукционного взаимодействия возрастает с увеличением дипольного момента полярной молекулы и поляризуемсости неполярной молекулы.
Симметричное распределение зарядов в неполярной частице связано с усреднением по времени, но вследствие движения электронов и колебания ядер в частице, возникает мгновенное несимметричное распределение зарядов—мгновенный диполь. Мгновенный диполь возникший в одной частице индуцирует такой же мгновенный диполь в соседней частице и взаимодействует с ним. Такое взаимодействие носит название дисперсионного. Энергия дисперсионного взаимодействия тем выше, чем чаще сближаются частицы и чем легче деформируются их электронные оболочки.
В общем энергия межмолекулярного взаимодействия складывается из суммы энегий ориентационного индукционного и дисперсионного взаимодействий:
Еобщ. = Еор. + Е инд. + Едисп.
Для сильно полярных и хорошо поляризующихся молекул наибольший вклад дают два первых слагаемых, однако играет роль и дисперсионное взаимодействие, которое преобладает у малополярных молекул, а у неполярных является единственно возможным.
Дисперсионные силы играют важную роль в поддержании структуры белка. Например, третичная структура белков в значительной мере определяется контактом между неполярными группами. Термин гидрофобное взаимодействие использцуется в биохимии для описания взаимодействий между неполярными группами валина, лейцина, изолейцина, метионина, фенилаланина и триптофана в белках.