- •Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
- •Содержание
- •Список сокращений
- •Введение
- •І. Тема: белки
- •1. Строение и биологическая роль аминокислот, пептидов, белков
- •Аспарагиновая кислота (асп)
- •Лизин (лиз)
- •Серин (сер)
- •1.1. Первичная структура белка
- •1.2. Варианты вторичной структуры белка
- •1.3. Третичная структура белка
- •1.4. Четвертичная структура белка – высший уровень организации
- •Свойства протеинов
- •2.1. Физико - химические свойства биополимеров
- •2.2. Особенности биологических свойств белков
- •3. Методы очистки и выделения белков
- •4. Классификация белков
- •4.1. Простые белки
- •4.1.1. Глобулярные белки
- •4.1. 2. Фибриллярные белки
- •4.2. Сложные белки
- •Отличительные особенности строения углеводсодержащих белков
- •Характеристика липопротеиновых частиц
- •5. Биологическая роль протеинов
- •Вопросы для самоконтроля
- •Тестовые задания для оценки уровня знаний
- •Ситуационные задачи
- •II. Тема: ферменты
- •1. Особенности строения ферментов
- •1.1. Энзим – сложный белок
- •1.1.1. Природа и роль кофермента
- •Витамины – компоненты коферментов
- •1.1.2. Апофермент и его значение
- •1.2. Функциональные центры фермента
- •2. Энзимы как биокатализаторы
- •2.1. Теории, объясняющие механизм действия ферментов
- •I стадия. Образование es-комплекса
- •II стадия. Активация es-комплекса
- •III стадия. Образование eр-комплекса
- •IV стадия. Распад eр-комплекса
- •2.2. Специфичность действия энзимов
- •2.3. Кинетика ферментативных реакций
- •2.3.1. Зависимость скорости реакции от содержания субстрата
- •2.3.2. Влияние концентрации фермента на скорость реакции
- •2.3.3. Эффект колебаний температуры
- •2.3.4. Связь интенсивности процесса с величинами рН среды
- •3. Классификация, номенклатура ферментов
- •3.1. Классификация
- •2.1.1. Характеристика отдельных классов ферментов
- •4. Положительная и отрицательная регуляции работы ферментов
- •4.1. Механизмы аллостерической регуляции
- •4.2. Последствия белок - белкового взаимодействия
- •4.3. Регуляция путём ковалентной модификации
- •4.4. Частичный протеолиз как способ активации зимогена
- •Особенности конкурентного ингибирования
- •5. Использование ферментов в медицине
- •5.1. Энзимопатии
- •Энзимодиагностика
- •Энзимотерапия
- •Вопросы для самоконтроля
- •Тестовые задания для оценки уровня знаний:
- •Ситуационные задачи
- •Приложение № 1
- •Варианты правильных ответов на контрольные тесты
- •Список литературы
4.1. 2. Фибриллярные белки
Уровень организации этих белков включает лишь вторичную структуру, поэтому они не всегда растворимы в воде. Среди них выделяют:
Растворимые в воде и её солевых растворах
Миозин -основной сократительный белок. Мr = 470 тыс. Д. Его молекула имеет сильно вытянутую форму и состоит из субъединиц, в состав которых входит по две полипептидные цепи (Н - тяжёлые и L- лёгкие). Две первые (Н с Мr = 210 000) закручены относительно друг друга в -спираль, образуя гидрофобный хвост. Конец каждой такой тяжёлой нити совместно с несколькими лёгкими (L) цепями создают глобулу – гидрофильную головку, способную соединяться с актином (рис. 11). Необычное строение создаёт возможность совмещать в молекуле совершенно разные функции: структурную и каталитическую. Фибриллярная часть обеспечивает образование нитей мышечного волокна, а глобулярная головка служит ферментом, гидролизуещем АТФ до АДФ и Рн. Энергия, выделяющаяся в результате этой реакции, используется для осуществления мшечного сокращения.
Актин –глобулярный протеин с Мr = 42 000 Д. Это также сократительный белок, представлен мелкими гранулами (G – globula - форма), образующими цепь, которая в результате полимеризации приобретает структуру двухцепочечной спирали (F – fibrilla - актин) и напоминает нити бус, закрученные относительно друг друга (рис. 12).
Фибриноген – это гликопротеин с молекулярной массой 340 тыс. Д. Он синтезируется в печени и содержится в плазме крови. Молекула фибриногена состоит из 6 полипептидных цепей (2α, 2β, 2γ), связанных дисульфидными мостиками. Каждый протомер включает большое количество остатков аспартата и глутамата, что создаёт сильный отрицательный заряд, препятствующий агрегации. Фибриноген является I плазменным фактором свёртывания крови. Участвует в образовании фибринового сгустка, превращаясь в фибрин (фактор Iа) путём частичного протеолиза.
Нерастворимые в воде и водно-солевых растворах
- Белки опорных тканей – это протеины соединительной ткани образующие волокна (коллагены, эластины, ретикулин).
Коллаген – это общее название большого семейства похожих протеинов, которые являются основными структурными компонентами межклеточного матрикса многих тканей. На их долю приходится > 30% всех белков (кожи, сухожилий, фасций кровеносных сосудов, хрящей, зубов). Естественно, что в различных органах регистрируются разные типы коллагенов. В настоящее время описано 19 вариантов, различающихся первичной структурой полипептидных цепей, функциями и локализацией в организме. Данный вид белков отличают следующие особенности состава и строения.
Полипептидная цепь коллагена содержит около 1000 а/к остатков, чаще всего включает глицин, пролин и гидроксипролин, гидроксилизин.
Первичная структура коллагена – это три α-цепи с повторяющимися участками …–гли-про-Х-… , где Х – обычно аланин, нередко лизин или гидроксипролин.
При формировании вторичной структуры нить коллагена укладывается в левозакрученную α-спираль, на один виток которой приходится 3 а/к остатка. Шаг спирали составляет 0,95 нм (почти вдвое больше обычного), поэтому она сильно растянута.
Все три спирализованные α–цепи перекручиваются относительно друг друга, образуя правозакрученную тройную суперспираль – тропоколлаген, удерживаемую с помощью водородных связей. Пролин и гидроксипролин обеспечивают стабильность структуры, ограничивая вращение вокруг цепей. Глицин, не имеющий радикала, находится внутри тропоколлагена, что позволяет частям плотно прилегать друг к другу. В результате такого скручивания образуются сшивки между молекулами тропоколлагена, создавая коллагеновые фибриллы. Плотная структура тройной спирали и обилие поперечных связей между субъединицами делает молекулу практически нерастижимой и очень упругой.
Эластин. В отличие от коллагена он включает около 800 а/к остатков, среди которых преобладают лизин, пролин, а также глицин, валин, аланин.
Это основной белок эластических волокон, которые в больших количествах содержатся в межклеточном веществе кожи, стенок кровеносных сосудов, связок, лёгких. Название этих фибрилл отражает их свойство - эластичность, т.е. способность возвращаться в исходное состояние после деформации, что обусловлено особенностями состава и строения белка. Его полипептидные цепи сохраняют гибкую случайную конформацию благодаря наличию пролина и гидрофобных радикалов. А главное – в эластине возникают совершенно уникальные сшивки, присущие только этому белку за счёт формирования таких структур, как лизиннорлейцин и десмозин, образованные соответственно 2-мя или 4-мя остатками лизина разных цепей;
Ретикулин отличается от коллагена наличием в своём составе серосодержащих аминокислот, которые образуя дисульфидные связи между цепочками, делают белок ещё более прочным.
- Белки покровных тканей:
Кератин - это протеин волос, ногтей, а также когтей, шерсти, меха. По строению его полипептидные цепи, образующие β – складчатый слой, включают до 12% серосодержащих аминокислот, с помощью которых отдельные нити прочно связываются между собой что обуславливает, например, форму волос (прямые или кудрявые), а отсюда и возможность изменения их структуры (химическая завивка).