Ситуационные задачи

1. Природный дипептид карнозин содержится в мышцах человека и является -аланилгистидином. Напишите его структурную формулу и схему реакции гидролиза в кислой среде.

2. В результате кислотного гидролиза неизвестного трипептида образуются две аминокислоты – глицин и лейцин. Предложите возможные структуры исследуемого пептида.

3. Для лечения некоторых заболеваний глаз проводят электрофорез 2% водным раствором цистеина. К какому электроду – аноду (+) или катоду (-) будет смещаться эта кислота?

4. У больного с тяжелым инфекционным заболеванием величина белкового коэффициента оказалась равной 1,9. Какие лечебные мероприятия целесообразно провести?

5. Почему при стирке в горячей воде шерстяные вещи «садятся»?

6. Чем опасно ежедневное использование щипцов для завивки?

7. Что лучше растворяется в воде: нуклеиновые кислоты или нуклеопротеиды? Почему?

8. Можно ли по анализу крови судить о предрасположенности к атеросклерозу?

II. Тема: ферменты

1. Цели занятия:

1. изучить строение и свойства энзимов и химические основы структурной организации их молекул для дальнейшего понимания биологической роли;

2. основываясь на строении биокатализаторов, обосновать их свойства, разобрать механизм ферментативной реакции, аспекты влияния на активность энзимов;

3. сформировать представления о структуре простых и сложных ферментов, познакомиться с классификацией и биологической ролью важнейших классов. Использовать знания о биокатализаторах в клинической медицине для диагностики и лечения.

2. Учебные задачи

Изучить:

1. принципы классификации и номенклатуры ферментов;

2. основные свойства и функции биокатализаторов;

3. общие представления о химическом и ферментативном катализе;

4. основы специфичности энзимов;

5. кинетику действия ферментов;

6. механизмы активации и ингибирования ферментов.

Уметь:

1. определять класс ферментов;

2. предполагать варианты колебаний каталитической активности в зависимости от изменяющихся условий;

3. устанавливать тип катализируемой реакции по названию энзима;

4. правильно предвидеть свойства биокатализаторов в зависимости от строения молекул;

5. применять знания о ферментах в клинике.

Ознакомиться:

1. с принципами формирования молекул;

2. с разнообразными классами ферментов;

3. с путями использования их в медицине.

1. Особенности строения ферментов

Основу жизнедеятельности любого организма составляют химические процессы, которые обычно протекают с участием природных биокатализаторов, называемых ферментами, или энзимами. В научной литературе утвердились оба термина, но предпочтение отдают первому, хотя наука об этих соединениях называется энзимологией. Слово «фермент» происходит от лат.fеrmentum – закваска, слово – «энзим» от греч. еn – в, внутри и zyme – дрожжи.

Ферменты (энзимы) - это высокоспецифичные белки, являющиеся катализаторами, веществами, которые ускоряют химическую реакцию, но сами в её ходе не расходуются. Вещество, преобразуемое энзимом в результате взаимодействия в один или несколько конечных продуктов (Р) носит название субстрат (S). В настоящее время известно более 3700 биокатализаторов.

Фермент подчиняется общим законам катализа и обладает всеми свойствами, характерными для небиологических катализаторов, однако имеет и отличия, обусловленные особенностями строения.

Сходство ферментов с минеральными катализаторами:

1) Катализируют только энергетически возможные реакции, то есть те, которые могут протекать и без них.

2) Не способны изменять направление процесса.

3) Не сдвигают равновесие обратимой реакции, а лишь ускоряют его наступление.

4) Не расходуются в процессе катализа и выходят из реакции в первоначальном виде.

Oтличия энзимов от небиологических катализаторов:

1) Все ферменты имеют белковую природу, а минеральные катализаторы неорганического происхождения.

2) Характеризуются крупными размерами, потому что обычно состоят из более 100 аминокислотных остатков.

3) Интенсивность ферментативных реакций выше, чем у катализируемых небелковыми веществами и прямо пропорциональна количеству энзима. При минимальных концентрациях максимально увеличивают эффективность реакции (в 10⁷-10¹⁴ раз). Одна молекула биокатализатора способна преобразовать от 1000 до 1 млн. субстратов за минуту. Эта скорость недостижима для их небиологических аналогов.

4) Биокатализаторы обладают высокой специфичностью (избирательностью) действия по отношению к субстрату, минеральные же безразличны к его природе.

5) Энзимы катализируют реакции в очень мягких условиях (обычное давление, значения рН, близкие к нейтральным, невысокая tº ≈ 33⁰- 43⁰С), что их выгодно отличает от неорганических, чаще всего требующих ужесточение параметров (давление больше атмосферного, температура выше 100⁰С, среда сильно кислая или сильно щелочная).

6) Активность ферментов в клетках строго регулируется как на генетическом уровне, так и посредством определённых низкомолекулярных соединений (субстратов и продуктов реакции, катализируемой этими же энзимами) а также с помощью БАВ (витаминов, гормонов, медиаторов, ядов, лекарственных препаратов).

Биокатализаторы, как все протеины, обладают рядом свойств, характерных для высокомолекулярных веществ: амфотерностью, электрофоретической подвижностью и неспособностью к диализу через полупроницаемые мембраны. Их Mr колеблется от десятков тысяч до нескольких миллионов Дальтон. Энзимам присущи все особенности пространственной организации белковых молекул (первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры).