1.1. Первичная структура белка

Это генетически запрограммированная последовательность -аминокислот L-ряда в полипептидной цепи. Она имеет зигзагообразное конформационное строение:

Стабилизируется с помощью пептидных связей.

Каждый белок организма имеет уникальную последовательность аминокислот.

Биороль данной структуры: специфические особенности чередования различных по строению а/к обусловливают индивидуализацию формирования пространственных структур (вторичной, третичной и четвертичной), а следовательно и свойства, и функции получившегося протеина.

1.2. Варианты вторичной структуры белка

Данный уровень образуется благодаря вращению пептидных групп относительно друг друга или появлению в полипептидной цепи одноимённо заряженных либо крупных радикалов, пролина.

Различают-спираль и β-складчатый слой. Радикалы этих структур, как гидрофобные, так и гидрофильные, направлены перпендикулярно цепи, имея наиболее выгодное расположение заместителей - транс-конформацию, поэтому белки, обладающие лишь вторичной структурой, плохо растворимы в воде.

Правозакрученная α-спираль (Рис.2) содержит 3,6 аминокислотных остатка в одном витке; это создает возможность для взаимодействия карбонильного атома кислорода одной пептидной группы с атомом водорода аминогруппы соседнего витка. В результате возникают многочисленные водородные связи, которые стабилизируют данную структуру.

β-структура представляет складчатый слой, образованный одной или несколькими полипептидными цепями, располагающимися параллельно или антипараллельно (Рис.3).

Эта пространственная организация молекулы похожа на «вытянутую» спираль, где радикалы аминокислот препятствуют спирализации и увеличивают расстояние между витками (одноименно заряженные или крупные радикалы).

Оба варианта стабилизируются за счёт водородных связей, а β-складчатый слой может и с помощью дисульфидных мостиков.

Биороль данной структуры: отвечает за формирование третичной структуры и свойства белка.

1.3. Третичная структура белка

Чередование α-спирализованных, β-структурированных и неспирализованных аморфных участков позволяет полипептидной цепи более плотно уложиться в пространстве. В разных белках наблюдается различное соотношение типов структур (Рис.4). Например, инсулин содержит 52% α-спирали и 6% β-структуры, трипсин – 14% и 45% соответственно.

Первичная структура малоорганизованных участков включает пролин, особое строение которого провоцирует в цепи изгибы. Формирование глобул происходит в водной среде клетки, поэтому гидрофобные радикалы аминокислот «прячутся» внутрь сферы, образуя «жирную» каплю, а гидрофильные – будут направлены наружу, способствуя созданию гидратной оболочки мицеллы. Поэтому подобные белки хорошо растворимы в воде.

Стабилизируется с помощью различных дополнительных (добавочных) связей, например:

• водородных – между атомом водорода и более электроотрицательными атомами —ОН, —СООН, —NH₂ группами радикалов аминокислот;

• дисульфидных – между остатками цистеина;

• гидрофобных – между радикалами алифатических и ароматических аминокислот;

• ионных – между группами —СОО^– глутамата или аспартата и —NH₃⁺ лизина или аргинина;

• псевдопептидных – между —СОО^– группами глутамата или аспартата и —NH₃⁺ группами лизина или аргинина;

• эфирных – между гидроксигруппами треонина и серина (простые) или карбоксильной группой (—СООН) аспартата, глутамата и –ОН гидроксикислот (сложноэфирная).

Биороль: способствует формированию четвертичной структуры, обуславливает выполнение функций.