- •Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования
- •Содержание
- •Список сокращений
- •Введение
- •І. Тема: белки
- •1. Строение и биологическая роль аминокислот, пептидов, белков
- •Аспарагиновая кислота (асп)
- •Лизин (лиз)
- •Серин (сер)
- •1.1. Первичная структура белка
- •1.2. Варианты вторичной структуры белка
- •1.3. Третичная структура белка
- •1.4. Четвертичная структура белка – высший уровень организации
- •Свойства протеинов
- •2.1. Физико - химические свойства биополимеров
- •2.2. Особенности биологических свойств белков
- •3. Методы очистки и выделения белков
- •4. Классификация белков
- •4.1. Простые белки
- •4.1.1. Глобулярные белки
- •4.1. 2. Фибриллярные белки
- •4.2. Сложные белки
- •Отличительные особенности строения углеводсодержащих белков
- •Характеристика липопротеиновых частиц
- •5. Биологическая роль протеинов
- •Вопросы для самоконтроля
- •Тестовые задания для оценки уровня знаний
- •Ситуационные задачи
- •II. Тема: ферменты
- •1. Особенности строения ферментов
- •1.1. Энзим – сложный белок
- •1.1.1. Природа и роль кофермента
- •Витамины – компоненты коферментов
- •1.1.2. Апофермент и его значение
- •1.2. Функциональные центры фермента
- •2. Энзимы как биокатализаторы
- •2.1. Теории, объясняющие механизм действия ферментов
- •I стадия. Образование es-комплекса
- •II стадия. Активация es-комплекса
- •III стадия. Образование eр-комплекса
- •IV стадия. Распад eр-комплекса
- •2.2. Специфичность действия энзимов
- •2.3. Кинетика ферментативных реакций
- •2.3.1. Зависимость скорости реакции от содержания субстрата
- •2.3.2. Влияние концентрации фермента на скорость реакции
- •2.3.3. Эффект колебаний температуры
- •2.3.4. Связь интенсивности процесса с величинами рН среды
- •3. Классификация, номенклатура ферментов
- •3.1. Классификация
- •2.1.1. Характеристика отдельных классов ферментов
- •4. Положительная и отрицательная регуляции работы ферментов
- •4.1. Механизмы аллостерической регуляции
- •4.2. Последствия белок - белкового взаимодействия
- •4.3. Регуляция путём ковалентной модификации
- •4.4. Частичный протеолиз как способ активации зимогена
- •Особенности конкурентного ингибирования
- •5. Использование ферментов в медицине
- •5.1. Энзимопатии
- •Энзимодиагностика
- •Энзимотерапия
- •Вопросы для самоконтроля
- •Тестовые задания для оценки уровня знаний:
- •Ситуационные задачи
- •Приложение № 1
- •Варианты правильных ответов на контрольные тесты
- •Список литературы
Список сокращений
АДФ – аденозиндифосфорная кислота
а/к– аминокислоты
АТФ - аденозинтрифосфорная кислота
ГАГ– гликозаминогликаны
ГТГ– гонадотропные гормоны
ДГ– дегидрогеназа
ЖКТ– желудочно – кишечный тракт
ИЭТ– изоэлектрическая точка
к.ц.– кислотный центр
ЛДГ– лактатдегидрогеназа
ЛП – липопротеин
ЛПВП– липопротеин высокой плотности
ЛПНП– липопротеин низкой плотности
ЛПОВП– липопротеин очень высокой плотности
ЛПОНП– липопротеин очень низкой плотности
ЛППП– липопротеин промежуточной плотности
НАД+– никотинамидадениндинуклеотид (окисленная форма)
н/ф – нуклеофил
НЭХС – неэтерифицированный(свободный) холестерин
о.ц.– основный центр
ПВК– пировиноградная кислота
п/п– полипептид
ТАГ– триацилглицеролы
ТТГ– тиреотропный гормон
УФО– ультрафиолетовое облучение
ФАД – флавинадениндинуклеотид
ФЛ – фосфолипид
ФМН– флавинмононуклеотид
ХМ– хиломикроны
ХС– холестерол
ЦТК– цикл трикарбоновых кислот
э/ф– электрофил
ЭХС– этерифицированный холестерол
Hb – гемоглобин
Введение
Биохимия – это наука, которая изучает механизмы развития, функционирования организмов на молекулярном уровне, структуру химических веществ и процессы, происходящие с ними, обеспечивая жизнь существ, населяющих Землю. В живых клетках происходит синтез множества органических молекул, среди которых особое значение имеют биополимеры – белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды.
Важная роль в жизнедеятельности организмов принадлежит протеинам. Из поколения в поколение передаётся генетическая информация об уникальности их структуры и функций, что обеспечивает видовую и индивидуальную специфичность особи в целом и определяет особенности строения тканей и выполняемой ими работы. Любые перемены в последовательности аминокислот могут привести к изменению конформации полимера с последующим повреждением соответствующих механизмов и развитием заболеваний.
І. Тема: белки
Цели занятия:
изучить строение и свойства протеиногенных аминокислот и химические основы структурной организации пептидов и белковых молекул для дальнейшего понимания их биологической роли;
основываясь на строении белковых молекул, обосновать их свойства, рассмотреть факторы стабильности белковых растворов, приемами очистки и осаждения протеинов, использованием в клинике реакций их необратимого осаждения;
сформировать представления о структуре простых и сложных белков, познакомиться с классификацией и биологической ролью их важнейших классов.
Учебные задачи
Изучить:
классификацию аминокислот, пептидов, белков;
основные свойства и функции протеинов;
методы очистки и выделения белков;
способы образования белковых молекул.
Уметь:
писать формулы аминокислот;
строить пептиды;
находить заряд и изоэлектрическую точку аминокислот и пептидов;
правильно определять свойства протеинов в зависимости от строения молекул;
распознавать и выделять полипептиды;
применять знания о белках в клинике.
Ознакомиться:
с принципами образования белковых структур;
с разнообразными классами протеинов;
с методами использования их в медицине.
Белки (протеины
- от гр.
protos-первый, важнейший)
– это
биополимеры, мономерами которых служат
-аминокислоты
L-ряда, связанные между собой пептидными
(амидными) связями.