5.5 La structure spatiale des polypeptides et des protéines
Pour les polypeptides et les protéines macromoléculaires à côté de la structure primaire sont caractéristiques des niveaux plus hauts de l'organisation, qu'`on appelle les structures secondaires, tertiaires et quaternaires.
La structure secondaire est décrite par l'orientation spatiale de la chaîne polypeptidique de base, tertiaire - par l`architecture en trois dimensions de toute la molécule protéique. La structure secondaire, ainsi que tertiaire sont liées à la disposition réglée de la chaîne macromoléculaire dans l`espace. La structure secondaire est fixée, en général, à l'aide des liaisons hydrogéniques entre les groupes peptidiques, situés tout près à la chaîne des résidus α-amino-acides. Ses types principaux - α - spirale et β - structure. La structure tertiaire (globulaire ou fibrillaire) est stabilisée non seulement par les liens hydrogéniques, mais aussi par d'autres espèces des coopérations, par exemple ionique, hydrophobe, ainsi que des liaisons «sulfureuses».
Les premiers trois niveaux sont caractéristiques pour l'organisation structurale de toutes les molécules albuminées. Le quatrième niveau se rencontre à la formation des complexes communs protéiques comprenant plusieures chaînes polypeptidiques.
L`image 2 – Les structures de la protéine
La signification constitutive dans la formation des niveaux les plus hauts de l'organisation des molécules protéiques a leur structure primaire.
Les tâches standardes et leur résolution
La tâche ХVIII. Amenez la formule structurale de la valine. Appelez cet aminoacide selon les règles de la nomenclature internationale. Amenez pour cette liaison selon un isomère de la position du groupe fonctionnel, de la structures du squelette carbonique et l'isomère du groupe fonctionnel. Si la valine est active optiquement? Si oui, représentez et appelez des enantiomères. Quel milieu montrera la solution de cet aminoacide dans l'eau distillée ? Dans quelle forme ionique existe cet aminoacide dans le suc gastrique (рН = 1) ? À quelle signification рН la solution de cet acide ne conduit pas le courant électrique?
La résolution. Pour appeler la valine selon la nomenclature internationale il faut choisir la plus longue chaîne carbonique, nous la numérotons à partir du groupe principal fonctionnel (carboxylique). Dans la chaîne il y a 4 atomes du carbone, c’est l’acide butanoïque ayant dans la position 2 amino - dans la position 3-méthyle groupes. La chaîne carbonique est ramifiée, pour la construction de l'isomère selon la structure de la chaîne il suffit de disposer les atomes du carbone à une chaîne et on reçoit l'isomère — 2-aminopentanoïque acide. Pour la construction de l'isomère selon la position du groupe fonctionnel on peut transférer le groupe aminé à la position 3 et le groupe méthyle — à la position 2, nous recevrons 3-amino-2-méthylbutanoïque acide. Pour la réception du troisième isomère il est nécessaire de changer un des groupes fonctionnels, par exemple pendant la substitution du groupe –OH sur le groupe aminé nous recevrons l'amide 2-hydroxy-3-méthylbutanoïque acide.
La
valine c’est la liaison active optiquement, car dans le composé de
sa molécule il y a un atome asymétrique du carbone (С
)
et les éléments de la symétrie manquent donc, on peut présenter
cet acide comme en forme de deux enantiomères (L - et D-isomères).
Dans le composé de la molécule il y a un groupe carboxylique et un amino-groupe, la valine c’est la liaison amphotère, c'est pourquoi sa solution dans l'eau distillée a le milieu neutre. Dans le milieu fortement acide (рН = 1) la valine se pronone selon le groupe aminé et il représente la cation. La signification de рН pendant lequel la solution de l'aminoacide ne conduit pas le courant électrique, s'appelle le point isoélectrique; pour la valine c'est 6,0.
La tâche ХIХ. Si on peut à l'aide de la réaction xanthoprotenique (avec l'acide nitrique) distinguer le phénylalanine à partir du tyrosine? Si oui, en quoi consiste la différence ? Si non, expliquez, pourquoi.
La résolution. La réaction xanthoprotenique c’est la réaction colorée à l'aide de laquelle on peut découvrir les aminoacides avec le radical hydrocarbonique aromatique c'est pourquoi avec son aide on ne peut pas distinguer qualitativement le phénylalanine et le tyrosine, dans les radicaux desquels il y a un noyaeu benzénique, car à l'action de l'acide nitrique dans les deux cas se formera la nitroliaison coloré en la couleur jaune.
Les tâches pour la décision indépendante :
5.1. Amenez la formule structurale de la lysine. Appelez la lysine selon les règles de la nomenclature internationale. Amenez (si c’est probable) les isomères de la position du groupe fonctionnel, l'isomère du groupe fonctionnel et les iso-mesures de la structure du squelette carbonique. Si la lysine est active optiquement? Si oui, représentez et appelez des enantiomères. Quel milieu montrera la solution de la lysine dans l'eau distillée ? À quelle signification рН la solution de cet acide ne conduit pas le courant électrique ?
5.2. Dans l'urine du malade par phénylcétonurium on a découvert le phenylalanine — 6 mol/l (la norme 0,01 mol/l) et son métabolite— l’acide phénylpyruvique — 4,9 mol/l (dans la norme il manque). Amenez l'équation de la réaction de la transformation du phenylalanine à l'acide phénylpyruvique, si on sait qu'à la réaction prend part 2-oxopentandique acide.
5.3. Dans plusieurs organismes le prédécesseur direct dans la biosynthèse de la lysine c’est , -diaminopymélique (2,6 diaminoheptandique) l'acide. Dans le résultat duquel procès et à la participation duquel ferment se forme la lysine de cet acide ?
5.4. Si les produits de la désamination de l’acide aspartique seront identiques in vivo et in vitro? Amenez les schémas des transformations.
5.5. Le neuropéptide de l'encéphale Met-enkefalin a la succession des aminoacides: Tyr–Gly–Gly–Phe–Met. Amenez sa structure, son nom et le schéma de l'hydrolyse acide.
5.6. Si on peut à l'aide de la réaction de Fol (avec l'acétate du plomb) distinguer la cystéine de la sérine ? La réponse expliquez. A l'aide duquel réactif on peut transformer la sérine à l'éther d’éthyle 3-hydroxy-2-aminopropanoïque acide ?
LE COURS 6. LES HYDRATES DE CARBONE (LES GLUCIDES): LES МОNО, DI - ET POLYSACCHARIDES (LES POLYHOLOSIDES)
On distingue les hydrates de carbone simples - les monosaccharides (les monoholosides) et complexes - les polysaccharides (les polyholosides).
Les monosaccharides (les monoses). Ce sont des liaisons hétéromultifonctionnelles contenantes un groupe carbonyle et quelques groupes hydroxyles. Les monoholosides ont la formule moléculaire Сп(Н2О)п qui a servi de base pour le nom de la classe donnée des liaisons (le carbone + l'eau). Selon la structure les monosaccharides se rapportent aux alcool-aldéhydes polyatomiques (aux aldoses) ou aux cétols polyatomiques (aux cétoses). En fonction du nombre des atomes du carbone on divise les monosaccharides en trioses (trois atomes), tetroses (quatre atomes), pentoses (cinq atomes) et hexoses (six atomes). En fonction de la structure du groupe carbonyle, on désigne les monosaccharides: l`aldotétrose, cétohéxose etc.
On divise les holosides complexes en disaccharides (réducteurs (la lactose, la maltose) et irréducteurs (la saccharose)) et les polysaccharides (homo - (l'amidon, le glycogène) et les hétéropolysaccharides (l'héparine)). Les disaccharides comprennent 2 monosaccharides, les polyholosides - les dizaines et les centaines des monosaccharides.