Глава 1. Клетка и ткани

Интердигитации (пальцевые соединения). Интердигитации представляют собой межкле­точные соединения, образованные выпячивани­ями цитоплазмы одних клеток, вдающимися в цитоплазму других (рис. 1.1.41). Между плаз-молеммами соседних клеток всегда остается

Рис. 1.2.1. Коллагеновые волокна:

а — плотная волокнистая ткань (виден пучок коллагеновых во­локон (/) и фиброциты (2))\ б — ориентированные параллель­но пучки коллагеновых волокон (сканирующая электронная микроскопия)

Рис. 1.1.41. Интердигитации соседних эпителиальных клеток:

а — трансмиссионная электронная микроскопия (/ — интердиги­тации; 2 — митохондрии; 3 — десмосомы); б—метод заморажи­вания-скалывания (сканирующая электронная микроскопия)

межклеточная щель 15—20 нм. За счет интер­дигитации увеличивается прочность межклеточ­ного сцепления и увеличивается поверхность контакта между клетками.

1.2. МЕЖКЛЕТОЧНОЕ ВЕЩЕСТВО

Комплексы клеток вместе с межклеточным веществом образуют ткань. Межклеточное ве­щество состоит из волокон (коллагеновые, ре­тикулиновые, эластические), основного веще­ства. Некоторые авторы к нему также относят кристаллический материал и базальные мемб­раны.

1.2.1. Волокна

Коллагеновые волокна. Коллагеновое во­локно является основным компонентом соеди­нительной, хрящевой и костной тканей. При световой микроскопии видно, что коллагеновые волокна формируют различной толщины пуч­ки, ориентированные в различных направлени­ях (рис. 1.2.1). При ультраструктурном иссле­довании отдельное коллагеновое волокно об­ладает поперечной исчерченностью (рис. 1.2.2).

Образование коллагеновых волокон проис­ходит благодаря деятельности клеток соеди­нительной ткани — фибробластов. Фибробласт р_ис. 1.2.2. Поперечная исчерченность коллагеновых во-синтезирует химические компоненты волокон, локон (трансмиссионная электронная микроскопия)

Межклеточное вещество

27

а образование самого волокна происходит вне клетки путем сложных процессов самооргани­зации. Самоорганизация волокна сводится к пространственной организации макромолекул. При этом образуются, в порядке усложнения, филаменты, фибриллы и волокна (рис. 1.2.3).

D

I I I I I III

4	(0,6D)
*
	4.4Z)	!

300 нм

Рис. 1.2.3. Образование коллагеновой фибриллы и сборка фибрилл в коллагеновые структуры более вы­сокого порядка (по В. Л. Быкову, 1999):

1 — молекула тропоколлагена; 2 — альфа-полипептидные цепи молекул тропоколлагена; 3 — коллагеновые фибриллы; 4 — зо­ны зазора; 5 — коллагеновые волокна; 6 — первичные коллаге­новые пучки; 7 — вторичные коллагеновые пучки; 8 — третич­ный коллагеновый пучок (например, сухожилие)

Волокно состоит из пучков параллельно рас­положенных фибрилл, связанных цементирую­щим веществом. Толщина фибриллы порядка 5—10 нм. Каждая фибрилла, в свою очередь, состоит из нескольких протофибрилл, являю­щихся агрегатами волокнистого белка — колла­гена. Основным компонентом волокон являют­ся макромолекулы, состоящие из линейного, в виде цепочки, соединения различных амино­кислот. Называется такая макромолекула тро-поколлагеном.

При этом коллагену свойствен особый ами­нокислотный состав. В коллагене обнаружи­ваются гликокол, пролин, оксипролин, глюта-миновая и аспарагиновая кислоты гидрокси-пролин и гидроксилизин. Две аминокислоты, гидроксипролин и гидроксилизин, составляют специфическую характеристику коллагеновой молекулы, т. к. они не встречаются в других веществах и структурах в значительной кон­центрации.

Размеры тропоколлагеновой молекулы следующие: диаметр—1,2—1,4 нм, длина — 280 нм.

Молекула коллагена содержит три поли­пептидные цепи, расположенные по спирали. В свою очередь каждая полипептидная цепь

содержит около 1000 аминокислотных остат­ков. Предполагают, что полипептиды образуют спираль с периодом 2,86 нм вокруг общей оси. Продольно ориентированные молекулы смеще­ны в параллельных рядах на '/₄ своей длины, с чем и связывают некоторые исследователи наличие поперечной исчерченности волокон, на­блюдаемой как при электронной микроскопии, так и рентгеноструктурно. Так, рентгеновская дифракция выявляет, что нативный коллаген обладает периодичностью в 64 нм, аналогич­ной обнаруживаемой при электронной микро­скопии.

Коллагеновая молекула химически связана с небольшим количеством Сахаров, гликопро-теинов.

К настоящему времени идентифицировано более 30 вариантов альфа-цепей коллагена, раз­личных по химическому составу. Каждая из них кодируется различным геном. Хотя теорети­чески комбинации всех вариантов альфа-цепей могли дать более 1000 молекулярных форм кол­лагена, выявлено лишь 19 типов (обозначаются римскими цифрами). Эти коллагены различают­ся аминокислотным составом их альфа-цепей, порядком чередования в них аминокислот, мо­лекулярной массой, распределением в тканях. Наибольшее значение имеют 5 первых типов коллагена. Коллагены I, II, III и V типов назы­ваются интерстициальными, или фибриллярны­ми, так как они образуют фибриллы, которые входят в состав соединительной ткани. Колла­гены различных типов широко представлены в тканях глаза. Строма роговой оболочки содер­жит всего пять разновидностей коллагена.

Важно упомянуть о некоторых особеннос­тях использования терминологии при описании строения коллагеновых структур глаза. В тка­нях глаза термин «фибрилла» применяется для коллагена большого диаметра (роговица, уве-альный тракт, склера).

Термин «филамент» используется для неж­ных структур, а термин «волокно» использует­ся для более грубых структур.

Основными функциями коллагеновых воло­кон являются следующие:

1. Обеспечение высоких механических свойств соединительной ткани.

2. Определение архитектоники соединитель­ ной ткани.

3. Обеспечение взаимодействия между клет­ ками и межклеточным веществом.

4. Влияние на пролиферацию, дифференци- ровку и функциональную активность многих клеток.

Нарушение синтеза коллагеновых волокон приводит к существенному нарушению фор­мирования соединительнотканных образований организма и развитию тяжелых заболеваний.

Ретикулярные волокна. Кроме коллагено­вых волокон, в соединительной ткани (особен­но рыхлой волокнистой неоформленной) обна-

28