1 Әдісті стандарттау және унификациялау;

2 Анализдеу әдістемесін бекіту;

3 Заттың сапасын көрсететін құжатта тіркеу.

Физико-химиялық анализ әдісінде аналитикалық сигнал ретінде физикалық мәндерді алады. Мысалы, тоқ күші, оптикалық тығыздық, электр өткізгіштіктер. Бұл әдістің саны көп, бірнеше жүз болады, олардың ішіндегі негізгілері:

-Оптикалық (спектралды) анализ

-Электрохимиялық анализ;

-Хроматографиялық анализ әдісі.

Бұлардың ең негізгісі оптикалық (спектралдық) анализ. Ол эмиссионды атомдық спектроскопия, атом- адсорбциялық спектроскопия.

Инфрақызыл спектроскопия, спектрофотометрия, люминисцения т.б. әдістер. Бұл әдістің барлығы толқын ұзындықтарының тұтылуына негізделген. Адсорбциондық әдіс тұтылу толқындарына байланысты бірнеше топқа бөлінеді.

-Молекулярлық абсорбциондық анализ спектрометрия , Колориметрия;

-Нефелометриялық және турбидиметриялық әдіс;

-Люминисценттік әдіс;

-Атомдар – абсорбциондық анализ әдісі.

Енді осы әдістерге түсініктеме берейік.

-Молекулярлық абсорбциялық анализ әдісі – электромагниттік толқындарын молекулаларға сіңірілуіне немесе жұтылуына негізделген. Ультрофиолетті көрінбейтін және инфрақызыл спектрлердің (оларға спектрофотометрия, колориметрия, ИК-спектроскопия жатады) зерттейді.

-Нефелометриялық және турбидиметриялық анализ әдісі – шашыраған немесе жұтылған жарық сәулесі арқылы оптикалық тығыздықты өлшеуге негізделген.

-Люминисценциялық анализ – шағылысу сәулесінің мәнін өлшеуге негізделген.

-Атомды – абсорбциялық анализ – жарық энергиясының жұтылуына негізделген.

Жарық кванты – фотондар – реакцияға қатысушылар ретінде есептелінеді (фотохимиялық реакция). Химиялық өзгерістер сандық және сапалық фотохимиялық анализдің негізі болып табылады.

Хроматография. Хроматографиялық анализ бір заттың екінші затқа жұтылуына негізделген. Бұл жерде қозғалатын және қозғалмайтын фазалар болады. Қозғалатын фаза сұйық және газ тәріздес болады, қозғалмайтын фаза қатты дене.

Жұтылған заттың мөлшері концентрацияға байланысты адсорбциялық изотермамен көрсетіледі.

n

Генри аймағы С

Бұны математикалық тұрде былай өрнектеледі:

n = n  ,

n – жұтылған заттың мөлшері, моль, моль;

n - берілген адсорбентке анықталатын заттың максималды жұтылу мәні, моль;

в – тұрақты мән;

с – талданатын заттың концентрациясы, моль/л.

Концентрация жоғарыламаған кезде адсорбция изотермасы түзу болуы аналитикада өте маңызды. Яғни вс1 болса, онда Лэнгмюра теңдеуі адсорбциялық түзу теңдеуге айналады, сонда n = n вс Г с, мұндағы Г – Генри коэффициенті. Адсорбцияның түзу сызықты аймағы Генри аймағы деп аталады.

Хроматография әдісінің қолданатын тәсіліне қарай колонкалы, жазықты, ал фазаның алмасуына қатысты фронталды, шығару (проявительная), заттың жұтылу механизміне байланысты адсорбциялы, ионалмасу т.б. топтарға бөлінеді.

3.А витаминіне жалпы сипаттама. А витамині (ретинол,антиксерофталмалық) А витамині химиялық құрылымы тұрғысынан каротинге жақын,1831 жылы неміс ғалымы Вакенродер оны өсімдіктерден ашты.Эмпирикалық формуласы С20Н30О.Ретинолдың химиялық формуласын 1937 жылы швейцар химигі Каррер тапты.

Адам мен жануарлар тіршілігінде А витаминінің атқаратын маңызы зор.Бұл витамин тағамдық заттардың құрамында жетіспегенде ағзадағы зат алмасу бұзылады,оның салдарынан өсу кешеуілдеп,салмақ азаяды.Көздің мүйіз қабығы бүлінумен қатар,әлсіз жарық жағдайында дамның көру қабілеті де нашарлайды.Мысалы кешке жақын қараңғылық түсе бастағанда өте нашар көреді.Оны халық арасында «ақшам соқыр» немесе «тауық көз» дейді.

Химиялық табиғаты мен қасиеттері.А витамині сары-сұр түсті кристалдары ине пішіндес,суда ерімейді,ал метил спирті,хлорформ,ацетон,бензин мен петролейн эфирінде жақсы ериді.Оптикалық активтілігі жоқ,жарықтың әсерінен тез бұзылады.Ретинолдың құрамында бос спиртті топ болғандықтан сірке қышқылымен реакцияласып А витаминінің ацетаты-күрделі эфирін түзеді.А витаминінің екі түрі бар:А1 және А2. А1 және А2 витаминдері жануарлар ағзасында болады.Әсіресе,балықтың бауыры,жануарлар бауыры,жұмыртқаның сары уызы,жазда сиыр сүтінен алынған сары май осы витаминдерге бай келеді.Ал етті олар біршама аз. Каротиноидтар сәбізде,өрікте,ақжелкен жапырағында, асқабақта және барлық жасыл өсімдіктерде кездеседі.

4.Полярлы негізді және қышқылды аминқышқылдары. Полярлы қышқыл (гидрофильді) амин қышқылдары

Полярлы бейтарап амин қышқылдары

Бұл қышқылдардың тобында С-О, О-Н, S-H, C-N сияқты полярлы байланыстары бар, олар сумен әрекеттесе алады (гидрофильдер – су сүйерлер):

9.Серин (Сер), ауыс. а.қ., құрамында ОН-тобы бар;

10. Треонин (Тре), ауыс/м. а.қ., құрамында ОН-тобы бар;

11. Цистеин (Цис), ауыс.а.қ., құрамында сульфгидрилдік – SH тобы бар;

12. Тирозин (Тир), ауыс.а.қ., фенолдық радикал бар;

13. Триптофан (Три), ауыс/м.а.қ. индол сақинасы бар;

14. Аспарагин (Асн), ауыс.а.қ., амидтік топ (СONH2) бар;

15. Глутамин (Гли), ауыс.а.қ., амидтік топ (СONH2) бар.

Полярлы қышқыл (гидрофильді) амин қышқылдары

Мұндай қышқылдардың бүйірлік радикалында карбоксил тобы бар, сол топ бұларға қышқылдық қасиет береді:

16. Аспарагин қышқылы (Асп), ауыс.а.қ. құрамында екінші карбоксил топ бар.

17. Глутамин қышқылы (Глу), ауыс.а.қ. құрамында екінші карбоксил топ бар.

Полярлы негізді (гидрофильді) амин қышқылдары

Бұл қышқылдардың бүйірлік радикалдарында негіздік қасиет беретін топ бар.

18. Лизин (Лиз), ауыс/м.а.қ., құрамында екінші амин тобы – NH2 бар.

19. Аргинин (Арг), ауыстыруға болатын гуанидин тобы бар.

20. Гистидин (Гис), ауыстыруға болатын, имидазол сақинасы бар.

53.билет

1.Тұнбаның формасы. Анықталатын зат, тұнбаға түсу формасы гравимериялық (өлшеу) формасы.

Көбінесе тұнбаны қақтағанда өзінің химиялық құрамын өзгертеді. Мысалы,

2Fe³⁺ тұнбаға түсіру  2Fe(OH)₃t⁰CFe₂O₃

анықталатын тұнбаға гравимериялық

зат түсу формасы (өлшеу) формасы

тұнбаға түсу формасы-ол анықталатын компоненттің ерітіндіден тұнба ретінде басқа қосылыс түрінде түзілуі;

Гравимериялық форма тұнбаның (заттың) қақтағаннан кейінгі формасы. Кейде қақталған тұнба (зат) өзінің химиялық формасын өзгертпейді. Мысалы,

Ba²⁺ + SO₄^2-BaSO₄

анықталатын зат

BaSO₄ қақтау BaSO₄

тұнбаға түсу гравиметриялық (өлшенетін)

формасы форма

2. Физика - химиялық анализ әдісі: электрохимиялық анализ.

Бұл әдіс электр қозғаушы күшті (ЭҚК) өлшеуге негізделген:

ЕЕ ₁ – Е₂, мұндағы Е – ЭҚК, Е ₁,Е₂ – зерттелетін тізбектің электродтық потенциалдары. Электрод ретінде индикаторлы электрод және салыстырмалы электродты қолданады. Индикаторлыэлектродтың потенциалының анықталатын ионның концентрациясына байланысын Нернст теңдеуімен өрнектейді:

ЕЕ⁰ + ,

мұндағы Е – нақты электрод потенциалы, Е⁰ – стандартты электродты потенциал, R – газ тұрақтысы (8,314Дж/град) Т – абсолюттік температура (273⁰ К), F – фарадей саны (96500 Кл) n – электрон саны СТТ, СТЗ - ТТ пен ТЗ – тың концентрациясы.

Потенциометриялық әдістің тура және потенциометриялық титрлеу тәсілдері бар.

I.Тура потенциометриялық титрлеу - әдісі электродтың потенциалдық мәнін дәл өлшеуге және Нернст теңдеуі бойынша электродтағы реакцияның концентрациясын есептеуге негізделген. Бұл әдіспен судағы сутегі катионының концентрациясын яғни рН – ты. Сонымен бірге буферлі ерітінділерді зерттеу үшін қолданады.

II.Потенциометриялық титрлеу (жанама потенциометрия) потенциометриялық өлшеудің нәтижесінде эквиваленттік нүктені анықтауға негізделген ЕF(V) байланысы арқылы потенциометрилық титрлеудің қисығын тұрғызуға болады.

3.Липидтердің химиялық қасиеті.

Триглицеридтер химиялық тұрғыдан бейтарап, инертті келеді. 1. Гидролиз реакциясы. Тірі организмде гидролиз реакциясы катализатор (фермент) эсерімен жүреді, ал организмнен тыс жерде сілті катализатор қызметін атқарады жэне қыздыру қажет.

Егер майдың гидролизденуі сілтінің эсер етуімен жүретін болса, ондай реакцияны сабындану деп атайды. Бүл кезде май қышқылдарының түзы түзіледі, ондай түздар сабын д.ат. Сабын дегеніміз май қышқылдары натрий түздарының қоспасы. Май қышқылдарынң калий түздары сүйық болады, олар медициналық сабын д.ат.

2. Гидрогендеу реакциясы. Реакция сүйық майдан қатты май алу мақсатымен жүреді. Маргарин өндіріснде саломас алу үшін қолданылады. Мүндағы катализатор - никель немесе платина.

3. Гидроасқын тотықтардың түзілу реакциясы. Бүл реакция ферменттердің қатысуынсыз жүреді. Липидтердің қос байланысы бар май қышқылдарын күшті тотықтырғыштар тотықтырады. Мысалы, Н2О2. Қанықпаған май қышқылдары тотығу процесі кезінде гидропертотыққа айналады.Асқын тотығу реакциялары азықтық өнімдерде кездеседі, олар ашып бүзылады. Тотығып ашуға қарсы эр түрлі заттар (токоферолдар, А жэне С витаминдері, каротиноидтар, глутатион) қанықпаған қосылыстарды асқын тотығып ашудан сақтайды.

4. Майлардың асқын тотығып ашуы, бұзылуы. Триглицеридтердің қүрамына кіретін май қышқылы гидролиз кезінде оңай бөлініп шығады. Ол қышқылдың жағымсыз дэмі, сасық иісі бар, сүт майын жэне сары майды бүлдіретін осы қышқыл.

Тригицеридтерді үзақ сақтау кезінде жэне қанықпаған қышқылдар тотығуының жағымсыз кезінде оттегінің эсерінен гидроасқын тотықтар ғана түзіліп қоймай, мынадай қүрылымды асқын тотықтар да түзіледі. Асқын тотықтардың ары қарай тағы тотығуы мүмкін, бүл кезде — С — С -арасындағы коваленттік байланыстар үзіледі де, альдегидтер, кетондар, төмен молекулалы карбон қышқылдары сияқты тотыға түскен қосылыстар түзеді. Тотығудың мүндай өнімдері азық-түлік өнімдерінің сапасын нашарлатады, майды ашытып бүлдіреді.

4.Тамақтанудың 9 қателігі.

Бірінші қателік. Тамақты көп жейміз. Бізге күніне 2660 килокалория қажет болса, көбіміз оны 3020-ға жеткіземіз. Егерде Сіз бес жыл бойы күніне 90 килокалория артық тамақтансаңыз ғана онда салмағыңыз 18 келіге артады екен. Ал, енді күніне жаңағыдай 360 килокалорияны артық қабылдасаңыз ше? Оны санай беріңіз.

Екінші қателік. Қашанда майлы тамақты жақсы кө-реміз. Әр адамға күніне 80 грамм ғана май қажет. Біз оның орнына 132 грамм қабылдаймыз.

Үшінші қателік. Қандай тағамды ішіп-жегеніміз жөн, оны таңдап – талғай білмейміз. Содан дастарханға не әкелсе, соның бәрін асаймыз.

Төртінші қателік. Әр түрлі сұйық асты көп ішеміз.

Бесінші қателік. Өз уа-қытында тамақтанбаймыз. Дастархан үстіндегі тамақты тез ішіп, тез жейміз. Тамақ-тану мерзімімен санаспаймыз. Негізінен, күніне 3 рет тамақтанған абзал.

Алтыншы қателік. Тәт-тіні көп жейміз. Қант, конфет, торт, т.б. асыра ішіп-жейміз.

Жетінші қателік. Та-мақты жақсы әзірлеп, дұ-рыс сақтай білмейміз. Біз көбінесе қуырған тағамды, тұзы көп асты дайындаймыз.

Сегізінші қателік. Кеш- кілік теледидар көріп отырып тамақ ішкенді ұнатамыз. Тоғызыншы қателік. Тағамдардың құрамына кө- ңіл бөлмейміз. Бізге міндет- ті түрде әр тамақтың құра- мында қанша белок, май, кө-мір..., дәрумендер мөлшері бар екенін білген жөн. Оныншы қателік. Тамақ- ты жасқа қарай ішіп-жеуге тиістіміз. Біздің бір жаман әдетіміз 6-10 жас аралығын- дағы баланы көп тамақтан-дыруға тырысамыз. Және де кәрі адамдар әліне қарай аз – аздап тамақтанғаны дұ-рыс.

54.билет

1.Перманганатометрия.

KMnO₄ тотығу қасиеті жүрген реакцияның ортасына байланысты,

рН 7 MnO^-₄ +8H⁺+5e^- Mn²⁺ +4Н₂О; Е⁰1,51В, М_э1/5М;

құлпынай түсті түссіз

рН=7 MnO₄^- + 2Н₂О +3е^-MnO₂ + 4ОН^-; Е⁰0,60В, М_э1/3 М;

күлгін – түс қоңыр түсті

рН7 MnO₄^- + е^-MnO^2-₄ Е⁰0,56В, М_эМ.

жасыл түс

Бұл реакциялардан KMnO₄ – тің қышқыл ортадағы тотықтырғыш қабілетінің жоғарылылығын көруге болады. Сонымен бірге түссіз Mn²⁺ - ионы түзіледі,сондықтан эквивалент нүктені анықтау қиындық туғызбайды. Перманганатометрия әдісі индикаторсыз жүреді. Перманганатта әр уақытта MnO₂қоспасы болады және күн сәулесінен, тотықсыздандырғыштар әсерінен тез айрылады,сондықтан оның концентрациясы алғашқы уақытта тез азаяды.Перманганат концентрациясын 7-10 күн өткен соң ғана анықтайды. Перманганатерітіндісінқоңыртүстішыныыдыста, қараңгыжердесақтауқажет. Перманганаттың 0,02-0,05н. ерітіндісінтитрлеугеқолданады. KMnO₄ ерітіндісініңтитрін H₂C₂O₄ 2H₂O, Na₂C₂O₄ ерітінділеріарқылыанықтайды. 2MnO₄^- + 5C₂ O₄^2- + 16H⁺ → 2 Mn²⁺ +8H₂O + 10CO₂  C₂O₄^2- - 2e → 2CO₂  MnO₄^- - 5e +8H⁺ → Mn²⁺ + 4H₂O  m_{экв.Na2C2O4} = 134/2; m_{экв.H2C2O4 2H2O} = 126.06/2.

2. Титрлеудің түрлері: - күшті қышқылды күшті негізбен және керісінше титрлеу; әлсіз қышқылды күшті негізбен және керісінше титрлеу; күшті қышқылды әлсіз негізбен және керісінше; әлсіз қышқылды әлсіз негізбен титрлеу.

Әлсіз қышқыл - күшті негіз. Егер Кна< 10-7 және сондай-ақ әлсіз қышқылдар аса сұйық болған жағдайларда (0.001 М), гидролиз нәтижесіңде эквивалент нүктеге жетпей-ақ ерітіндінің рН 10 үлкен болады. Күшті негіз тұздарында өзінен әлсізін ығыстырады, мысалы, тұз қышқылы өзінен әлсіздеу сірке қышқылын, сірке қышқылының тұздарын ығыстырады.

Бұл - сірке қышқылын натрий гидроксидімен бейтараптауға кері процесс. Осы реакция кезіндегі рН өзгеруі бейтараптау реакциясы кезіндегідей, бірақ ол тек кері бағытта ғана жүреді. Осындай жағдайдағы титрлеу қисығының өзгеруі 1 қисық бойындағы ал кесіндісі кескінделген. Ондағы α нүктесі жүз процентті натрий ацетатына, ал b нүктесі бос күйіндегі сірке қышқылының эквиваленгті шамасьіна сәйкес. Мұндай жағдайда b нүктесінде рН күрт өзгеруі болмайды. Натрий феноляты мен тұз қышқылының арасындағы реакция:

Мұндай жағдайда эквивалент нүктесінің иілуі едәуір айқын байқалады.

Күшті негіздің әлсізді ығыстыруына мысал ретінде мына реакцияны қарастыруга болады:

Сілті (2 негіз) мен амин тұзын (1 қышқыл) титрлегенде, эквивалент нүктесінде айтарлықтай иілу болмайды. Егер 1 негіз өте әлсіз, айталық анилин Кв ~ 10-10 болса, онда түйіскен 1 қышқыл (анилин-ион) айтарлықтай күшті (КНА~10-4) болады және эквиваленттік нүктеде рН едәуір өзгереді. Демек, орынбасу реакциясы кезінде реакция сонына сәйкес болатын рН қисығындағы өзгеріс иілуі болады, әрі ол өте әлсіз қышқыл мен негіз тұздары үшін ғана байқалады.

1. Күшті қышқылды күшті негізбен титрлегенде немесе керісінше болған жағдайда:рТ<7

болса сутектік немесе Н† -қателік;рТ>7 болса гидроксилдік немесе ОН ̄ -қателік орын

алады.

2. Әлсіз қышқылды күшті сілтімен титрлеу барысында қышқыл толық бейтараптанбай тұрып индикатор түсін өзгерткендіктен қышқылдық қателікорын алады.

3. Әлсіз негізді күшті қышқылмен титрлеу барысында әлсіз негіз бейтараптанбай тұрып индикатор түсін өзгерткендіктен негіздік қателік орын алады.

3. Фермент активтілігіне сыртқы орта әсері

1. Фермент активтілігіне температура әсері. 30-40º С жағдайда тірі организмде ферменттер әсіресе активті келеді. Бұл температура деңгейінен төмен немесе жоғары кезде фермент активтілігі бәсеңдейді.

Орта температурасының көтерілуі молекулалар қозғалысын тездететіні белгілі және бұл жағдай химиялық реакцияның жылдамдығын арттырады. Вант-Гофф ережесіне сәйкес температураны 10 С шамасына көтеру реакция жылдамдығын 2-3 есе арттырады. Ферменттердің өзі белок болғандықтан, олар өте жоғары температурада бұзылып, өздерінің катализдік қасиеттерінен айырылып қалуы мүмкін.

Температура 50º С шамасынан артқан кезде ферменттер активтілігінің төмендеуі байқалады, бірақ бұл жағдай жылу әсерінің ұзақтығына және фермент табиғатына байланысты болады. Орта температурасы төмендегенде кейбір жануарлардың қыстық ұйқыға кететіні белгілі. Мұндай ұзақ ұйқы кезінде жануарларда ферменттік реакциялардың жылдамдығы төмендейді де, қоректік заттар аз шығын болады және клеткалардың активтілігі төмендейді.

Төменгі температурада, мысалы, 0º С және одан төменгі температурада ферменттік реакциялардың жылдамдығы өте төмен болады. Бұл жағдай практика жүзінде азық-түліктік өнімдерді сақтау үшін пайдаланылады. Мұндай ( ет,май,балық,көкөністер, т.с.с) төменгі температурада олар бұзылмай сапалы түрде сақталады.

Қысты күні температура 0º С шамасынан да төмен кезде ферменттердің әсері түгелдей тоқталмайды, бірақ олардың әрекеті жедел төмендеп кетеді. Көктемде, күн жылына бастауымен ферменттік реакциялардың жылдамдығы арта бастайды, өсімдіктер біртіндеп жасыл желекке айналады.

2. Фермент әрекетіне орта рН шамасының әсері. Орта реакциясының өзгеруіне ферменттердің сезімталдығы маңызды қасиеті болып табылады. рН шамасына байланысты ферменттердің активтігі бірден-ақ өзгереді. Әр түрлі ферменттердің әрекеті үшін рН көрсеткішінің шамасы әртурлі болады. Кейбір ферменттер қышқыл ортада әсіресе активті келеді, екіншілері бейтарап ортада активті қасиет көрсетеді, үшіншілері әлсіз сілті немесе сілтілі ортада ерекше акивті болады. Фермент әрекеті үшін қажет рН оптимумының болуы мынаған байланысты: ферменттер де белок сияқты, электр заряды бар зат болып табылады, сондықтан олардың кеңістіктік құрылымы рН шамасына тәуелді.

3. Ферменттердің өздеріне тән ерекшелігі. Ферменттің реакцияны тездетуі қасиеті мынада: фермент тек өзінің ғана субстратын байланыстырады және сол субстратты катализдейді.

Әр фермент тек белгілі субстратқа ғана әсер етеді, кейде ұқсас құрылымы бар субстраттар тобына ғана әсер етеді және молекуладағы белгілі бір химиялық байланыстарды ажыратып бөледі. Мысалы, амилаза ферменті тек қана крахмалды гидролиздейді, оны мальтозаға айналдырады, ал басқа қанттарға ол әсер етпейді.

Әр фермент төменде аталған реакциялардың біреуін ғана катализдейді: гидролиз, сутексіздендіру, химиялық топтарды ауыстырып алмастыру, жаңа химиялық байланыстар түзу т.с.с.

4. Фермент акиваторлары мен ингибиторлары ( тежегіштер)

Фермент активтілігі орта әр түрлі химиялық байланыстар болуына байланысты. Ондай заттардың кейбіреулері фермент активтілігін арттырады, мұндай қосылыстар активаторлар деп аталады. Ал екіші бір заттар фермент әрекетін баяулатады, тіпті оны тежейді. Мұндай заттар ингибитолар деп аталады.

Активаторлар ферменттік реакцияларды тездетеді. Мысалы, қарын сөлінде тұз қышқылы пепсинді активтендіреді, сөйтіп белок гидролизі тездейді.

Ингибиторлар ферменттік реакцияларды біршама немесе тежейді.

Ферменттер әсерінің бәсекелес және бәсекелес емес тежеушісін ажыратып бөледі. Бәсекелес тежеуші өзінің құрылымы бойынша субстратқа ұқсайды, ол сондықтан да ферментті «алдай алады», оның активті орталығымен байланыс жасайды да, ферменттің әсерін шектеп тастайды.

Бәсекелес емес ингибиторлардың құрылымы субстраттан бөлек және ол ферменттің субстрат байланысатын активті орталығымен байланыспайды, басқа маңызды жерімен, мысалы НS-тобымен байланысады. Бұл кезде фермент молекуласының пішіні өзгереді де, оның катализдік орталығында қайтымды инактивация болады. Бәсекелес емес ингибиторлар қайтымды түрде бос ферментпен де комплексімен де байланыс жасайды, осылайша емес комплекс түзеді.

5. Проферменттер ( латын тілінде –алдыңғы, бұрынғы және фермент деген сөзден шыққан) –ферменттердің активті емес түрі.

Проферменттердің активті түрге айналуын физиологиялық және биохимиялық жағдайлар реттейді.

4. Белоктар арасында түзілетін байланыстар

Қазіргі кездегі түсінік бойынша белок дегеніміз – молекулалық массасы 5000 Д шамасынан көп, кеңістік құрылымы бар және организмде белгілі бір қызмет атқаратын полипептид.

Белок молекуласы бір, екі және көп (негізінен жұп сан болуы тиіс) полипептид тібегінен құралады. Белоктың полипептид тізбегінде ондаған, тіпті жүздеген амин қышқылдарының қалдығы болуы мүмкін. Ондай қалдықтар пептидтік байланыс – СО – NH – көмегімен бірімен – бірі өзара жалғасады. Кезектесіп отыратын көміртегі мен азот атомдары қаңқа болып қалыптасады да, ондай қаңқадан жан-жаққа амин қышқылдарының бүйірлік топтары (R) таралады.

Полипептидтің құрылым сызбанұсқасынан көрініп тұрғандай, оның тізбегі бос амин тобы бар (оны N-соңғы деп атайды) амин қышқылынан басталады да, бос карбоксил тобы бар амин қышқылымен аяқталады (С-соңғы амин қышқылы).

Белок молекуласының әрбір полпептид тізбегі клеткада организмнің генетикалық мәліметіне сәйкес және генетиканың заңы бойынша «бір генге – бір полипептид тізбегі» деген ереже бойынша синтезделеді.

Белок молекуласының физикалық-химиялық қасиеттері және олардың биологиялық ерекшеліктері амин қышқылы қалдықтарындағы жан-жаққа тармақталған бүйірлік топтраына байлынысты болады.

Егер белок молекуласы бірнеше полипептидтік тізбектен құралған болса, олардың арасындағы байланыс түрлері мына төмендегідей болуы мүмкін.

1.Ковалентті дисульфидтік байланыс – S – S – .

Бұл байланыс белок молекуласындағы әр түрлі екі полипептидті жалғастырады, немесе бір полипептидтің екі бөлігін жалғастырып, цистин қалдығын түзеді.

2.Сутектік байланыс. Егер теріс электр зарядты екі атомның біреуі сутегінің атомымен байланысқан болса, сол екі атомның арасында сутектік байланыс қалыптасады. Мысалы, сутегінің атомы оттегінің немесе азоттың атомымен байланысқан болса, онда оттегі (азот) атомының теріс электр зарядының күштілігі салдарынан байланыс электрондары оттегі атомына немесе азот атомына ығысады. Осыған байланысты сутегі атомында біршама оң заряд (δ+), электр терістілігі басым атомда біршама теріс заряд (δ-) пайда болады. Оң зарядталған сутегі атомы теріс зарядталған басқа атомға тартылады. Осылайша химиялық емес байланыс – сутектік байланыс – қалыптасады. Бұл байланыс коваленттік байланыспен салыстырғанда әлсіздеу, бірақ ол белгілі белок құрылымын қалыптастыруда үлкен қызмет атқарады.

Екі пептид тобының арасында сутектік байланыстың пайда болуы.

3.Өзара гидрофобтық әрекеттесу. Мұндай өзара әрекеттесу амин қышқылдарындағы полярсыз бүйірлік топтарының өзара тартылысынан болады. Ондай топтар полипептидтік тізбектер арасындағы суды ығыстырып шығару нәтижесінде қалыптасады. Мұндай учаскелерге су ерітінділері ене алмайды. Осы жағдайға қатысты аса маңызды лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан сияқты амин қышқылдары жатады. Фенилаланиннің екі қалдығының және валин қалдығының өзара гидрофобты әрекеттесуі.

4.Иондық немесе тұз тәріздес байланыстар. Мұндай байланыстар әр түрлі зарядталған екі ион өте жақындасқан кезде (0,3 нм) пайда болады. Бұл – аспарагин, глутамин қышқылдары мен аргинин, гистидиннің қышқылдық және негізгі топтардың арасындағы өзара электростатикалық әрекеттесу күші.

55.билет

1.Хроматографиялық анализ әдісі. Хроматография.

Хроматографиялық анализ бір заттың екінші затқа жұтылуына негізделген. Бұл жерде қозғалатын және қозғалмайтын фазалар болады. Қозғалатын фаза сұйық және газ тәріздес болады, қозғалмайтын фаза қатты дене. Жұтылған заттың мөлшері концентрацияға байланысты адсорбциялық изотермамен көрсетіледі.

Бұны математикалық тұрде былай өрнектеледі:

n = n  ,

n – жұтылған заттың мөлшері, моль, моль;

n - берілген адсорбентке анықталатын заттың максималды жұтылу мәні, моль;

в – тұрақты мән;

с – талданатын заттың концентрациясы, моль/л.

Концентрация жоғарыламаған кезде адсорбция изотермасы түзу болуы аналитикада өте маңызды. Яғни вс1 болса, онда Лэнгмюра теңдеуі адсорбциялық түзу теңдеуге айналады, сонда n = n вс Г с, мұндағы Г – Генри коэффициенті. Адсорбцияның түзу сызықты аймағы Генри аймағы деп аталады.

Хроматография әдісінің қолданатын тәсіліне қарай колонкалы, жазықты, ал фазаның алмасуына қатысты фронталды, шығару (проявительная), заттың жұтылу механизміне байланысты адсорбциялы, ионалмасу т.б. топтарға бөлінеді.

3. Белоктардыңсапалықреакциялары

Түстіреакцияжасауарөқылызаттыңбелоктықтабиғатынанықтауғажәнеоныңқұрамындакейбіраминқышқылдарыбарекніндәлеледеугеболады.

Биуретреакциясы. Несепнәрін (мочевина) қыздырғанкездебиуреттүзіледі, олзатқамыссульфатыныңерітіндісінқосса, сілтілікортадакүлгінтүскебоялады. Белокқамыссульфатыерітіндісінқосса, сілтілікортададәлосындайбояупайдаболады.

Биурет реакциясын пептидтік - СО – NН – байланысы бар қосылыстар береді. Бұл реакция көбінесе ерітіндідегі белок мөлшерін анықтау үшін қолданылады. Осы реакция кезінде мыс ионы Сu2+ пептид байланысымен қосылады деген болжам бар.

Фолин реакциясы. Күшті негіздер және фосфорлы-молибденді-вольфрам қышқылы қатысқан кезде мыс иондары Сu2+ белокпен қосылып, көк түске боялады. Пептидтік байланысы бар мыс иондарының комплексі мен фосфорлы-молибденді-вольфрам қышқылы тирозинмен реакцияға түседі. Бұл реакция биурет реакциясымен салыстырғанда сезімтал келеді. Осы реакциямен лоуридің әдісі бойынша белоктардың мөлшерін анықтайды (500 нм мөлшері кезіндегі ең көп сіңіруі бойынша).

Нингидрин реакциясы. Амин қышқылдарында сипаттама берген тарауда бұл реакция толық қарсытырылған болатын. Нингидрин қосып қыздырған кезде амин қышқылдары, пептидтер және белоктар көкшіл күлгін түске немесе райхан түске боялады. Бұл реакция құрамында амин тобы бар қосылыстарға тән. Амин қышқылдарының мөлшерін анықтау үшін қолданылады.

Ксантопротеин реакциясы. Белок ерітіндісіне концентрациялы азот қышқылымен әсер еткен кезде ерітінді сары түске боялады. Осыған аммиак қосса, қызғылт қоңыр түске айналады. Бұл реакция ерітіндіде циклды амин қышқылдары – фенилаланин, тирозин, триптофан бар екенін көрсетеді. Осы қышқылдардың бензол сақинасы нитрленеді.

Миллон реакциясы. Белок ерітіндісін азот қышқыл және азотты қышқыл сынап тұздарын араластырып қайнатса, қоңыр-қызыл тұнба шөгеді. Бұл реакция тирозиннің фенол сақинасына тән.

Сакагучи реакциясы. Белокты натрий гипохлоридімен және α–нафтолмен натрий гидроксидін қатыстырып реакцияластырған кезде сұйықтық қою қызыл түске бояла түседі. Ол реакция құрамына гуанидин тобы кіретін паргинин бар екнін көрсетеді.

Адамкевич реакциясы. Белокқа концентрациялы сірке қышқылын қосып, күкірт қышқылын қатыстырып, қыздырған кезде ерітінді қызғылт-күлгін түске боялады. Бұл реакция триптофанның бар екенін білдіреді.

Нитропруссид реакциясы. Аммиактың сұйық ерітіндісіндегі белокта цистеин болса, оған нитропруссид қосса, сұйықтық қызыл түске боялады.

4. Фермент активтілігінің зертханалық жағдайда анықталуы

Ферменттің активтігін өлшеу

Бөліп алынған таза фермент өзінің ферменттік активтігімен бағаланады. Ферменттік активтілік дегеніміз белгілі фермент бөлшегінің көмегімен нақты уақыт ішінде алынған субстрат шамасы. 1. Фермент активтілігіне температура әсері. 30-40º С жағдайда тірі организмде ферменттер әсіресе активті келеді. Бұл температура деңгейінен төмен немесе жоғары кезде фермент активтілігі бәсеңдейді.

Орта температурасының көтерілуі молекулалар қозғалысын тездететіні белгілі және бұл жағдай химиялық реакцияның жылдамдығын арттырады. Вант-Гофф ережесіне сәйкес температураны 10 С шамасына көтеру реакция жылдамдығын 2-3 есе арттырады. Ферменттердің өзі белок болғандықтан, олар өте жоғары температурада бұзылып, өздерінің катализдік қасиеттерінен айырылып қалуы мүмкін.

Температура 50º С шамасынан артқан кезде ферменттер активтілігінің төмендеуі байқалады, бірақ бұл жағдай жылу әсерінің ұзақтығына және фермент табиғатына байланысты болады. Орта температурасы төмендегенде кейбір жануарлардың қыстық ұйқыға кететіні белгілі. Мұндай ұзақ ұйқы кезінде жануарларда ферменттік реакциялардың жылдамдығы төмендейді де, қоректік заттар аз шығын болады және клеткалардың активтілігі төмендейді.

Төменгі температурада, мысалы, 0º С және одан төменгі температурада ферменттік реакциялардың жылдамдығы өте төмен болады. Бұл жағдай практика жүзінде азық-түліктік өнімдерді сақтау үшін пайдаланылады. Мұндай ( ет,май,балық,көкөністер, т.с.с) төменгі температурада олар бұзылмай сапалы түрде сақталады.

Қысты күні температура 0º С шамасынан да төмен кезде ферменттердің әсері түгелдей тоқталмайды, бірақ олардың әрекеті жедел төмендеп кетеді. Көктемде, күн жылына бастауымен ферменттік реакциялардың жылдамдығы арта бастайды, өсімдіктер біртіндеп жасыл желекке айналады.

2. Фермент әрекетіне орта рН шамасының әсері. Орта реакциясының өзгеруіне ферменттердің сезімталдығы маңызды қасиеті болып табылады. рН шамасына байланысты ферменттердің активтігі бірден-ақ өзгереді. Әр түрлі ферменттердің әрекеті үшін рН көрсеткішінің шамасы әртурлі болады. Кейбір ферменттер қышқыл ортада әсіресе активті келеді, екіншілері бейтарап ортада активті қасиет көрсетеді, үшіншілері әлсіз сілті немесе сілтілі ортада ерекше акивті болады. Фермент әрекеті үшін қажет рН оптимумының болуы мынаған байланысты: ферменттер де белок сияқты, электр заряды бар зат болып табылады, сондықтан олардың кеңістіктік құрылымы рН шамасына тәуелді.

3. Ферменттердің өздеріне тән ерекшелігі. Ферменттің реакцияны тездетуі қасиеті мынада: фермент тек өзінің ғана субстратын байланыстырады және сол субстратты катализдейді.

Әр фермент тек белгілі субстратқа ғана әсер етеді, кейде ұқсас құрылымы бар субстраттар тобына ғана әсер етеді және молекуладағы белгілі бір химиялық байланыстарды ажыратып бөледі. Мысалы, амилаза ферменті тек қана крахмалды гидролиздейді, оны мальтозаға айналдырады, ал басқа қанттарға ол әсер етпейді.

Әр фермент төменде аталған реакциялардың біреуін ғана катализдейді: гидролиз, сутексіздендіру, химиялық топтарды ауыстырып алмастыру, жаңа химиялық байланыстар түзу т.с.с.

4. Фермент акиваторлары мен ингибиторлары ( тежегіштер)

Фермент активтілігі орта әр түрлі химиялық байланыстар болуына байланысты. Ондай заттардың кейбіреулері фермент активтілігін арттырады, мұндай қосылыстар активаторлар деп аталады. Ал екіші бір заттар фермент әрекетін баяулатады, тіпті оны тежейді. Мұндай заттар ингибитолар деп аталады.

Активаторлар ферменттік реакцияларды тездетеді. Мысалы, қарын сөлінде тұз қышқылы пепсинді активтендіреді, сөйтіп белок гидролизі тездейді.

Ингибиторлар ферменттік реакцияларды біршама немесе тежейді.

Ферменттер әсерінің бәсекелес және бәсекелес емес тежеушісін ажыратып бөледі. Бәсекелес тежеуші өзінің құрылымы бойынша субстратқа ұқсайды, ол сондықтан да ферментті «алдай алады», оның активті орталығымен байланыс жасайды да, ферменттің әсерін шектеп тастайды.

Бәсекелес емес ингибиторлардың құрылымы субстраттан бөлек және ол ферменттің субстрат байланысатын активті орталығымен байланыспайды, басқа маңызды жерімен, мысалы НS-тобымен байланысады. Бұл кезде фермент молекуласының пішіні өзгереді де, оның катализдік орталығында қайтымды инактивация болады. Бәсекелес емес ингибиторлар қайтымды түрде бос ферментпен де комплексімен де байланыс жасайды, осылайша емес комплекс түзеді.

5. Проферменттер ( латын тілінде –алдыңғы, бұрынғы және фермент деген сөзден шыққан) –ферменттердің активті емес түрі.

Проферменттердің активті түрге айналуын физиологиялық және биохимиялық жағдайлар реттейді.

56.билет

1.Титриметриялық талдау әдістерінің мәні. Титриметриялық анализде қолданылатын реакцияларға қойылатын талаптар.

Титриметриялық анализ анықтауға берілген затқа жұмсалған титранттын (реактивтің) дәл көлемін өлшеуге негізделген әдіс, сондықтан оны кейде көлемдік анализ деп атайды. Сол жұмсалған титранттың көлемі арқылы анықталатын заттың мөлшерін табады. Титрант ретінде берілген ерітіндінің концентрациясы жоғары дәлдікпен анықталған болу керек. Бұндай ерітінді титрленген немесе стандартты деп аталады. Ал титрленетін (анализге берілген ерітінді) жұмысшы енрітінді деп аталады. Титрлеу - бұл титрант титрлейтін ерітіндіні жайлап (тамшылатып) қосып отыру. Эквиваленттік нүкте (Э.Н.) – бұл титрлейтін ерітінді мен титранттың көлемі химиялық эквивалентті түрде тең болған кезі. Эквиваленттік нүктеге жеткен кезде эквиваленттік заң орындалады. Титрант ерітіндісін стандарттау – бұл оның жоғары дәлдікпен концентрациясын тұрақтандыру.

Титриметриялық анализ әдісінің классификациясы.

Титриметриялық анализ бірнеше топқа бөлінеді:

 титрлеу реакциясының типіне қарай;

 титрлеу әдісіне байланысты;

 титрлеу түріне байланысты.

Реакция түріне байланысты классификациялау:

 қышқылдық – негіздік титрлеу әдісі (протон алмасу);

 тотығу – тотықсыздану әдісі (перманганатометрия, иодометрия т.б.);

 кешен түзу әдісі (комплексонометрия, меркуриметрия т.б.);

 тұнбаға түсіру әдісі (аргентометрия, меркурометрия т.б.).

Титрлеу әдісі.

 тура титрлеу;

 кері титрлеу.

Титрлеу түрі.

 пипетирлеу әдісімен титрлеу;

 жеке өлшеу әдісімен титрлеу.

Титриметрия әдісіндегі есептеулер.

Титриметрия әдісінде эквиваленттік факторға (f_э), эквиваленттік молярлы масса (М_э), эквиваленттік молярлы концентрациясы (С_э), молярлы концентрация (С).

Титриметриялық анализ әдісінде концентрацияны титр (Т) арқылы өрнектейміз.

- жұмысшы заттың титрімен (Т_ж.з.) немесе титр:

Т_ж.з. ; Т(х) , өлшем бірлігі г/мл, г/см³.

С_э(х)  V(х)  С_э(х)  V(х) мұндағы С_э(х), V(Х) – бірінші ерітіндінің нормалды конценрациясы және көлемі.

С_э(Х), V(Х) – екінші ерітіндінің нормалды концентрациясы және көлемі.

Қышқылдық – негіздік әдіс.

Н⁺ + ОН^- Н₂О – бұл әдіс осы реакцияға негізделген.

Қышқылдық – негіздік титрлеу әдісінің екі түрі бар:

 алкалиметрия – титрант – негіз титрлейтін ерітінді – қышқыл

 ацидиметрия – титрант – қышқыл титрлейтін ерітінді – негіз.

Бұл әдісімен Н⁺ және ОН^- концентрациясы өзгереді. Яғни титрлейтін ерітіндінің рН өзгереді. рН-тың белгілі бір мәнінде эквиваленттік нүктеге жетеді, осы кезде титрлеуді тоқтатамыз.

Қышқылдық – негіздік титрлеу индикаторлары.

Э. Н. анықтау индикатордың көмегімен жүргізіледі, рН – тың белгілі мөлшерінде ерітіндінің түсі өзгереді. Индикатордың түсінің өзгеруі. Освальдтың иондық теориясына және хромоформ теориясына негізделеді.

2.Гравиметриялық талдау тәсілі. Тұнбаның түзілу механизмі және қасиеті.

Гравиметриялық анализ заттардың массасын анықтауға негізделген.

Гравиметриялық анализдің екі түрі бар: айдау әдісі және тұнбаға түсіру әдісі.

•айдау әдісі мен ұшқыш заттардың массасын анықтайды;

• тұндыру әдісі мен тұнбаға түсетін заттарды анықтайды.

Гетерогенді ортадағы тепе-теңдік (С.Ж.Ж.- студенттің жеке жұмысы)

Аз еритін қосылыстарды тұнбаға түсіргенде гетерогенді жүйемен кездесеміз. Тұнба ерітіндімен беттескенде екі жүйе болады –қатты және сұйық. Бұл жағдайда тұнба ериді, осы кезде динамикалық тепе-теңдік орнайды.

тұнба АВ А+ + В- ер-ді.

Массалық әсерлесу заңы бойынша, тепе-теңдік орнағанда,

 КАВ немесе соnst [А+][В-]  КАв; соnst

мұндағы;

[А+][В-] - концентрациялық көбейткіш (КК);

КАВ - ерігіштік көбейткіш (ЕК).

ЕК-бұл гетерогенді тепе-теңдіктің тұрақтысы (константа) тұнба ер-ді яғни ЕКАК  [А+][В-]

Егер ККЕК тұнба түзіледі (таблицадан алынған мән қаныққан ерітінді). ККерітіндідегі ион  ЕК тұнба тұнбаның еруі (таблицалық мән) қанықпаған ерітінді. ЕК аз еритін қосылыстардың концентрациясы басқа заттардың концентрациясына байланысын көрсетеді. ЕК-ті пайдаланып заттардың тұнбаға түсуін, еруін және реакциялардың жүруін анықтауға болады.

Біртекті иондар тұнбаның түзілуіне әсер етеді. Бұл жағдайда тұнбаның ерігіштігі азаяды. Тепе-теңдік – тұнба түзілу жағына ығысады.

Тұнбаның еру процессі кезінде қаныққан ерітіндінің құрамынан электролиттің бір ионын шығарып, оны басқа жаңа қосылыпен байланыстыру қажет. Ерітінді қанықпаған күйге айналады да тепе-теңдік тұнбаның еріген бағытына ығысады.

3.Көмірсулардың тотықтырғыш қасиеттері.

Моносахаридтер- ең қарапайым көмірсулар. Олар-құрамына бірнеше гидроксил топтары бар альдетидтер немесе кетондар,сондықтан альдозалар,не кетозалар деп аталады. Өзінің құрамына кіретін көміртегі атомдарының санына және гидроксильдік топтар санына қарамай , альдозаларда альдегидтік топ. Ал кетозаларда карбонильдік топфункцияналдық топтар болып табылады.Бұл топтардың реакцияласу қабілеті өте жоғары болады.Моносахаридтердің эмпириялық формуласы мұндағы n бүтін сан және 3-9 шамасындай.

Ең қарапайым моносахаридтерге триозалар ( n= 3), глицериндік альдегид (альдоза), дигидроксиацетон (кетоза) жатады.

Моносахаридтердің ішінде әсіресе көбірек таралғаны гексозалар (n= 6) мен пнетозалар (n= 5)

Гексозалар

Гексозалардың негізгі өкілдері: глюкоза (жүзім қанты), фруктоза (жеміс қанты), галактоза және манноза. Бұлардың ішінде тек фруктоза ғана кетозаға жатады, басқалары альиозалар.

Формуладан көрініп тұр, мальтоза-гектозада көміртегінің асимметриялық немесе хиралдық 4 атомы бар екен, олар жұлдызшамен белгіленіп көрсетіледі.

Ал кетоза-гексозада нодай атомдар саны-3. Демек, гексоза-альдозаның 2n =24=16, гексоза-кетозаның 2n=23=8 стереоизомерлері болады (мұнда) n көміртегінің асимметриялық атомдары санын көрсетеді.) Стереоизомерлер оптаикалық активті заттар - олар жарықтың поляризацияланған сәуле жазығын оңға немесе солға қарай айналдыратын изомерлер түрінде кездесуі мүмкін.

Әр стереоизомерлердің кеңістіктік құрылысын D және L әрпімен белгілейді. Стереоизомерлердің пішін үйлесімін салыстыру үшін бастапқы зат ретінде глицерин альдегиді қабылданған, ол екі антипод ретінде кездеседі.

Мұнда формуладан байқалғандай, С асимметриялық атомының –OH тобы оң жағындағысын D стереоизомер, OH тобы сол жағына орналасқанын L-стереоизомер атаған.

Гексоза-альдозалардың 16 стереоизомерлерінен табиғатта D глюкоза, D –галактоза, D-манноза кездеседі. Ал гексоза-кетозалардың 8 стереоизомерлерінде таралған D -фруктоза. Осы аталған стереоизомерлердің төменде формулалары берілген. Олармен салыстыру үшін төменде L-глюкозаның формуласы келтірілген.

Моносахаридтердің қасиеттері

Қанттардың химиялық қасиеттері олардың молекуласы құрамында әрекет жасаушы альдегидтік және кетондық, сонымен қатар гидроксильдік топтардың болуына байланысты. Сондықтан қанттар альдегидтерге, кетондарға және спирттерге тән реакцияларға қатысады.

1. Моносахаридтер, альдегидтер мен кетондар сияқты, сутегі атомдары әсерінен оңай тотықсызданады. Тірі клеткалардағы сутегі атомдарының (электрондар мен протондардың) донарлары НАД-Н коферменті немесе НАД-Н коферменті. Бұл процесті пириндік дегидрогеназалар катализдейді. Және алты атомды спирттер түзіледі. Глюкозаның тотықсыздануы нәтижесінде алты атомды спирт сорбит түзіледі.

Фруктоза тотықсызданған кезде – сорбит, галактоза тотықсызданғанды- дульцит (галактит), манноза тотықсызданғанда-маннит, рибоза тотықсзданғанда-рибит түзіледі. Рибит В---- витаминінің ФАД және ФМН коферменттерінің құрамына кіреді.

2. Моносахаридтердің тотығуы жағдайға байланысты альдегидтік немесе бірінші спирттік топ бойынша жүреді. Альдегидтік топ тотыққан кезде альтон қышқылдары түзіледі. Мысалы, D-глюкоза тотығу нәтижесінде D- глюкон қышқылына айналады.

Моносахаридтердің бірінші спирттік топ бойынша өнімдері урон қышқылдары (альдегидқышқылдар) деп аталады. Ал D-глюкоза глюкурон қышқылын, D- галактоза, D-галактурон қышқылын береді. Егер альдегидтік топ пен бірінші спирттік топтың екеуі де тотықса, онда альдар қышқылдары түзіледі. D-глюкоза осындай тотығу кезінде екі негізгі қант қышқылын береді.

3. Моносахаридтер метаболизмге негізінен фосфар қышқылының эфирі (фотоэфирлер) түрінде қатысады. Мұнда фосфат тобының донары қызметін АТФ атқарады, оның фосфаттық тобының қантқа қосылуын глюкокиназа ферменті катализдейді.

4. Гликозидтердің түзілуі. Екі спирт өзара әрекеттескен кезде әдетте қарапайым эфирлер түзіледі. Қанттар да мұндай реакцияға түсуі мүмкін. Ал аномерлік, гликозидтік гидроксильдік реакцияласу қабілеті ең жоғары.Егер көміртегінің аномерлік атомы ғана басқа қосылыстың спирттік тобымен реакцияланатын болса, ондай реакция өнімі гликозид деп аталады. Бұл реакция кезінде пайда болған гликозидтік байланыс деп аталады. Дисахаридтер мен полисахаридтер құрамындағы моносахаридтердің коваленттік байланысуы осындай байланыстардың көмегімен іске асады.

Маңызды моносахаридтер

1. Д-глюкоза немесе жүзім қанты. Бұл қант бос күйінде де жануарлар мен өсімдіктер ұлпасында кездеседі. Және биологиялық тұрғыдан аса маңызды қантқа жатады. Жүзім қанты клеткада оңай тотығады ,сол кезде көп мөлшерде энергия бөліп шығарады. Глюкоза бос күйінде балда,жүзім жемісінде және басқа да жемістерде көбінесе байланысқан күйінде, дисахаридтер мен полисахаридтер құрамында кездеседі. Глюкоза суда жақсы ериді, тәттілігі сахарозадан екі есе кем.

2. D-фруктоза. Бұл қант негізінен жемістерде ,В-аномер түрінде кездеседі. Және жеміс қанты деп те аталады. Бос күйінде бал құрамында болады. Суда жақсы ериді.

3. D-галактоза. Бос күйінде кездеспейді,липоидтер-цереброзидтер құрамында, нерв ұлпасы ганглиозидтерінде болады жіне ми клеткаларының түзілуінің пайда болуында маңызды роль атқарады. Ол сүт қанты құрамына кіреді. Суда ериді.

4. D-манноза. Бұл қант адамның және жануарлардың ағзасында кездеспейді, өсімдік құрамында көп.

5. Құрамында азоты бар гексозалар миноқанттар деп аталады. Бұлардың молекуласындағы гидроксил тобының екінші қалпындағы орныны амин тобы басқан. Олар барлық тірі клеткаларда кездеседі. Аминоқантар гликопротеидтердің, гликолипидтердің және басқа да биологиялық маңызды қосылыстардың құрамына кіреді.

6. Пентозалар. (п -- 5)Пентозалар табиғатта кең таралған. Бос күйінде кездеспейді. Пентозалардың ішінде ең маңыздылары: D-рибоза, D-дизоксирибоза, D-ксилоза,

4.Полярсыз амин қышқылдарына сипаттама.

Бұл қышқылдарда органикалық радикалдар бар, ондай радикалдар протондарды қабылдай да, бере де алмайды және сумен әрекеттесе де алмайды (олар – гидрофобтар, суды кері тебеді).

Мұндай қышқылдарға жатады:

Глицин (Гли), ауыстырылатын а.қ.

Аланин (Ала), ауыстырылатын а.қ.

Валин (Вал), ауыс/м. а.қ.

Лейцин (Лей), ауыс/м.а.қ.

Изолейцин (Иле), ауыс/м.а.қ.

Метионин (Мет), ауыс/м. а.қ.

Фенилаланин (Фен), ауыс/м. а.қ.

Пролин (Про), ауыс. а.қ.

57.билет

1.Тұнбаның түзілуі және еруі.

Егер ККЕК тұнба түзіледі (таблицадан алынған мән қаныққан ерітінді). ККерітіндідегі ион  ЕК тұнба тұнбаның еруі (таблицалық мән) қанықпаған ерітінді. ЕК аз еритін қосылыстардың концентрациясы басқа заттардың концентрациясына байланысын көрсетеді. ЕК-ті пайдаланып заттардың тұнбаға түсуін, еруін және реакциялардың жүруін анықтауға болады.

Біртекті иондар тұнбаның түзілуіне әсер етеді. Бұл жағдайда тұнбаның ерігіштігі азаяды. Тепе-теңдік – тұнба түзілу жағына ығысады.

Тұнбаның еру процессі кезінде қаныққан ерітіндінің құрамынан электролиттің бір ионын шығарып, оны басқа жаңа қосылыпен байланыстыру қажет. Ерітінді қанықпаған күйге айналады да тепе-теңдік тұнбаның еріген бағытына ығысады.

2.Стандартты ерітінділер. Титрлеу тәсілдері.

Титриметриялық анализ анықтауға берілген затқа жұмсалған титранттын (реактивтің) дәл көлемін өлшеуге негізделген әдіс, сондықтан оны кейде көлемдік анализ деп атайды.

Сол жұмсалған титранттың көлемі арқылы анықталатын заттың мөлшерін табады. Титрант ретінде берілген ерітіндінің концентрациясы жоғары дәлдікпен анықталған болу керек. Бұндай ерітінді титрленген немесе стандартты деп аталады. Ал титрленетін (анализге берілген ерітінді) жұмысшы енрітінді деп аталады.

Титрлеу - бұл титрант титрлейтін ерітіндіні жайлап (тамшылатып) қосып отыру.

Эквиваленттік нүкте (Э.Н.) – бұл титрлейтін ерітінді мен титранттың көлемі химиялық эквивалентті түрде тең болған кезі.

Эквиваленттік нүктеге жеткен кезде эквиваленттік заң орындалады.

Титрант ерітіндісін стандарттау – бұл оның жоғары дәлдікпен концентрациясын тұрақтандыру.

Титрлеу әдісі.

• тура титрлеу;

• кері титрлеу.

Титрлеу түрі.

• пипетирлеу әдісімен титрлеу;

• жеке өлшеу әдісімен титрлеу.

Титриметрия әдісіндегі есептеулер.

Титриметрия әдісінде эквиваленттік факторға (fэ), эквиваленттік молярлы масса (Мэ), эквиваленттік молярлы концентрациясы (Сэ), молярлы концентрация (С).

Титриметриялық анализ әдісінде концентрацияны титр (Т) арқылы өрнектейміз.

- жұмысшы заттың титрімен (Тж.з.) немесе титр:

Тж.з. ; Т(х) , өлшем бірлігі г/мл, г/см3.

Сэ(х)  V(х)  Сэ(х)  V(х) мұндағы Сэ(х), V(Х) – бірінші ерітіндінің нормалды конценрациясы және көлемі.

Сэ(Х), V(Х) – екінші ерітіндінің нормалды концентрациясы және көлемі.

3.Нуклеин қышқылының құрамы, қасиеті, құрылысы.

Алгашкы тиршилик нышандары будан 3,2 млрд жыл бурын пайда болган. Узакка созылган эволюция натижисенде табиги сурыпталу жолымен казирги тиршилик иелери – жануарлар, адам, осимдиктер, микроорганизмдер дуниеге келди. Тири организмдердин аса гажап касиети – ата тегине уксас озиндей Жана организмди жарыкка шыгаруы. Осы бир табигаттын улы жумбагы гылым ушин аркашанда асса манызды проблема болып келди. Оны шешуге букил дуние жузинин галымдары атсалысты.

Тири организмде жогары молекулалы уш кослыс бар. Олар – нуклеин кышкылдары, белоктар жане полисахаридтер. Осы жакын уакытка дейин ондай косылыстардын тузилуи жанеаткаратын кызмети айкын болмай келди. Казирги кезде аталган биологиялык жогары молекулалардын аркайсысынын аткаратын кызмети дал аныкталып, тукым куалайтын касиеттин негизи, тири организмнин барлик ерекшиликтерин кайталап жарыкка шыгарушы – нуклеин кышкылдары екени белгили болды.

Нуклеин кышкылдарынын химиялык курамы

Нуклеин кышкылдары (НК) дегенимиз нуклеотид калдыктарынан туратын жогары молекулалы органикалык кышкылдар. Нуклеодитер (мононуклеодитер) пуриндик немесе пириминдик негизден, пентоза комирсуларынан (Д-рибоза немесе Д-дезоксирозадан) жане фосфат кышкылынан куралады. Нуклеин кышкылынын курамына киретин пурин негиздеринин ишинде асиресе аденин (А) мен гуанин (Г); пиримидин негиздеринин ишиндеги асиресе маныздысы – уранил (У), тимин (Т) Жане цитозин (Ц).

Азотты негиздер (пуриндик немесе пириминдик негиздер), пентоза Жане фосфор кышкылы ушеуи озара косылысып, мононуклеотид молекуласын тузеди. Томенде еки мононуклеотидтердин курылым формуласы берилген. Онын биреуинин курамында пуриндик негиз (аденил кышкылы немесе аденозинмонофосфат, кыскаша АМФ), екиншисинин курамында пириминдик негиз (уридил кышкылы немесе уридинмонофосфат, УМФ) бар.

Гуанин, цитозин Жане Тимин де дал осындай мононуклеотидтер тузеди. Осындай мононуклеотидтер тисинше гуанил кышкылы (гуанозинмонофосфат, ГМФ), цитидил кышкылы (цитидинмонофосфат, ЦМФ) жане тимидин кышкылы (тимидинмонофосфат, ТМФ) деп аталады.

Мононуклеотидтер фосфор кышкылынын бир жане еки калдыгын косып алады да, тисинше нуклеозиддифосфаттар (АДФ, ГДФ, УДФ, ЦДФ Жане ТДФ) жане нуклеозидтрифосфаттар (АТФ, ГТФ, УТФ, ЦТФ, жане ТТФ) тузеди. Бул жагдайда аденозиндифосфат (АДФ) жане аденозинтрифосфат (АТФ).

Курамында рибоза бар нуклеотидтерди рибонуклеотидтер деп, ал курамында дезоксирибоза барын – дезоксирибонуклеотидтер деп атайды.

Мындаган мононуклеотидтер (мономерлер) полимерленеди де, нуклеин кышкылынын макромолекуласын (полимер) тузеди, оларды полинуклеотидтер дейди.

Нуклеотидтер курамына киретин канттын табигатына сайкес нуклеин кышкылдарынын химиялык жане биологиялык касиеттери жонинде биринен-биринин улкен айырмашылыгы болады.

Дезоксирибонуклетидтерден туратын нуклеин кышкылдарын дезоксирибонуклеин кышкылы (ДНК) деп, егер ондай кышкыл рибонуклеотидтерден куралса, онда рибонуклеин кышкылы (РНК) деп аталады.

РНК молекуласы тукым куалайтын белгилерди урпактан-урпакка беруге комектеседи Жане ДНК курамына салынган генетикалык малиметтерди жузеге асыруга катысады.

4.Көмірсулардың химиялық қасиеттері.

Көмірсулар немесе қанттар өсімдік организмінде синтезделеді. Көмірсулар – барлық тірі организмде негізгі энергия беретін зат және көміртегінің көзі . Ал көміртегі дегеніміз – бүкіл тіршіліктің негізгі элементі.

Өзінің атынан да көрініп тұрғандай «көмірсулар» деген термин көміртегі мен су деген еік сөзден құралған. Өйткені, олардың эмпириялық формуласы. Қазіргі кезде құрамына кіретін сутегі мен оттегінің ара салмағы формуладағыдан өзгеше де заттар кездеседі. Бұл процесс фотосинтез деп аталады. Фотосинтездің мәнін 19 ғасырдың соңына таман ұлы орыс ғалымы К.А.Тимирязов ашты.

Фотосинтез процесінің нәтижесінде ең қарапайым қант-глюкоза түзіледі де,молекулалық оттегі бөлініп шығады. Әрі қарай глюкоза молекулаларынан су бөлінеді де ол сахароза, крахмал, целлюлоза және т.б. күрделі қанттарға айналады. Өсімдік тіршілігі үшін глюкоза негізгі материал болып табылады.

Сонымен фотосинтез дегеніміз - бүкіл жер бетінде органикалық қосылыстар түзілетін жалғыз ғана процесс және біздің әлемдегі молекулалық оттегінің бірден, бір қайнар көзі.

Фотосинтез реакциясының мәні мынадай: хлорофилге сіңген жарық энергиясы оның молекуласынан электронды қуып шығады. Және мұндай шығынның орнын толтыру үшін су молекуласы оттегіне, электрондарға және протондарға ыдырайды.

Мұндай реакция нәтижесінде бөлініп шыққан молекулалық оттегі атмосфера ауасына қосылады. Сөйтіп жасыл өсімдік ауаға оттегін береді, ал электрондар хлорофилл молекуласын қалпына келтіруге жұмсалады, протондар болса, жасыл өсімдіктің ауадан өзіне сіңірген СО молекулаларымен қосылысып, глюкоза түзеді.

Есептеулерге қарағанда бүкіл жер шарында өсетін өсімдіктер бір жыл ішінде атмосферадан 550 млрд. тонна шамасындай СО сіңіріп, 400 млрд. тонна шамасындай оттегін қайтарып береді. Өсімдіктер дүниесі мұнымен қатар минералдық элементтерден органикалық заттарды жасап шығарушы , сөйтіп жануарлар дүниесін жасап шығарушы, сөйтіп жануарлар дүниесін дайын органикалық заттарды жасап шығарушы, сөйтіп жануарлар дүниесін дайын органикалық заттармен қамтамасыз етеді.

Жануарлар организмі өзінің тіршілігі үшін қажетті органикалық қосылыстарды элементтерден синтездей алмайды, олар өсімдіктер дайындаған органикалық заттармен қоректенеді, өзінің денесін құрайды, қуат энергия алады.

Молекулалардың күрделілігіне қарай көмірсулар 3 класқа бөлінеді. Олар моносахаридтер, дисахаридтер мен олигосахаридтер және полисахаридтер.

1. Моносахаридтер немесе жай қанттар. Моносахаридтер гидролизденбейді, оларға. Глюкоза,фруктоза,галактоза,манноза,рибоза,дезоксирибоза және т.б.

2. Дисахаридтер мен олигосахаридтер. Дисахаридтер гидролиз кезінде моносахаридтердің екі молекуласына ыдырайды. Олар: сахароза,лактоза,мальтоза,целлобиоза. Олигосахаридтер дегеніміз-әр молекуласы үш және одан да көп моносахаридтерден тұратын көмірсулар. Мысалы,рафиноза молекуласы глюкозаның,галактозаның және фруктозаның қалдықтарынан тұрады.

3. Полисахаридтер - молекулалық массасы жоғары күрделі заттар. Олар толық гидролизденген кезде n моносахаридтер молекуласына ыдырайды. Полисахаридтерге жататындар: крахмал, целлюлоза, гликоген, инсулин және басқалар.

58.билет

1.Физика - химиялық анализ әдісі: оптикалық анализ және спектралды анализ.

Бұл әдістің саны көп, бірнеше жүз болады, олардың ішіндегі негізгілері:

Оптикалық (спектралды) анализ

Электрохимиялық анализ;

Хроматографиялық анализ әдісі.

Бұлардың ең негізгісі оптикалық (спектралдық) анализ. Ол эмиссионды атомдық спектроскопия, атом- адсорбциялық спектроскопия.

Инфрақызыл спектроскопия, спектрофотометрия, люминисцения т.б. әдістер. Бұл әдістің барлығы толқын ұзындықтарының тұтылуына негізделген. Адсорбциондық әдіс тұтылу толқындарына байланысты бірнеше топқа бөлінеді.

Молекулярлық абсорбциондық анализ спектрометрия , Колориметрия;

Нефелометриялық және турбидиметриялық әдіс;

Люминисценттік әдіс;

Атомдар – абсорбциондық анализ әдісі.

Енді осы әдістерге түсініктеме берейік.

Молекулярлық абсорбциялық анализ әдісі – электромагниттік толқындарын молекулаларға сіңірілуіне немесе жұтылуына негізделген. Ультрофиолетті көрінбейтін және инфрақызыл спектрлердің (оларға спектрофотометрия, колориметрия, ИК-спектроскопия жатады) зерттейді.

Нефелометриялық және турбидиметриялық анализ әдісі – шашыраған немесе жұтылған жарық сәулесі арқылы оптикалық тығыздықты өлшеуге негізделген.

Люминисценциялық анализ – шағылысу сәулесінің мәнін өлшеуге негізделген.

Атомды – абсорбциялық анализ – жарық энергиясының жұтылуына негізделген.

Жарық кванты – фотондар – реакцияға қатысушылар ретінде есептелінеді (фотохимиялық реакция). Химиялық өзгерістер сандық және сапалық фотохимиялық анализдің негізі болып табылады.

2.Қышқылдық – негіздік титрлеу (нейтралдау әдісі). Ерітіндіні стандарттау.

Қышқылдық – негіздік әдіс.

Н+ + ОН- Н2О – бұл әдіс осы реакцияға негізделген.

Қышқылдық – негіздік титрлеу әдісінің екі түрі бар:

• алкалиметрия – титрант – негіз титрлейтін ерітінді – қышқыл

• ацидиметрия – титрант – қышқыл титрлейтін ерітінді – негіз.

Бұл әдісімен Н+ және ОН- концентрациясы өзгереді. Яғни титрлейтін ерітіндінің рН өзгереді. рН-тың белгілі бір мәнінде эквиваленттік нүктеге жетеді, осы кезде титрлеуді тоқтатамыз.

Қышқылдық – негіздік титрлеу индикаторлары.

Э. Н. анықтау индикатордың көмегімен жүргізіледі, рН – тың белгілі мөлшерінде ерітіндінің түсі өзгереді. Индикатордың түсінің өзгеруі. Освальдтың иондық теориясына және хромоформ теориясына негізделеді.

Титрант ерітіндісін стандарттау – бұл оның жоғары дәлдікпен концентрациясын тұрақтандыру.

3.Зат алмасуда белоктардың рөлі.

4.Д витаминіне жалпы сипаттама.

Д витамині (кальциферол, антирахиттік витамин)

XVIII ғасырдың ортасында Глиссон деген ағылшын дәрігері Лондон қаласында тұратын жас балалардың арасында кездесетін ауру турлы жазған болатын. Бұл аурумен ауырғанардың сүйектері деформацияланатындығы анықталады, кейіннен оның мешел (рахит) ауруы, яғни тағамда Д витаминіжетіспеушілігі саларынан екендігі белгілі боады.

Химиялық табиғаты мен қасиеттері.

Д витамині таза түрінде түссіз кристалды зат, суда ерімейді. Эмпирикалық формуласы – С28Н44О. Химиялық құрылымы жағынан стериндерге жақын.

Күнделікті жиі қолданатын тағамдардың құрамында Д витамині өте аз. Балықтың бауыры мен іш майында, сүтқоректілер мен құс бауырында көп. Жұмыртқаның сары уызында және сүтте де бар. Ананың сүтіндегі бұл витаминнің мөшері, ананың жейтін тағамының құрамына, оның денсаулығына, күн сәулесінің жеткіліктігіне және т.б.жағдайларға байланысты.

құрамында Д витамині бар балық мойына бром мен хлороформ ерітіндісін қосқанда көгілдір-жасыл түске боялады.

Д витамині бар балық майына анилин мен концентрі тұз қышқылы қоспасын қосып қыздырғанда, сұйықтықта қызыл түс пайда болады.

59.билет

1.Рефрактометриялық анализ. Рефрактометр.

Рефрактометриялық анализ. Рефрактометр

Рефрактометрия. Екі түрлі оптикалық ортадағы жарық сәулесінің сынуы – рефракция деп аталады. Бұл әдісте аналитикалық сигнал ретінде – сыну көрсеткіші (n) қолданады.

Рефрактрометриялық әдіс жетістіктері: оның қарапайымдылығы, жылдамдығы, жоғары дәлдікпен өлшеуі болып саналады.

Рефрактрометрияны биологиялық тамақ өнімдерін, дәрілерді жасауда және олардың физикалық мәндерін анықтағанда пайдаланады. Сыну көрсеткіші деп түскен жарықтың синус бұрышын шағылысқан жарықтың синус бұрышына қатынасын айтады. Берілген ортаның тығыздығына және сәуле бағытына байланысты сыну көрсеткіш екі түрлі болады.

Рефрактометрия (латынша Refractus — сынған және ...метрия) — оптикалық сәуле шығару спектрінің әр түрлі телімдерінде қатты, сұйық және газ тәрізді орталардың сыну көрсеткішін (n) өлшеудің әдістері мен құралдарына арналған оптикалық техниканың бөлімі.

Рефрактометрияның негізгі әдістері:

1)екі ортаның шекарасы арқылы өткен жарықтың сыну бұрышын тікелей өлшеу әдістері;

2)жарықтың толық іштей шағылу құбылысына негізделген әдістер;

3)интерференциялық әдістер. Рефрактометрия заттың құрамы мен құрылымын анықтау үшін физикалық химияда, сондай-ақ химия, фармацевтика, тамақ, т.б. өнеркәсіп салаларында әр түрлі өнімдердің сапасы мен құрамын бақылау үшін кеңінен қолданылады.

Рефрактометрия әдістері аэро- және гидродинамикалық зерттеулерде қатты үлгілер мен сұйықтықтардың әртектілігін тексеру үшін пайдаланылады. Рефрактометрия оптикалық өнеркәсіпте ерекше рөл атқарады, өйткені n мен шынының және т.б. оптик. материалдардың дисперсиясы олардың маңызды сипаттамалары болып табылады. Рефрактометрлік анализдеу әдісі. Бұл әдіс жарық сәулесінің бір ортадан екінші ортаға өткен кездегі сыну көрсеткішін өлшеуге негізделген. Теориялық эксперимент түрде мына тәуелділік қойылған: f(n) = r • р, мұндағы n - анализденетін заттың сыну көрсеткіші; p=m/V коицентрацияға тәуелді ерітіндінің тығыздыгы; r - меншікті рефракция. Меншікті рефракция заттың табиғатына тәуелді, мына қатынаспен табылады: r= n²-1 / n²+2 • 1/p

R=r • M, мұндағы R - мольдік рефракция.

Мольдік рефракация заттың кұрылысын анықтаған кездегі маңызды аналитикалық параметр болып келеді. Мольдік рефракция аддитивтілік ережесіне бағынады, яғни қоспаның мольдік рефракциясы құраушылардың мольдік рефракцияларының қосындысына тең, ал зат үшін - атомдардың, функционалды топтардың немесе байланыстардың мольдік рефракцияларының қосындысына тең. Атомның, топтардың рефракциялары немесе байланыс рефракциясы анықтамалық әдебиетте келтіріледі. Рефрактометрлік талдау аспаптары

Сыну көрсеткіштерін рефрактометрде өлшейді. Бірінші рефрактометрді 1756 жылы М. В. Ломоносов құрастырған.

Кең таралған Аббе немесе Пульфрих рефрактометрлері шекті сыну бұрышын өлшеуге негізделген. Прибордың негізгі бөлігі сыну көрсеткіші N белгілі өлшегіш призма. Жарық көзі - сызықты спектр беретін натрийлік не газ разрядты (сутектік не сынаптық) түтік. Жарық сәулесі 7 өлшегіш призманың 3 енетін жағындағы АВ қабырғасына орналасқан астаушаға 2 түседі және ондағы призма 3 зерттелетін сұйықпен оптикалық тұрғыдан түйісетін шекаралық бет міндетін атқарады. Онда сыну және толық ішкі шағылысу құбылысы жүреді. Призманың шығатын ВС қабырғасында сынғаннан кейін ВС ауа арасында, ВС қабырғасына тік тура сызықпен α_2(β) бұрышын жасайды. Егер ср бұрышы шектіге жуық болса, түтіктің 4 көріну аймағы 5 жарық және көлеңкелі бөлікке бөлінеді. Құрылғы φ бұрышының мәнін ондық үлестегі дәлдікпен көрсетеді. Талданатын сұйықтың сыну көрсеткіші мына формуламен анықталады:

(Түсетін жарық толқынының ұзындығы өскен сайын сыну көрсеткіші) мұндағы α-өлшегіш призманын сыну бұрылуы, N-оның сыну көрсеткіші (N > n).

Призманың сыну көрсеткіші зерттелетін судың сыну көрсеткіштігінің мән аралығын шектейді, сондықтан да рефрактометрдің құрамында n-нің әр түрлі диапазонында жұмыс істеуге мүмкіндік беретін бірнеше призма болады. Рефрактометрлерде шекті бұрыш әдісінен басқа призма иммерсиондық, интерференсиялық және тағы басқа әдістер пайдаланылады. Иммерсиондық әдісте зерттелетін ерітіндінің сыну көрсеткішін эталонмен салыстыру арқылы табады. Бұл әдісті ұқсас карбонаттар. Рефрактометрдің схемасыдың, сульфаттардың, тағы басқа изоморфты бинарлық құрамын анықтау үшін химиялық технологиядағы өнімдерді талдауда кеңінен қолданады. Сондай-ақ, қиыршықталатын құрамның жекелеген бөлігін анықтауға, қос тұздарды қоспа тұздан ажыратуға, бір құрылымдағы заттың изомерін тануға мүмкіндік береді. Бұл әдіспен қопарылғыш және улы заттарды талдауға болмайды. Әйтсе де, бұл аналитикалық химияда жиі қолданылмай келеді.

Аббе рефрактометріне РАУ, ИРФ-22РЛ сияқтылар жатады және олар өлшеуді 2 • 104 дәлдікпен алуға мүмкіндік береді. Су ерітінділерінің өлшеу шегі n_D=l,3-l,7. Ерітіндідегі заттың таралымын (С) келесі теңдеу бойынша есептейді:

мұндағы n_е және n_0 - ерітінді мен еріткіштін сыну көрсеткіштері, Ғ - рефрактометрдің аналитикалық факторы. Ол концентрацияны жоғарылатқандағы көрсеткіштің артуына тең. Ал температура ықпалын болдырмау үшін өлшеу тұрақты температурада жүргізіледі.

2.Хроматографиялық анализ әдісі.

Хроматографиялық анализ бір заттың екінші затқа жұтылуына негізделген. Бұл жерде қозғалатын және қозғалмайтын фазалар болады. Қозғалатын фаза сұйық және газ тәріздес болады, қозғалмайтын фаза қатты дене.

Концентрация жоғарыламаған кезде адсорбция изотермасы түзу болуы аналитикада өте маңызды. Яғни вс1 болса, онда Лэнгмюра теңдеуі адсорбциялық түзу теңдеуге айналады, сонда n = n вс Г с, мұндағы Г – Генри коэффициенті. Адсорбцияның түзу сызықты аймағы Генри аймағы деп аталады.

Хроматография әдісінің қолданатын тәсіліне қарай колонкалы, жазықты, ал фазаның алмасуына қатысты фронталды, шығару (проявительная), заттың жұтылу механизміне байланысты адсорбциялы, ионалмасу т.б. топтарға бөлінеді.

3.Сүт қышқылды ашыту.

Бұл процесс ерекше микроорганизмдер - сүт қышқылы бактерияларының көмегімен жүреді. Мұнда глюкоза қанты екі молекуланы сүт қышқылына айналады. Оны мына реакция бойынша жазылады: С₆Н₁₂О_с =2СН₃СНСООН + 18 ккал энергия. Сүт қышқылының ашу процесінің ішкі табиғаты біршама жақсы зерттелген.

Ашу процесінің сипатына қарай сүт қышқылы бактерияларын екі топқа бөлуге болады: а) гомоферментативті сүт қышқылы бактериялар. Олар қанттан тек қана сүт қышқылын түзеді. б) гетероферментативті сүт қышқылы бактериялары. Қанттан сүт қышқылын, едәуір молшерде сірке қышқылын, этил спиртін, глицерин және көмір қышқыл газын түзеді. Формуласы:

С₆Н₁₂О_с= СН₃СНОНСООН+СН₃СООН+СН₂СН₂ОН+СН₂ОННСОН СН₂ОН+СО₂

Сүт қышқылы бактерияның клеткасы шар және таяқша тәрізді болады, қозғалмайды, спора түзбейді және ауалы немесе ауасыз жерде тіршілік етуге бейімделген. Бірақ қышқыл ортаға шар тәріздер төзімсіз. Ал таяқша тәріздер төзімдірек. Сүт қышқылы бактериялары 7-ден 42 градус жылылық арасында тіршілік етеалады. Әрине, бұлар спора түзбейтіндіктен температура жоғарылағанда қырылып калады. Тіршілік ету барысында олар қышқыл түзеді. сөйтіп, ортаны қышқылдандырып, басқа микроорганизмдердің тіршілік етуіне жол бермейді. Реакциясы бейтарап ортада өте жақсы тіршілік етеді. Гомоферментативті ашу процесі шар тәрізді сүт қышқылы бактериянының көмегімен жүреді. Бұлар стрептококкус және педиококкус туысына жатады.

Стрептококкус туысына жататын бактериялардың клеткалары дөңгелек, аздап сопақша, диаметрі 0,5-0,6 1 мкм дейін барады, клеткалары жеке күйінде, қос-қостан немесе моншақ тәрізді тізіле орналасады. Олар табиғатта кең тараған.Бұл туысқа стрептококкус диацетилатис, стрептококкус термофилус түрлері жатады. Гетероферментативті сүт қышқылы бактериаларына леуконосток, лактобациллус, бифидобактериум туыстары жатады. Леуконосток туысында жұмыртқа тәрізді, ал кейде таяқша тәрізді бактериялар болады. Сахароза қанты бар жерде олардың қабықтары жуандап, айналасында шырын пайда болады.

4.Коферменттер жалпы сипаттама.

ТПФ немесе ГДФ коферменті

(ТПФ –тиаминпирофосфат, ТПФ –диаминдифосфат) ТПФ коферменті В1 витаминінң туындысы, оның тиазол сақинасында күкірт бар. Ол апоферментпен мықты байланысқан болады және простетикалық топ деп саналады.

Кобамидтік кофемент

Бұл коферменттің активті бөлігі химиялық құрамы ең күрделі витамин –В12 витамині. В12 витамині молекуласында коррин циклы бар, ол төрт пиррол сақинасынан тұрады, сақиналар бір-бірімен өзара байланысады. Циклдың дәл ортасында коальт атомымен айланысқан ци тоб орналасады. Ондын бұл витамин цианкобаламин еп аталады. Кобаминдік коферменттерде циан тобы болмайды, оның орнын метил 5-дезоксиаденозин басады. Соған сәйкес мынандай екі кофермент түзіледі: метилкобаламин және 5- дезоксиаденозилкобаламин.

Пиродоксиндік коферменттер

Бұл коферменттің негізі В6 витамині, коферменттің құрамына бір-біріне ұқсас үш қосылыс: пиридоксин, пиридоксаль, пиридоксамин кіреді. Ол үшеуі бір-біріне оңай айналады.

В6 витаминнің негізі активті туындысы пиридоксаль -5 фосфат болып саналады, оның өзі бірқатар пиридоксальдық ферменттердің коферменті. Пиридоксаминфосфатта коферменттік қызмет атқарады.

Фолаттық коферменттер

Фолий қышқылының ( Вс витамин туындысы. Фолий қышқылының өзінің коферменттік активтігі жоқ, оның тетрагидро түрі –тетрагидрофилий қышқылы кофермент болып саналады.

А коферменті –ацетильдеу коферменті

Бұл кофермент сірке қышқылының және басқа да қышқылдардың қалдықтарын ауыстырып жеткізеді, сондықтан ол ацитильдеу коферменті деп аталады.

А коферменттің құрылысы күрделі. Аденозиндифосфат оның құрылымының негізі, ол пантотен қышқылының (В3 витамин) қалдығымен байланысқан. Пантотен қышқылына меркаптоэтиламин қалдығы қосылысқан.в-меркаптоэтиламидтегі сульфгидрильдік топ (-SН) реакцияласуға қабілетті болады, күрделі эфир түрінде кофермент ауыстырып алмастыратын ацил қалдықтары ол топпн байланысады.

Липой қышқылы ферменті

Құрамында дисульфидтік топ бар тотығып екі сульфгидрильдік топ (-SН) құрайдыда, дигидролипой қышқылына айналады. Осының нәтижесінде липой қышқылы оңай тотығыды,тотықсызданады.

Q коферменті –убихинон

Q коферментінің атауы quinone –деген сөздің бірінші әрібінен шыққан. Убихинон деген сөз барлық жерде (уби-барлық жерде) деген мағына береді. Ол барлық клеткадан табылған.

60.билет

1.Электрогравиметрия жэне кулонометрия.

Электрогравиметрия - ерітіндінің құрамынан тұрақты ток өткен кездегі қатты заттың бөлінуіне негізделген. Аналитикалық сигнал ретінде бөлінген заттың массасы алынады.

Сыртқы не ішкі потенциал әсерінен жұмыс істеп тұрған электродтың беткі қабатына металдардын, оксидтердің немесе еритін тұздардың шөгуіне негізделген. Бұл әдістегі сапалық заттың шамасын анықтау шөгіндісі бар немесе жоқ электрод массасының айырмасын табуға сүйенеді.Әрбір топтағы электрохимиялық әдістер келесі тарауларда толық қарастырылады. Олардын арасында тек диэлектрометрлік әдіс қана жоқ. Алдын ала оларда кездесетін кейбір терминдер мен амалдарды қысқаша түсіндірме түрінде қарастырайык, электрохимиядағы өлшемдер мен атаулар халықаралық бірліктер жүйесі бойынша алынған.Ток күші - негізгі шамалардың бірі. Ол I таңбасымен белгіленеді. Ампер (А) - бірлік өлшемі. Ол өзара параллель екі өткізгіш арқылы жүретін тұрақты ток күшіне тең. Мұндай өткізгіштер шексіз ұзын, қима ауданы мейлінше аз, вакуумда бір-бірінен 1 м қашықтықта орналасқан ұзындығы 1 м өткізгіштің бойында . 2: 107 Н өзара әсер күшін туындатады. Кулонометрия - мұнда анықталатын зат электродта қатты зат ретінде бөлінбейді. Аналитикалық сигнал ретінде ерітіндіден өткен ток мөлшері алынады. Есептеу Кулон заңы бойынша жүргізіледі. Бұл әдіспен талдаған кезде тіпті аз концентрацияның өзі анықталынады, талдауды оңай автоматтандыруға болады. Бұдан аса активті де тұрақсыз реагенттерді пайдалану мүмкіндігі туындайтындықтан, стандартты ерітінді әзірлеу қажетсіз болып қалады. Анықталынатын қосылыстың белгілі мөлшері болатын үлгі бойынша өлшегіш құрылғыны алдын ала тексеріп, өлшемдеп, қалыптастырып алмай-ақ талдау жүргізілуі мүмкін. Кулонометрлік талдаудың реагенті электр тогы болғандықтан, оны қалаған жерге орнатып, алыстан басқаруға, автоматтандыруға болады. Сонымен қатар бұл әдіс өте дәл және оны стандартты сынаманы дайындау үшін пайдаланады.

2.Амперометриялық титрлеу.

Амперометриялық әдістің негізгі бір бөлігі амперометриялық титрлеу.

Мұнда аналитикалық сигнал ретінде шектелген тоқты алады. Шектелген тоқтың мәнін қосылған титранттың көлеміне байланысты аладыда Iшек = f (V) қисық тұрғызады. Қисықтың сынған жеріне эквиваленттік нүкте және титрлеуге кеткен титрант көлемі сәйкес келеді. Осыған сәйкес анықталатын заттың мөлшерін есептейді.

Амперометриялық титрлеу әдісіндегі негізгі талап реакцияға қатысқан заттардың біреуі немесе барлығы электрохимиялық активті болу керек (электродта тотығуы немесе тотықсыздануы қажет). Осыған байланысты амперометриялық қисық әртүрлі болады.

3.Гормондарға жалпы сипаттама. Тірі ағзадағы рөлі.

Жоғары сатыдағы жануарлар ағзасының миллиардтаған клеткалардан тұратыны белгілі және олардың бәрі бір-бірімен тығыз байланысқан. Осыншама көп клеткалар өзара үйлесімді әрекет жасайды, сондықтан ол тірі ағза денесі біртұтас болып табылады. Клеткалардың үйлесімді әрекетін жүйке жүйесінде және эндокрин бездерінде жасалатын заттар реттеп отырады.

Денедегі барлық бездерді ішкі және сыртқы бездер деп екі топқа бөледі. Сыртқы секрециялық (секреция – сөл бөлу, шығару) бездерінің өзектері арқылы олардың өнімдері, яғни секреттері қуыс мүшелерге құйылады немесе дененің сыртына шығады. Сондықтан оларды сыртқы секрециялық немесе экзогендік бездер деп атайды. Оларға сілекей, қарын, май, тер, ішек, ұйқы безінің кей клеткалары, бүйрек, бауыр т.б. жатады. Ал ішкі немесе эндокриндік бездердің өнімін сыртқа шығаратын өзектері болмайды.

Эндокрин (грек endokrin – ішке шығарамын) бездерінде немесе ішкі секреция бездерінде гормондар түзіледі, ол гормондар қанға қосылады да, қан арқылы синтезделген жерден қашықта орналасқан нысанаға алынған жасушаға жетеді. Эндокрин бездерінің гормон арқылы берілетін хабары тез емес, баяу жетеді, бірақ оның әсері ұзақ болады.

Гормондардың түзілуін жүйке жүйесі, әсіресе ми қабығы реттеп отырады.

Гормон дегеніміз – биохимиялық процестерді реттейтін және адам мен жануарлардың асас маңызды тіршілік қызметіне қоздырушы әсер ететін химиялық зат.

“Гормон” деген термин гректің қоздырамын деген сөзінен шыққан (hormao – қоздырамын, қозғалтамын). Химиялық құрамына қарай гормондар – белок, полипептид, липидтер немесе стероидтарға жатады. Гормондар ішкі секрециялық бездерден басқада, ас қорыту жолының мүшелерінде, бүйректе, бауырда да түзіледі. Барлық гормондар ағзадағы зат алмасу процестеріне әсер етеді.

Гормондар тек жасуша деп аталатындарға ғана әсер етеді, ол клеткалардың ерекше маманданған рецепторлары (receptor – қабылдаушы деген латын сөзінен шыққан) болады, ондай рецепторлар плазмалық мембранаға немесе клетка ішіне орналасақан және олармен байланысқан. Гормондар тиісті рецепторлармен өзара әрекеттесу нәтижесінде ғана биохимиялық процестергеәсер етеді, биохимиялық процестерді тездетеді, ал кейде тежейді. Гормонның жалпы өмірі ұзақ емес, әдетте ол бір сағатттан кем.

Гормондар ағзада асас маңызды үш түрлі қызмет атқарады:

физикалық, жыныстық жетілуіне және ақыл-ойдың дамуына көмектеседі;

физиологиялық мүмкіндік жасайды және оны қамтамасыз етеді;

бірқатар асас маңызды физиологиялық көрсеткіштердің (осмостық қысымының, қандағы глюкоза деңгейінің) бірқалыпта болуына қамтамасыз етеді.

Эндокрин бездерінің құрылым мен қызметін, одан бөлініп шығатын секреттерді және зат алмасуда гормондардың реттегіш механизмдерін зерттейтін биохимия тарауын эндокринология деп атайды.

Соңғы кездерде өсімдіктерден де олардың өсуін реттейтін гормондар табылған. Химиялық табиғатына қараай гормондар 4 топқа бөлінеді.

Белоктік және пептидтік: инсулин, глюкагон, гипофиз, гипоталамус, қалқанша маңындағы без гормондары.

Тироксин, адреналин, норадреналин, т.с.с. амин қышқылдарының туындылары болып табылатын гормондар.

Стероидтық: жыныс бездерінің гормоны, бүйрек без гормоны, т.б.

Жергілікті әсер ететін гормондар: полиқанықпаған май қышқылдарының – простагландиндер.

4.Тағам құрамындағы токсиндер.

Уыттар (орыс. Токсины) — кейбір бактериялар туғызатын қатты әсерлі улар. Уыттар бактериялық құралдарға жатады. Химиялық құрылымы жағынан бактериялык уыттар — белоктар (ақуыз). Сондықтан олар қайнатқанда және дезинфекциялаушы заттардың әсерімен тез бұзылады.

Бактериальные токсины условно разделяют на экзотоксины и эндотоксины.

По мишени действия токсины разделяют на

Гематические яды (Heamotoxic) — яды, затрагивающие кровь.

Нейротоксины (Neurotoxic) — яды, поражающие нервную систему и мозг.

Миоксичные яды (Myotoxic) — яды, повреждающие мышцы.

Гемотоксины (Haemorrhaginstoxins) — токсины, которые повреждают кровеносные сосуды и вызывают кровотечение.

Гемолитические токсины (Haemolysinstoxins) — токсины, которые повреждаютэритроциты.

Нефротоксины (Nephrotoxins) — токсины, которые повреждают почки.

Кардиотоксины (Cardiotoxins) — токсины, которые повреждают сердце.

Некротоксины (Necrotoxins) — токсины, которые разрушают ткани, вызываяя их омертвление (некроз)

Другие токсины