- •1. Аналитикалық химия және оның өндірістегі мәні. Анализ тәсілдерінің классификациясы
- •2. Аналитикалық реакциялар туралы түсінік
- •3. Аминқышқылдардың химиялық қасиеті. Изоэлектрлік нүкте.
- •4. Көмірсулар классификациясы. Моносахаридтер. Олигосахаридтер.
- •1. Полисахаридтер. Жалпы сипаттама беріңіз.
- •2. Гравиметриялық талдау тәсілі. Тұнбаның түзілу механизмі және қасиеті.
- •3. Ерігіштік көбейткіш. Аз еритін қосылыстардың еруі
- •4. Белоктарға жалпы сипаттама. Құрамы
- •1. Нуклеин қышқылдарына сипаттама
- •2. Тұнбаға қойылатын талаптар. Тұнбаның гравиметриялық және өлшенетін формалары.
- •3. Тұнбаға түсірушіні таңдау. Тұнбаға қосылып түсу және олардың түрлері
- •4. Липидтердің химиялық қасиеттері.
- •1.Көмірсулардың классификациясы
- •2.Ластануды тазарту. Сандық анализде иондарды бөлу Қатты фазаның (тұнбаның) түзілу күрделі процесс, оны мына схемамен көрсетуге болады.
- •3.Сандық және сапалық анализ негіздерінің әдістері.
- •4. Сүтқышқылды, майқышқылды ашыту.
- •1. Гормондарға жалпы сипаттама.
- •2.Гравиметриялық анализ әдісінің мәні.
- •3.Ауыстырылмайтын аминқышқылдарына мысал келтіріңіз
- •4.Моносахаридтер. Глюкоза, фруктоза. Химиялық қасиеті.
- •1. Физика - химиялық анализ әдісі: электрохимиялық анализ.
- •2.Физика - химиялық анализ әдісі: оптикалық анализ және спектралды анализ.
- •3.Зат алмасудағы аминқышқылдардың рөлі.
- •4.Дисахаридтер. Мальтоза. Троммер реакциясы.
- •1.Физика - химиялық анализ әдіс: хроматографиялық анализ.
- •1 Әдісті стандарттау және унификациялау;
- •2 Анализдеу әдістемесін бекіту;
- •3 Заттың сапасын көрсететін құжатта тіркеу.
- •3.Гормондарға жалпы сипаттама.
- •4.Дисахаридтер. Сахароза. Троммер реакциясы.
- •1.Стандарттыерітінділер. Титрлеутәсілдері.
- •1.Әдісті стандарттау және унификациялау;
- •2. Аналитикалық сигнал.
- •4.Гетерогенді ортадағы тепе-теңдік
- •1. Аминқышқылдары табиғатта қандай пішінде таралған. –l, d- пішінді формуласын жазыңыз.
- •2. Полисахаридтерге жалпы сипатама.
- •3. Майлардың физико-химиялық қасиеттері.
- •2. Тұнбаның ерігіштігіне әсер ететін факторлар.
- •3.Белок қызметтері
- •4.Коферментерге жалпы сипаттама
- •1.Тұнбаның ластануы және оны тазарту.
- •3. Белоктың аминқышқылды құрамы
- •4. .Белоктарға сапалық (түрлі-түсті) реакция жасау
- •1. Гравиметриялық әдістегі есептеулер. Анализге берілген заттың (навескасын) сынамасын есептеу.
- •3. Протеиндер мен протеидтерге сипаттама.
- •4. Фермент активтілігіне әсер ететін факторлар
- •1. Титриметриялық анализ әдісінің классификациясы.
- •2. Қышқылдық-негіздік титрлеу.
- •3.Белоктарға сапалық (түрлі-түсті) реакция жасау
- •4. Майлардың ашуы және кебуі
- •1. Ферменттер классификациясы. Ферменттердің жалпы қасиеті.
- •2)Тотығу-тотықсыздану титрлеу Әдісі (редоксиметрия).
- •3) Қышқылдық – негіздік титрлеу индикаторлары. Нейтралдау әдісінің графикалық көрнісі
- •1) РН туралы түсінік
- •3)Қатты майлар. Сұйық майлар
- •4) Ферменттер спецификациясы(өзгешілігі). Ферментке физикалық және химиялық факторлар әсері.
- •1) Амин қышқылдарының химиялық қасиеттері
- •1. Нингидриннің қатысуымен реакция.
- •2) Тотығу – тотықсыздану потенциалына әсер ететін факторлар. Нернст теңдеуі.
- •3) Тотығу – тотықсыздану реакциясының түрі: перманганатометрия – kMnO4; - иодометрия – j2 немесе j-;- дихроматометрия –k2Cr2o7;- броматометрия – kBrO3
- •4) Витаминдік және витаминдік емес коферменттер
- •1. Тотығу – тотықсыздануреакциясының тепе – теңдікконстантасы (к).
- •2. Тотығу – Тотықсыздану реакциясының жылдамдағына әсер ететін факторлар: әсерлесетін заттардың концентрациясы; температура; ортаның рН; қатысатын катализатор.
- •3. Аминқышқылдарының жіктелуі
- •1. Иодометрия. Тотықсыздандырғышты анықтау. Тотықтырғышты анықтау.
- •3. Нуклеин қышқылдарының құрылымы. (Біріншілік, екіншілік құрылымы).
- •4. Ферментативті реакциялар кинетикасы. Реакция жылдамдығының уақытқа тәуелділігі. Михаэлис - Ментен теңдеуі Ферменттік реакциялардың кинетикасы
- •1. Кешенді титрлеу жэне тотықтырғыш титрлеу әдісі.
- •3. Белоктардың химиялық қасиеттері
- •4. Биохимияның ғылым ретінде дамуы
- •1. Хроматографиялық анализ әдісі.
- •2. Оптикалық (спектралды) анализ әдісі. Классификациясы.
- •3. А витаминіне жалпы сипаттама
- •4. Полярлы негізді және қышқылды аминқышқылдары
- •1. Эмиссионды атомдық спектроскопия
- •2. Электрохимиялық анализ
- •3. Ашыту түрлері. Лимон қышқылды ашыту
- •4. Полярлы гидрофилді амин қышқылдары құрамы, қасиеті, құрылысы
- •3. Фермент активтілігіне сыртқы орта әсері
- •4. Белоктар арасында түзілетін байланыстар
- •1. Рефрактометриялықанализ. Рефрактометр
- •2. Нефелометрия жәнетурбидиметриялықәдіс
- •3. Белоктардың сапалық реакциялары
- •4. Фермент активтілігінің зертханалық жағдайда анықталуы
- •4. Фермент акиваторлары мен ингибиторлары ( тежегіштер)
- •1. Электрохимиялық анализ әдісі. Электр қозғаушы күш (эқк).
- •2. Поляриметриялық анализ. Поляриметр. Кұрылысын схема түрінде көрсету
- •3. Көмірсулардың тотықтырғыш қасиеттері
- •4. Полярсыз амин қышқылдарына сипаттама.
- •1. Тура потенциометрия жәнепотенциометриялықтитрлеу.
- •2. Электроанализ.Фарадей заңы.
- •4. Көмірсулардың химиялық қасиеттері
- •1. Вольтамперометрия (Полярография).Ильковичтеңдеуі
- •1. Вольтамперметр қисығыныңанализі
- •1. Хроматография. Теориялық негізі.
- •2. Кондуктомерия. Кондуктометриялықтитрлеу. Бұлардыңматематикалықөрнектелуі
- •4. Тағам құрамындағы токсиндер
- •3. Заттың сапасын көрсететін құжатта тіркеу.
- •1. Әдісті стандарттау және унификациялау;
- •2. Анализдеу әдістемесін бекіту;
- •1 Әдісті стандарттау және унификациялау;
- •2 Анализдеу әдістемесін бекіту;
- •3 Заттың сапасын көрсететін құжатта тіркеу.
4. Фермент активтілігінің зертханалық жағдайда анықталуы
Ферменттің активтігін өлшеу
Бөліп алынған таза фермент өзінің ферменттік активтігімен бағаланады. Ферменттік активтілік дегеніміз белгілі фермент бөлшегінің көмегімен нақты уақыт ішінде алынған субстрат шамасы. 1. Фермент активтілігіне температура әсері. 30-40º С жағдайда тірі организмде ферменттер әсіресе активті келеді. Бұл температура деңгейінен төмен немесе жоғары кезде фермент активтілігі бәсеңдейді.
Орта температурасының көтерілуі молекулалар қозғалысын тездететіні белгілі және бұл жағдай химиялық реакцияның жылдамдығын арттырады. Вант-Гофф ережесіне сәйкес температураны 10 С шамасына көтеру реакция жылдамдығын 2-3 есе арттырады. Ферменттердің өзі белок болғандықтан, олар өте жоғары температурада бұзылып, өздерінің катализдік қасиеттерінен айырылып қалуы мүмкін.
Температура 50º С шамасынан артқан кезде ферменттер активтілігінің төмендеуі байқалады, бірақ бұл жағдай жылу әсерінің ұзақтығына және фермент табиғатына байланысты болады. Орта температурасы төмендегенде кейбір жануарлардың қыстық ұйқыға кететіні белгілі. Мұндай ұзақ ұйқы кезінде жануарларда ферменттік реакциялардың жылдамдығы төмендейді де, қоректік заттар аз шығын болады және клеткалардың активтілігі төмендейді.
Төменгі температурада, мысалы, 0º С және одан төменгі температурада ферменттік реакциялардың жылдамдығы өте төмен болады. Бұл жағдай практика жүзінде азық-түліктік өнімдерді сақтау үшін пайдаланылады. Мұндай ( ет,май,балық,көкөністер, т.с.с) төменгі температурада олар бұзылмай сапалы түрде сақталады.
Қысты күні температура 0º С шамасынан да төмен кезде ферменттердің әсері түгелдей тоқталмайды, бірақ олардың әрекеті жедел төмендеп кетеді. Көктемде, күн жылына бастауымен ферменттік реакциялардың жылдамдығы арта бастайды, өсімдіктер біртіндеп жасыл желекке айналады.
2. Фермент әрекетіне орта рН шамасының әсері. Орта реакциясының өзгеруіне ферменттердің сезімталдығы маңызды қасиеті болып табылады. рН шамасына байланысты ферменттердің активтігі бірден-ақ өзгереді. Әр түрлі ферменттердің әрекеті үшін рН көрсеткішінің шамасы әртурлі болады. Кейбір ферменттер қышқыл ортада әсіресе активті келеді, екіншілері бейтарап ортада активті қасиет көрсетеді, үшіншілері әлсіз сілті немесе сілтілі ортада ерекше акивті болады. Фермент әрекеті үшін қажет рН оптимумының болуы мынаған байланысты: ферменттер де белок сияқты, электр заряды бар зат болып табылады, сондықтан олардың кеңістіктік құрылымы рН шамасына тәуелді.
3. Ферменттердің өздеріне тән ерекшелігі. Ферменттің реакцияны тездетуі қасиеті мынада: фермент тек өзінің ғана субстратын байланыстырады және сол субстратты катализдейді.
Әр фермент тек белгілі субстратқа ғана әсер етеді, кейде ұқсас құрылымы бар субстраттар тобына ғана әсер етеді және молекуладағы белгілі бір химиялық байланыстарды ажыратып бөледі. Мысалы, амилаза ферменті тек қана крахмалды гидролиздейді, оны мальтозаға айналдырады, ал басқа қанттарға ол әсер етпейді.
Әр фермент төменде аталған реакциялардың біреуін ғана катализдейді: гидролиз, сутексіздендіру, химиялық топтарды ауыстырып алмастыру, жаңа химиялық байланыстар түзу т.с.с.