3.Альфа – Аминокислоты.

Аминокислотами называются соединения, в молекуле которых содержатся одновременно аминные и карбоксильные группы. Простейшим представителем их является аминоуксусная кислота (глицин) NH2- CH2- COOH. В зависимости от положения аминогруппы по отношению к карбоксилу различают альфа-, бетта-, гамма- аминокислоты и т. д.

альфа- аминопропионовая кислота

Альфа-аминокислоты играют важнейшую роль в процессах жизнедеятельности живых организмов, так как являются теми соединениями, из которях строится молекула любого белка. Все альфа-аминокислоты, часто встречающиеся в живых организмах, имеют тривиальные названия, которые обычно и употребляются.

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметричных атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-форму, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 важнейших α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом:

Аланин, Аргинин, Аспарагиноваякислота,Аспарагин Валин,Гистидин,Глицин,

Глутаминоваякислота, Глутамин, Изолейцин, Лейцин, Лизин, Серин, Треонин,Триптофан,Фенилаланин,Цистеин.

7. Связь между окислением жиров и циклом Кребса.

Связующим звеном между этими двумя процессами явл.образование FADи фермент:ацил-КоА-синтетаза

Основной источник восстановленного FAD у эукариот — цикл Кребса и бета-окисление липидов. В цикле Кребса FAD является простетической группой фермента сукцинатдегидрогеназы, которая окисляет сукцинат до фумарата, в бета-окислении липидов FAD является коферментом Ac-CoA дегидрогеназы.

Билет 24

1. Структурная организация фермента

Ферменты – высокомол-рные в-ва, мол-рный вес к-рых достигает нескольких млн.Свыше 2000 известных в наст время ферментов, имеют белковую природу и хар-тся всеми св-вами белков. По строению ферменты делятся на:

• простые или однокомпонентные;

• сложные или двухкомпонентные (холоферменты).

Простые ферменты представляют собой простые белки и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. К числу простых ферментов относятся гидролитические ферменты (пепсин, трипсин, уреаза и др.).

Сложные ферменты являются сложными белками и, помимо, полипептидных цепей содержат небелковый компонент (кофактор). К сложным белкам относится большинство ферментов.

Белковая часть двухкомпонентного фермента называется апоферментом.

Кофакторы могут иметь различную прочность связи с апоферментом.Если кофактор прочно связан с полипептидной цепью, он называется простетической группой. Между простетической группой и апоферментом – ковалентная связь.Если кофактор легко отделяется от апофермента и способен к самостоятельному существованию, то такой кофактор называется коферментом.Между апоферментом и коферментом связи слабые – водородные, электростатические и др.

Химическая природа кофакторов крайне разнообразна. Роль кофакторов в двухкомпонентных ферментах играют:

1 – большинство витаминов (Е, К, Q, С, Н, В₁, В₂, В₆, В₁₂ и др.);

2- соединения нуклеотидной природы (НАД,НАДФ, АТФ, КоА, ФАД, ФМН), а также целый ряд др. соединений;

3 – липолевая кислота;

4 – многие двухвалентные металлы (Мg²⁺, Mn²⁺,Ca²⁺и др.).

Активный центр ферментов.

Молекулы субстратов, взаимодействующих с ферментами обычно имеют гораздо меньший размер. Поэтому естественно предположить, что с субстратом взаимодействует не вся молекула фермента в целом, а только какая-то ее часть – так называемый “активный центр” фермента.

Активный центр фермента – это часть его молекулы, непосредственно взаимодействующая с субстратами участвующая в акте катализа.Активный центр фермента формируется на уровне третичной структуры. Поэтому при денатурации, когда третичная структура нарушается, фермент теряет свою каталитическую активность. Активный центр в свою очередь состоит из:

• каталитического центра, который осуществляет химическое превращение субстрата;

• субстратного центра (“якорной” или контактной площадки), которая обеспечивает присоединение субстрата к ферменту, формирование фермент-субстратного комплекса.

Четкую грань между каталитич и субстратным центром провести можно не всегда – у некоторых ферментов они совпадают или перекрываются.Помимо активного центра, в молекуле фермента существует т.н. аллостерический центр. Это участок молекулы фермента, в результате присоединения к которому определенного низкомолекулярного вещества (эффектора), изменяется третичная структура фермента. Это приводит к изменению конф-ции актив центра и, следовательно, к изменению акт-сти фермента. Это явление аллостерической регуляции активности фермента.

Многие ферменты являются мультимерами (или олигомерами), т.е. состоят из двух и более субъединиц- протомеров (аналогично четвертичной структуре белка).Связи между субъединицами, в основном, не ковалентные. Максимальную каталитическую активность фермент проявляет именно в виде мультимера. Диссоциация на протомеры резко снижает активность фермента.

Ферменты – мультимеры содержат обычно четкое число субъединиц (2-4), т.е. являются ди- и тетрамерами. Хотя известны гекса- и октамеры (6-8) и чрезвычайно редко встречаются тримеры и пентамеры (3-5).

Если ферменты-мультимеры образованы из субъединиц различных типов, они могут существовать в виде нескольких изомеров. Множественные формы фермента называют изоферментами (изоэнзимами или изозимами).

Изоферменты кат-уют одну и ту же хим р-цию, обычно воздействуют на один и тот же субстрат, но отличаются по некоторым физико-химическим свойствам (молекулярной массе, АМК-му составу, электрофоретической подвижности и др.), по локализации в органах и тканях.

Особую группу ферментов составляют т.н. мультимерные комплексы. Это системы ферментов, катализирующих последовательные стадии превращения какого-либо субстрат. Такие системы характеризуются прочностью связи и строгой пространственной организацией ферментов.