2)Цереброзиды

сфинголипиды общей ф-лы RCH(OH)CH(NHCOR')CH₂OX, где R и R' - алкил, гидроксиалкил, алкенил; X - остаток глюкозы (глюкоцереброзиды), галактозы (галактоцереброзиды) или фукозы (фукоцереброзиды). В глюко- и галакто-цереброзидах присутствует -гликозидная связь, в фуко-цереброзидах- гликозидная связь. Цереброзиды- твердые в-ва, не раств. в воде, хорошо раств. в орг. р-рителях. При к-тном гидролизе обр-ют жирные к-ты, сфингозины (сфингозиновые основания) RCH(OH)CH(NH₂)CH₂OH и УГы. Цереброзиды содержатся в тканях человека, животных и высших растений. С их функционированием связана деятельность орг-ма в целом и на клеточном уровне (изолирующие св-ва миелиновой оболочки нервных аксонов, межклеточное узнавание, иммунологич. р-ции).Биосинтез цереброзидов протекает по двум путям: гликозилирование церамидов с помощью уридиндифосфатсахаров или гликозилирование сфингозинов с послед. N-ацилированием. Нарушения метаболизма цереброзидов, обусловленные снижением активности или отсутствием ф-тов их гидролиза, имеют наследственный хар-р (т. наз. болезнь Краббе); при этом в органах и тканях, особенно в мозге, накапливаются галактоцереброзиды. Повышение содержания глюкоцереброзидов в мозге, печени свидетельствует о нарушениях обмена ганглиозидов (болезнь Гоше). Осуществлен полный хим. синтез и полусинтез цереброзидов, их аналогов и меченых производных, используемых в качестве диагностич. и исследовательских биопрепаратов. Наиб. стереоселективно с обр-нием -аномера гликозилирование происходит в присут. цианида ртути.

3.Первичная и вторичная структура белков (связи)

Стабильность первичной стр-ры обеспеч в основном ковалентными пептидными связями; возможно участие небольш числа дисульфидных связей.

Стабильность вторич стр-ры обеспеч в основном водородными связями (определенный вклад вносят пептидные и дисульфидные).

Водородная связь предст собой слабое электростатическое притяжение м/у одним электроотриц атомом (напр, О или N) и водород атомом, кова-лентно связанным со вторым электроотриц атомом. Водородные связи, являясь нековалентными, отличаются малой прочностью. Так, для разрыва одной водородной связи требуется затратить всего лишь 6,3 кДж на 1 моль. Поскольку в белковой мол-ле число водородных связей очень велико (в обр-ние водородных связей вовлечены все пептидные группы), они в сумме обеспечивают скручивание полипептидной цепи в спиральную стр-ру, сообщая ей компактность и стабильность.

Механизм возникновения водородных связей в элементарной форме может быть представлен на примере вз-действия двухмол-лводы (диполи). В диполе воды, как известно, избыток положительных зарядов приходится на атомыводорода, а избыток отрицательных – на атомыкислорода.

Благодаря особенностям строения атомаводорода при достаточном сближении двухмол-лводы возникает электростатич вз-действие м/у атомомкислорода одной мол-лы и атомомводорода второй мол-лыводы. Следствием этого явл ослабление связи м/у атомамиводорода и кислорода в каждой мол-леводы и соотв-енно возникновение новой, непрочной связи (отмечена пунктиром) м/у атомомводорода первой мол-лы и атомомкислорода второй мол-лыводы. Эту непрочную связь принято обозначать водородной связью.

В белковой мол-ле наиболее важные водородные связи обр-ются м/у ковалентно связанным атомомводорода, несущим частичный положительный заряд, и отрицательно заряженным ковалентно связанным атомомкислорода. Ниже представлены примеры водородных связей в белковой мол-ле: а) м/у пептидными цепями; б) м/у двумя гидрок-сильными группами; в) м/у ионизированной СООН-группой и ОН-груп-пой тирозина; г) м/у ОН-группойсерина и пептидной связью.

В зависимости от хим природы атома-акцептора водородные связи отлич др от др степенью прочности. О кол-ве водородных связей в белковой мол-ле судят по данным изотопного метода, в частности по времени обмена атомовводорода, участвующих в обр-нии водородной связи, на дейтерий (при обработке белкатяжелой водой D₂O, в к-рой вместо обычного водорода содержится его тяжелый изотопдейтерий).

Другой тип конфигурации полипептидных цепей, обнаруженный в белках волос, шелка, мышц и в других фибриллярных белках, получил название β-стр-ры. В этом случае две или более линейные полипептидные цепи, расположенные параллельно или, чаще, антипараллельно, прочно связываются межцепочечными водородными связямим/у NH-и СО-группами соседних цепей.