- •Стереохимия аминокислот.
- •Биосинтез жирных кислот
- •3.Ферменты
- •Образование аммиака, роль глутамина и аспарагина
- •Рацематы
- •Бэта-окисление жирных кислот
- •Общ хар. Сахаров, тригалозный сахар
- •Мажорные-минорные осн, пуриновые-пиримидиновые
- •Оксидоредуктазы
- •Таутомерные превращения азотистых оснований
- •Гликозиды. Написать формулу метил-альфа-d-глюкозогликозид
- •Кардиолипин; хар-ка
- •Кинетика ферментативных процессов;уравнение михаэлис-Мэнтен
- •Цикл глюкоза в лактат и сколько нужно и затратить атф
- •МРнк, строение и роль
- •Арахидоновая к-та и ее производные
- •Изомеразы; общая хар-ка,примеры реакций
- •Как влияет концентрац... Уравнение Михаэлиса–Ментен
- •Дыхательная цепь
- •Сахароза, как влияет её строение на хим св-ва; может ли она восстонавливать аммиачный р-р Ag
- •Высшие Жирные кислоты ; числа омыления,йодное число и кислотное тное число.
- •Важнейшие коферменты над и надф.
- •Биосинтез белка
- •Мутаротация
- •Желчные кислоты
- •Трансферазы
- •Коферменты фмн и фад
- •Цикл трикарбоновых кислот (Цикл Кребса)
- •Коферменты
- •Биосинтез рнк
- •Жирные кислоты: структура и свойства, связи
- •Гликоген,целлюлоза, амилопектин.
- •Пируват, аспартат- фермент
- •ТРнк, биороль
- •Механизм действия стероидных гормонов.
- •Изоферменты
- •Цикл пировиноградной кислоты.
- •Основные свойства генетического кода
- •Таутомерия глюкозы и что такоемутаротация
- •3.Специфические ферменты
- •5.Гликолиз
- •6. Рилизинг-факторы (либерины)
- •Факторы, влияющие на скорость ферм.Реакции
- •Биосинтез триглицерина и глицеролфосфолипидов
- •3.Нуклеотиды.
- •4. Горм.Гипофиза
- •1. Отличия и сходста днк и рнк
- •3 Роль тиреоидных гормонов
- •Цикл мочевины.
- •Гормоны поджелудочной железы
- •Гетерогликаны
- •4) Классы ферментов
- •5) Аллостерическая активность ферментов
- •Гормоны гипоталамуса
- •Кортикотропин-рилизинг-гормон
- •Специфичность ферментов
- •5.Жирные кислоты (алифатические кислоты)
- •Фолдинг белка
- •1.Стерины и стериды
- •2. Нуклеозиды и нуклеотиды
- •Метаболизим белков, липидов и углеводов.
- •Адреналин и норадреналин
- •1. Днк: типы, характеристика
- •2. Воски
- •3.Распад гликогена. Гликоген
- •Роль в организме
- •2.Аминосахара и их значение
- •5)Трансаминирование аминокислот
- •6.Отличие спиртового от молочно-кислого брожения
- •1.Методы очисткии разделения белков и пептидов,
- •2) Сахароза и её инверсия.
- •3) Глицерофосфолипиды.
- •4)Первичная структура нуклеиновых кислот
- •Пуриновые основания
- •2)Цереброзиды
- •3.Первичная и вторичная структура белков (связи)
- •4. Гомогликаны (строение, функции)
- •5) Пиридоксин, его роль в регуляции белкового обмена, переаминирование(механизм р-ии и роль в метаболизме)
- •1.Пиримидиновые азотистые основания
- •2.Плазмалогены.
- •3. Способы образования аминокислот
- •4. Пути метаболизма
- •1)Строение матричной рнк.
- •2. Гормоны,как производныеАмк,гормональный цикл
- •3.Кислотно-основные свойства Аминокислот.
- •5) Регуляция активности ферментов
- •6.Пентозофосфатный путь окисления
- •1.Моносахариды.
- •2) Пептиды
- •3)Сфинголипиды.
- •4.Гликолиз и гликогенолиз.
- •1. Общие пути обмена аминокислот.
- •2. Транскри́пция
- •3.Альфа – Аминокислоты.
- •Связь между окислением жиров и циклом Кребса.
- •1. Структурная организация фермента
- •2. Регуляторные центры
- •Гормоны пептидной природы
- •Гликогенез и его рольСинтез гликогена (гликогенез)
- •Жирные кислоты
- •1.Гликофосфолипиды.
- •Гликозиды,кислоты, аминосахара как производные монасахаридов.
- •Мембранно-опосредованное взаимодействие гормонов.
- •Катаболизм аминокислот.
- •Распад стеариновой кислоты.
- •138 Молекул атф
- •Стеролы и стероиды.
- •Биосинтез пуриновых нуклеотидов.
- •ЦАмф, свойства.
- •Гидролазы.
- •Типы ингибирования. Константа Михаэлиса.
- •Свободное окисление.
- •Качественные реакции на гомо- и гетероциклические аминокислоты.
- •3) Физические и химические свойства крахмала, целлюлозы,гликогена
1. Общие пути обмена аминокислот.
Общие пути превращения аминокислот включают реакции дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования, биосинтеза и рацемизации.
Реакции рацемизации характерны только для микроорганизмов, физиологическая роль которой заключается в синтезе D-изомеров аминокислот для построения клеточной оболочки.
Дезаминирование(отщепление аминогруппы) – существует четыре типа реакций, катализируемых своими ферментами:
Восстановительное дезаминорование ( +2H+)
Гидролитическое дезаминированиие (+H2О)
Внутримолекулярное дезаминирование
Окислительное дезаминирование (+1/2 О2)
Во всех случаях NH2- группа аминокислоты высвобождается в виде аммиака. Помимо аммиака продуктами дезаминирования являются жирные кислоты, окикислоты и кетокислоты. Для животных тканей, растений и большинства микроорганизмов преобладающим типом реакций является окислительноедезаминирование аминокислот, за исключением гистидина, который подвергается внутримолекулярному дезаминированию.
Кроме перечисленных четырех типов реакций и катализирующих их ферментов в животных тканях и печени человека открыты также три специфических фермента (серин- и треониндегидратазы и цистатионин-γ- лиаза), катализирующих неокислительное дезаминирование серина, треонина и цистеина. Они требуют присутствия пиридоксаль-фосфата в качестве кофермента. Конечными продуктами реакции являются пируват и α- кетобутират, аммиак и сероводород.
Трансаминирование–реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NH2) от аминокислоты на α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака (глутамат+ пируват=α-кетоглутарат + аланин).
Реакции трансаминирования являются обратимыми и универсальными для всех живых организмов, они протекают при участии специфических ферментов – аминотрансфераз (трансамниназ). Теоретически реакции возможны между любой амино- и кетокислотой, но наиболее интенсивно они протекают, если один из партнеров представлен дикарбоновой амино- или кетокислотой. В переносе амниогруппы активное участие принимает кофермет трансминаз – пиридоксальфосфат (производное витамина В6). Для реакций трансаминирования характерен общий механизм. Ферменты реакции катализируют перенос аминогруппы не на α -кетокислоту, а на кофермент; образовавшееся промежуточное соединение (шиффово основание) подвергается внутримолекулярным превращениям, приводящим к освобождению α-кетокислоты и пиридоксамнофосфата. Последний на втолрой стадии реагирует с любой другой α-кетокислотой, что через те же стадии приводит к синтезу новой аминокислоты и пиридоксальфосфата.
Декарбоксилирование - отщепление карбоксильной группы в виде СО2, образующиеся продукты реакции называются биогенными аминами,они оказывают сильное фармакологическое действие на множество функций.
Эти реакции являются необратимыми, они катализируютя специфическими ферментами – декарбоксилазами аминокмлот- которые в качестве кофермента содержат пиридоксальфосфат ( кроме гистидиндекарбоксилазы и аденозилдекарбоксилазы – содержат остаток пировиноградной кислоты в качестве кофермента). В живых организмах открыты четыре типа декарбоксилирования аминокислот.
α-декарбоксилирование – характерно для тканей животных: от аминокислот отщепляется соседняя от α-углеродного атома карбоксильная группа.
ω-декарбоксилирование- свойственно микроорганизмам
Декарбоксилирование, связанное с реакцией трансаминирования. Образуется альдегид и новая аминокислота, соответствующая исходной кетокислоте.