Билет 2

1. Стереохимия аминокислот.

Все аминокислоты, кроме глицерина, оптически активны и делятся на правовращающие(+) и левовращающие (-). Оптическая активность является следствием наличия в структуре аминокислот как минимум одного ассиметричного (хирального) С-атома, у которого все 4 заместителя различны. Существует 2 ряда стереоизамеров или энантиомеров аминокислот относительно хирального С-атома :L ,D( Сравниваюет их абсолютную конфигурацию заместителей у хирального С-атома с абсолютной конфигурацией заместителей у хирального С-атома двух соединений.) D/L стереоизамеры –зеркальные формы одного и того же соединения.

2. Биосинтез жирных кислот

1.Транспорт внутримитохондриального ацетил-КоА в цитоплазму:

• ацилкарнитиновый механизм

• цитрат-транспортная система

2. Образование малонил-КоА

фермент: ацетил-КоА-карбоксилаза

А цетил-КоА + СО₂ + АТФ Малонил-КоА +АДФ +Фн

3. Собственно синтез жирных кислот:

• фермент: ацетил-ацилпереносящий белок(АПБ)-трансферазаHS-АПБ-SH + Ацетил-КоА ацетил-АПБ-SH + HS-КоАSH

• фермент: малонил-АПБ-трансфераза

ацетил-АПБ-SH + малонил-КоА  ацетил-АПБ-малонил + HS-КоАSH

• фермент:-кетоацил-АПБ-синтаза

ацетил-АПБ-малонил ацетил

• -кетоацил-АПБ

• фермент:-кетоацил-АПБ – редуктаза

-кетоацил-АПБ + НАДФН^.Н⁺-гидроксиацил-АПБ + НАДФ⁺

• фермент:-гидроксиацил-АПБ – дегидратаза

-гидроксиацил-АПБ  транс-еноил-АПБ

• фермент:еноил-АПБ-редуктаза

транс-еноил-АПБ+ НАДФН^.Н⁺ бутирил-АПБ+ НАДФ⁺

3.Ферменты

Ферменты - это специфические белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биологических катализаторов, т.е. ускоряющие протекание химических реакций в организме. Через их посредство реализуется генетическая информация и осуществляются все процессы обмена веществ и энергии в живых организмах.

Отличие ферментов от химических катализаторов:

• Скорость химических реакций ускоряется ферментами в 106 -1016 раз, по сравнению с химическими катализаторами.

• Ферменты работают при нормальной температуре тела (37-42°) и нормальном давлении

• Осуществляется тонкая регуляция ферментативной реакции, нет отходов и шлаков.

• Ферментативные реакции подчиняются термодинамической кинетике.

• Ферменты не смещают равновесие реакции, а только ускоряют его приближение.

Действуя в строго определенном порядке, ферменты катализируют сотни многостадийных реакций, в ходе которых расщепляются молекулы питательных веществ, запасается и преобразуется энергия и из молекул - предшественников строятся макромолекулы, входящие в состав клетки.

Благодаря тонкой скоординированности между всеми ферментативными реакциями соблюдается гармоническое равновесие всех метаболических процессов и обеспечивается нормальное функционирование живых организмов.

Все ферменты, в зависимости от места синтеза и места их действия делятся на две большие группы:

• Внутриклеточные ферменты действуют в тех же клетках, где и синтезируются.

• Внеклеточные выходят из клеток в желудочно-кишечный тракт, в кровь, лимфу, в другие биологические жидкости и там выполняют свои биологические функции.

• Различают конститутивные ферменты, постоянно присутствующие в клетках, и индуцируемые ферменты, биосинтез которых активируется под влиянием соответствующих субстратов. Некоторые функционально взаимосвязанные ферменты образуют в клетке структурно организованные полиферментные комплексы. Многие ферменты и ферментные комплексы прочно связаны с мембранами клетки или её органоидов (митохондрий, лизосом, микросом и т.д.) и участвуют в активном транспорте веществ через мембраны.

Ферменты широко используются в народном хозяйстве — пищевой, текстильной промышленности, в фармакологии.Еще шире область использования ферментов в научных исследованиях и в медицине.