Заняття №35 Білки. Нуклеїнові кислоти актуальність теми
Білки є компонентами всіх клітин і тканин живих організмів. До білкових речовин належать ферменти, гормони¸ токсини та ін. Мономерними одиницями білків і пептидів є α-амінокислоти. Білки та нуклеїнові кислоти являють собою найскладніші зі створених природою біополімерів. За участю РНК йде утворення клітинних білків . ДНК забезпечують зберігання й передачу спадкової інформації. Важливість вивчення нуклеїнових кислот і нуклеопротеїнів обумовлюється також тим, що віруси є майже чистими нуклеопротеїнами. Боротьба з багаточисленними вірусними захворюваннями неможлива без знання структури та властивостей нуклеїнових кислот. При лікуванні цих захворювань використовують нуклеозиди-антибіотики, котрі виступають в організмі в якості антиметаболітів. В основі онкологічних захворювань лежить порушення нормального функціонування нуклеїнових кислот і білків клітини. При лікуванні цих захворювань також використовують лікарські речовини нуклеїнової природи. Тому інтерпретування будови та хімічних властивостей білків та нуклеїнових кислот важливе при використанні їх в якості лікарських засобів.
Цілі навчання
Загальна ціль: Вміти інтерпретувати будову та хімічні властивості амінокислот, білків і нуклеїнових кислот для подальшого вивчення їх біологічних та фармацевтичних функцій.
Конкретні цілі.
Вміти:
1. Інтерпретувати будову та ізомерію α-амінокислот.
2. Складати хімічні властивості α-амінокислот на основі їх структурно- функціональних особливостей.
3. Проводити якісні реакції на амінокислоти.
4. Інтерпретувати будову пептидів і простих білків( протеїнів).
5. Трактувати вторинну, третинну і четвертинну структуру білкових молекул.
6. Складати хімічні формули нуклеопротеїдів.
Зміст навчання
Основні теоретичні питання:
1. Класифікація, номенклатура та ізомерія α-амінокислот, що беруть участь в утворенні білків.
2. Хімічні властивості α-аминокислот:
3. Ідентифікація α-амінокислот (нінгідрина і ксантопротеїнова реакції).
4. Будова пептидів і простих білків( протеїнів). Пептидний зв'язок. Біуретова реакція.
5. Утворення первинної, вторинної, третинної та четвертинної структури білкових молекул.
6. Синтез, гідроліз і денатурація білка. Складні білки (протеїди).
7. Поняття про будову нуклеопротеїдів. Відмінності в будові РНК і ДНК. Утворення і гідроліз нуклеїнових кислот.
8. Медико-біологічне і фармацевтичне значення α-амінокислот, білків та нуклеїнових кислот.
Граф логічної структури
АМІНОКИСЛОТИ
БУДОВА
ІЗОМЕРІЯ
КЛАСИФІКАЦІЯ
ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ
КИСЛОТНО-ОСНОВНІ
ЗАГАЛЬНІ
УТВОРЕННЯ
ПЕПТИДІВ
Амфотерність По
карбоксильній групі По основній
групі
ЯКІСНІ РЕАКЦІЇ
СТРУКТУРА НУКЛЕОПРОТЕЇДІВ
НУКЛЕЇНОВІ КИСЛОТИ
БУДОВА
ТИПИ ЗВ'ЯЗКІВ
ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ
ДНК
тРНК, мРНК, рРНК
МЕДИКО-БІОЛОГІЧНЕ
ТА ФАРМАЦЕВТИЧНЕ ЗНАЧЕННЯ
Джерела інформації
Обов'язкова література:
Органічна хімія. Підручник для вищих фармацевтичних закладів освіти. У 3 кн. / В.П.Черних, Б.С.Зименковский, І.С.Гриценко. – Харків: Основа, 1997.-Кн..3,- с.165-195.
Общий практикум по органической химии. В.П.Черних та ін.- Харків: Изд-во НФАУ, Золотые страницы, 2002, - с.393-401.
Лекції з органічної хімії.
Додаткова література:
1. Тюкавкина Н.А., Бауков Ю.И. Биоорганическая химия: учеб. Для студ.мед.
ин-тов – М.:Медицина, 1985,-с. 313-336, 431-457.
2. Рево А.Я., Зеленкова В.В. Практикум по органической химии.- М.: Высная
школа, 1991.- с.121-122.