- •Список основных сокращений
- •Часть 1. Статическая биохимия тема 1. Строение, свойства, биологическая роль углеводов и липидов
- •1.1.1. Основные понятия биохимии
- •1.1.2. Основные разделы биохимии
- •1.1.3. Основные закономерности строения и метаболизма макромолекул в живых системах
- •1.1.4. Превращение энергии в живых клетках
- •1.1.5. Химические реакции в живых клетках
- •1.1.6. Строение, свойства, биологическая роль углеводов
- •1.1.6.1. Биологические функции углеводов
- •Слайд: Биологические функции углеводов
- •1.1.6.2. Моносахариды
- •Стереоизомерия моносахаридов
- •1.1.6.3. Олигосахариды
- •1.1.6.4. Полисахариды (гликаны)
- •1.1.7.1. Строение, свойства, биологическая роль липидов
- •1.1.7.2. Биологическая роль липидов
- •1.1.7.3. Нейтральные липиды (ацилглицеролы)
- •1.1.7.4. Жирные кислоты
- •1.1.7.5. Нейтральные диольные липиды
- •1.1.7.6. Нейтральные плазмалогены
- •1.1.7.11. Стероиды
- •1.1.7.12. Терпены
- •Тема 2. Строение, свойства, биологическая роль белков
- •2.1. Состав белков
- •2.2. Аминокислоты
- •2.3. Стереохимия аминокислот
- •2.4. Связи, стабилизирующие белковую молекулу
- •Пептидные связи
- •Часть молекулы полипептида Ионная связь
- •Дисульфидная связь
- •Водородная связь
- •2.5. Конформации белков
- •1.2.5.1. Первичная структура
- •1.2.5.2. Вторичная структура
- •1.2.5.3. Третичная структура
- •1.2.5.4. Четвертичная структура
- •1.2.5.5. Биологические функции белков
- •1.2.5.6. Классификация белков
- •1.2.5.7. Простые белки
- •1.2.5.8. Сложные белки
- •Тема 3. Строение, сворйства, биологическая роль нуклеотидов
- •1.3.1. Строение нуклеотидов. Компоненты нуклеотидов
- •1.3.2. Образование нуклеотида
- •1.3.3. Строение динуклеотидов и полинуклеотидов
- •Фрагмент полинуклеотида
- •1.3.3.1. Структура днк
- •1.3.3.2. Структура рнк
- •Тема 4. Витамины, ферменты
- •1.4.1. Витамины
- •1.4.1.2. Водорастворимые витамины витамин в1 (тиамин)
- •Витамин в2 (рибофлавин)
- •Витамин рр (в5) (никотинамид)
- •Витамин в6 (пиридоксин)
- •Витамин р (витамин проницаемости)
- •Витамин в12 (антианемический витамин, кобаламин)
- •Витамин с
- •Пантотеновая кислота (витамин в3)
- •Пара-аминобензойная кислота
- •Фолиевая кислота (витамин Вс)
- •1.4.1.2. Жирорастворимые витамины витамин а (ретинол)
- •Витамин d (антирахитический витамин)
- •Витамин е (витамин размножения, токоферол)
- •Витамин к (антигеморрагический витамин)
- •1.4.2. Ферменты
- •1.4.2.1. Химическая кинетика
- •1.4.2.2. Кинетика ферментативных реакций
- •1.4.2.3. Структура ферментов
- •1.4.2.4. Регуляция активности ферментов
- •1.4.2.5. Классификация ферментов
- •1. Оксидоредуктазы (окислительно-восстановительные реакции)
- •2. Трансферазы (перенос функциональных групп)
- •3. Гидролазы (реакции гидролиза)
- •1.5.1. Механизм действия гормонов
- •1.5.2. Гормоны гипоталамуса
- •Гормоны гипофиза
- •1.5.3. Гормоны поджелудочной железы
- •1.5.4. Гормоны щитовидной железы
- •1.5.5. Гормоны коры надпочечников
- •1.5.6. Гормоны мозгового вещества надпочечников
- •1.5.7. Гормоны половых желез
- •1.5.8. Гормоны паращитовидной железы
- •1.5.9. Гормоны тимуса (вилочковая железа)
- •Часть 2. Динамическая биохимия
- •Тема 6. Переваривание углеводов в пищеварительном тракте. Гликолиз. Окислительное декарбоксилирование пирувата
- •2.6.1. Метаболические пути и обмен энергии
- •А → б → в → г → д, где а - исходное вещество (предшественник), б, в, г – интермедиаты, д – конечный продукт.
- •2.6.2. Обмен углеводов
- •2.6.2.1. Переваривание углеводов
- •2.6.2.2. Всасывание моносахаридов
- •2.6.2.3. Транспорт углеводов в клетки
- •2.6.3. Гликолиз
- •Аденозинтрифосфорная кислота
- •Брожение и дыхание
- •Стадии гликолиза
- •Ферментативные реакции первой стадии гликолиза
- •1. Фосфорилирование d-глюкозы за счет атф
- •Полный баланс гликолиза
- •2.6.4. Гликогенолиз
- •Тема 7. Аэробный метаболизм углеводов
- •2.7.1. Энергетика брожения и дыхания
- •2.7.2. Общая схема дыхания
- •2.7.3. Окисление пирувата до ацетил-КоА
- •2.7.4. Цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса)
- •Цитрат-синтаза
- •Аконитазное равновесие
- •Изоцитратадегидрогеназа
- •Окисление -кетоглутарата до сукцината
- •Сукцинатдегидрогеназа
- •Фумараза
- •Окисление малата до оксалоацетата
- •Баланс одного оборота цикла Кребса
- •2.7.5. Перенос электронов и окислительное фосфорилирование
- •2.7.6. Путь переноса электронов – дыхательная цепь
- •Баланс энергии
- •2.7.7. Хемиосмотическая гипотеза Митчелла
- •Тема 8. Липидный обмен
- •2.8.1. Превращение липидов в процессе пищеварения
- •2.8.2. Всасывание продуктов переваривания липидов и ресинтез липидов в кишечной стенке
- •2.8.3. Внутриклеточные процессов расщепления и синтеза липидов различных классов
- •2.8.4. Обмен триглицеридов и холестерина в тканях
- •2.8.5. Интеграция и регуляция метаболизма липидов
- •2.8.6. Нарушение обмена липидов при ожирении
- •Тема 9. Белковый обмен
- •2.9.1. Общие представления об обмене белков
- •2.9.2. Пищеварение белков
- •2.9.3. Синтез белков
- •2.9.4. Внутриклеточный распад белков
- •2.9.5. Пути выведения аммиака из организма
- •Тема 10. Интеграция клеточного обмена
- •2.10.1. Взаимосвязь процессов обмена углеводов, липидов, белков
- •2.10.2. Внутриклеточная регуляция обмена веществ
- •2.10.3. Нервная и гормональная регуляция обмена веществ
- •Часть 3. Спортивная биохимия тема 11. Биохимия мышечного сокращения
- •3.11.1. Типы мышечных волокон
- •3.11.2. Ультраструктура мышечного волокна
- •Тема 12. Энергетическое обеспечение мышечной деятельности
- •3.12.1. Креатинфосфокиназный механизм ресинтеза атф
- •3.12.2. Гликолитический механизм ресинтеза атф
- •3.12.3. Миокиназный механизм ресинтеза атф
- •3.12.4. Аэробный механизм ресинтеза атф
- •3.12.5. Соотношение анаэробных и аэробных механизмов ресинтеза атф при мышечной нагрузке
- •3.12.6. Биохимические факторы спортивной работоспособности
- •Тема 13. Биохимические изменения в организме при работе различного характера. Биохимические изменения при утомлении.
- •3.13.1. Общие изменения в организме при физической нагрузке
- •3.13.2. Биохимические изменения в мышцах при физической нагрузке
- •3.13.3. Систематизация упражнений по характеру биохимических изменений при физической работе
- •3.13.4. Биохимические изменения при утомлении
- •Тема 14. Биохимические превращения в период восстановления после мышечной работы
- •3.14.1. Срочное и отставленное восстановление
- •Тема 15. Закономерности биохимической адаптации под влиянием систематической тренировки
- •Сверхотягощение
- •Специфичность
- •3.15.3. Принцип обратимости действия
- •3.15.4. Принцип положительного взаимодействия
- •3.15.5. Принцип цикличности
- •Тема 16. Биохимический контроль при занятиях физической культурой
- •3.16.1. Биохимический контроль развития систем энергообеспечения организма и уровнем тренированности, утомления и восстановления организма
- •3.16.2. Контроль за применением допинга в спорте
- •Тема 17. Биохимические основы силы, быстроты и выносливости
- •3.17.1. Морфологические и биохимические основы скоростно-силовых качеств
- •3.17.2. Биохимические основы методов скоростно-силовой подготовки спортсменов
- •3.17.3. Биохимические основы выносливости
- •3.17.4. Методы тренировки, способствующие развитию выносливости
- •Тема 18. Биохимическое обоснование методики занятий физической культурой и спортом с лицами разного возраста. Биохимические основы рационального питания при занятиях физической культурой.
- •3.18.1. Биохимическое обоснование методики занятий физической культурой и спортом с лицами разного возраста
- •3.18.2. Биохимические основы рационального питания спортсменов
1.4.2.3. Структура ферментов
Ферменты в зависимости от их химического состава делятся на простые (протеины) и сложные (протеиды). Активность ряда ферментов зависит только от структуры белка, а других, кроме того, от присутствия определенных групп небелковой природы - кофакторов. В роли кофакторов могут выступать ионы металлов или сложные органические соединения, называемые коферментами, иногда для наличия каталитической активности необходимо присутствие тех и других. Кофакторы, как правило, термостабильны, тогда как большинство ферментов при нагревании инактивируются. Природный комплекс фермента с коферментом называется холоферментом, а неактивный белок после отсоединения кофактора называется апоферментом.
Ферменты имеют сложную пространственную структуру. Участки, связывающие субстрат, называются активным центром и занимают небольшую часть молекулы фермента. Остальная часть молекулы необходима для поддержания пространственной структуры активного центра. Фермент содержит также регуляторные центры. В простых ферментах активный центр представляет собой комплекс определенных аминокислот (серин, гистидин, цистеин, аргинин, триптофан).
Ионы металлов в ферментах могут выполнять различные функции. Они могут служить мостиком, связывающим фермент с субстратом, или выполнять непосредственно каталитическую функцию. Обычно коферменты играют роль промежуточных переносчиков электронов, а также некоторых атомов или функциональных групп, которые в результате ферментативной реакции переносятся с одного соединения на другое. Некоторые коферменты тесно связаны с ферментом, такой кофермент называется простетической группой. Но во многих случаях фермент связан с белком слабо. Многие коферменты содержат в качестве активных компонентов вещества, присутствующие в организме в следовых количествах, например рибофлавин, тиамин, пантотеновую кислоту или никотинамид. Для ряда организмов они являются витаминами ( организм должен их получать с пищей).
Пространственная структура активного центра фермента определяет специфичность его действия – способность ускорять реакцию только одного субстрата или группы субстратов, сходных по строению. Различают относительную и абсолютную специфичность ферментов. Ферменты, обладающие относительной специфичностью, ускоряют реакции, характерные для определенных видов связей в молекулах, различных веществ одного класса. Абсолютно специфичные ферменты ускоряют определенный тип реакции единственного субстрата. Специфичность действия фермента проявляется потому, что пространственная конфигурация его активного центра комплементарна (соответственна) пространственной конфигурации субстрата. Активный центр не является статичной, неизменной системой. Субстрат, присоединяясь к нему, изменяет пространственное положение его функциональных групп, таким образом достигается более полное пространственное соответствие фермента и субстрата и большая эффективность взаимодействия между ними.
Для объяснения специфичности ферментов Кошландом в 1959 году была высказана гипотеза “индуцированного соответствия”. Согласно этой гипотезе, связывание ферментом правильного субстрата индуцирует в белке небольшие конформационные изменения. В результате этих изменений каталитические группы фермента ориентируются таким образом, что становится возможным превращение субстрата в продукт.
Изучение субстратной специфичности позволило выявить две структурные особенности, определяющие специфичность фермента по отношению к субстрату. Во-первых, субстрат должен обладать специфической химической связью, которая может быть атакована ферментом. Во-вторых, субстрат обычно содержит еще одну или несколько функциональных групп, связывающихся с ферментом и надлежащим образом ориентирующих субстрат относительно каталитического центра. Такая связывающая группа обычно определенным образом ориентирована по отношению к связи, подлежащей разрыву.