2.2. Аминокислоты

Общим признаком, характерным для всех аминокислот, входящих в состав белков (исключение - пролин) является наличие свободной карбоксильной группы и свободной незамещенной аминогруппы у углеродного атома.

Общая формула аминокислот

Каждая аминокислота содержит характерную R-группу. Она определяет уникальные свойства каждой аминокислоты. У большей части аминокислот имеются одна карбоксильная и одна аминогруппа, эти аминокислоты называются нейтральными. У основных аминокислот более чем одна аминогруппа, у кислых аминокислот - более чем одна карбоксильная группа.

Аминокислоты подразделяются на 4 основные класса: 1) неполярные, или гидрофобные (аланин, валин, лейцин,изолейцин, пролин, фенилаланин, триптофан, метионин), 2) полярные, но не заряженные (глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин), 3) положительно заряженные (лизин, гистидин, аргинин), 4) отрицательно заряженные (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота).

Аминокислоты – это бесцветные кристаллические твердые вещества, плавятся или разлагаются при сравнительно высоких температурах - выше 200С. Они лучше растворяются в воде, чем в менее полярных растворителях. В нейтральных водных растворах аминокислоты существуют в виде биполярных ионов – цвиттерионов и ведут себя как амфотерные соединения, т.е. проявляют свойства кислот и оснований. Амфотерная природа аминокислот существенна в биологическом значении, т.к. означает, что аминокислоты могут выполнять роль буферов. В зависимости от условий они могут выступать в роли доноров протонов водорода и в роли их акцепторов.

2.3. Стереохимия аминокислот

Все аминокислоты обладают оптической активностью, т.е. способностью вращать плоскость поляризованного луча. Оптической активностью обладают все соединения, способные существовать в двух формах, представляющих по своей структуре несовместимые зеркальные отражения друг друга. Все стереоизомеры аминокислот структурно соответствуют 2 изомерам глицеральдегида. Стереоизомеры, соответствующие L-глицеральдегиду, обозначаются буквой L, а стереоизомеры D-глицеральдегида - буквой D. Таким образом, символы D и L соответствуют абсолютной конфигурации, а не направлению вращения. Все встречающиеся в белках аминокислоты принадлежат к L-ряду. D-аминокислоты могут встречаться в клетках.

2.4. Связи, стабилизирующие белковую молекулу

Аминокислоты способны образовывать связи с различными реакционно-способными группами. Это свойство важно для структуры белков.

Пептидные связи

Пептидная связь образуется в результате выделения молекулы воды при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой. Реакция с выделением воды называется реакцией конденсации, а возникающая ковалентная азот-углеродная связь – пептидной. Соединение, образующееся в результате конденсации двух аминокислот, называется дипептидом. На одном конце его молекулы находится свободная аминогруппа, на другом конце – свободная карбоксильная группа. Если таким образом соединяется много аминокислот, то такое соединение называется полипептид.

R₁ H

H | O H | O