- •3.Ферменты. Простые и сложные ферменты.
- •4.Активные и аллостерические центры ферментов.
- •5. Механизм действия ферментов.
- •6. Свойства ферментов.
- •7. Номенклатура и классификация ферментов.
- •8. Гидролазы.
- •9.Оксидоредуктазы.
- •10.Трансферазы.
- •11.Лиазы и лигазы.
- •12.Изомеразы и синтетазы
- •13.Изоферменты
- •14.Активаторы и ингибиторы ферментов
- •15. Диагностическое значение определение активности ферментов крови животных
- •17. Классификация витаминов
- •18. Каротины и каротиноиды и их биологическая роль
- •19.Структура, роли витамина а в организме
- •21.Структура, роль витамина к в организме
- •22.Структура, роль витамина f в организме.
- •24. Коферментная функция водорастворимых витаминов: над,фад.
- •25. Строение, роль витамина в1 в организме.
- •26. Строение, роль витамина в2 в организме.
- •27. Строение, роль витамина в3 в организме.
- •28. Строение, роль витамина в5 в организме.
- •29. Строение, роль витамина в6 в организме.
- •30. Строение, роль витамина Вс в организме.
- •32: Строение, роль витамина с в организме.
- •33. Биотин (витамин н, антисеборейный)
- •41.Гормоны поджелудочной железы
- •51. Аэробный распад углеводов.
- •52. Биологическая роль цикла Кребса
- •53. Пентозный путь окисления углеводов, его роль.
- •54. Липиды, их переваривание и всасывание в пищеварительном тракте.
- •55. Желчь, ее роль в переваривание и всасывание жиров.
- •56. Переваривание и всасывание фосфолипидов.
- •57. Окисление жирных кислот.
- •62. Синтез холестерина, его биологическая роль
- •63. Синтез кетоновых тел. Кетозы.
- •64. Переваривание и всасывание белков в пищеварительном тракте.
- •65. Особенности превращения азотсодержащих в-в в пищ. Тракте жвачных ж-х.
- •66. Процессы гниения белков в толстом кишечнике ж-х.
- •67. Осн. Этапы синтеза белка в клетке.
- •68. Реакции переваривания аминок-т в тканях.
- •69. Механизмы обезвреживания аммиака в орг-ме.
- •70. Синтез гемоглобина.
- •71. Распад гемоглобина. Желчные пигменты и их значение.
- •74.Простагландины. Тромбоксаны, их биологическая роль.
- •75.Буферные системы крови животного.
- •77. Белки сыворотки крови, их диагностическое значение.
- •78. Взаимосвязи обменов углеводов, жиров, белков.
- •79. Биохимия почек.
- •80. Биохимия молочной железы. Молоко , молозево.
- •81.Биохимический механизм мышечного сокращения
- •Вопрос 82. Роль печени в обмене веществ.
- •Вопрос 83.Биохимия нервной ткани.
- •Вопрос 84. Особенности обменов веществ в организме птицы.
- •Вопрос 85. Роль, значение макроэлементов в организме.
- •Вопрос 86. Роль, значение микроэлементов в организме.
- •Вопрос 87. Биохимические характеристики эритроцитов, лейкоцитов.
- •Вопрос 88. Строение рнк и днк, их биологическая роль.
- •Вопрос 89. Механизм свертывания крови.
- •Вопрос 90. Составные компоненты крови, их диагностическое значение.
12.Изомеразы и синтетазы
Изомеразы (синтетазы) — имеют разное строение при одинаковой структурной формуле.Это очень разнородный клас ферментов, который катализирует реакц внутримолекулярной изомеризации нескольких типов. Например, к подклассу 1 (рацемазы и эпимеразы) относиться фермент лактатрацемаза (КФ 5.1.2.1):D-молочая кислота + изомераза = L-молочная кислота
Под влиянием изомераз осуществляются реакции взаимопревращений цис-транс-изомеров (подкласс 2), например, малеината в фумарат (под действие малеинат-цис-транс-изомеразы — КФ 5,2,1,1). Некоторые ферменты из класса изомераз можно рассматривать также как внутрималекулярные оксидоредуктазы (подкласс 3), внутримолекулярные трансферазы (подкласс 4),внутримолекулярные лиазы (подкласс 5).
13.Изоферменты
Изоферменты. «Изо» - равный.Катализируют одну и ту же реакцию, но лакализованы в разных тканя. Имеют отличия в структуре малекулы, малекулярной массе. Поэтому при электрофарезе изоформы двигаються с разной скоростью и образуют на осителе ( после окраски) зоны индивидуальной формы.Лактатдегидрогиназа (ЛДГ) — катализирует р-ию превращения молочной кислоты. Она имеет четвертичную структуру, образованную 4-мя субъединицами 2-х типов:Н — сердце, М — мышца.За счет сочетания этих двух типов ЛДГ имеет 5-ть изоформ, локализованых в разных органах.
ЛДГ1 НННН Н4 — присутствует в сердечной мышце — самая быстрая.
ЛДГ2 НННМ Н3М
ЛДГ3 ННММ Н2М2
ЛДГ4 НМММ Н1М3
ЛДГ5 ММММ М4 — самая мдленная, для мышечной ткани.
При получении изоферментного спектра ЛДГ, его сравнивают с нормой здорового пациента.При заболевании органа присутствует в форме характерной для данного органа и концентрация его увеличиваеться. Кроме качественой оценки, производят количественную, методом деситометрии.
14.Активаторы и ингибиторы ферментов
Если хим. Соединение увеличивает скорость ферментативной р-ии, его называют активатором. Если химическая реакция уменьшает скорость,его называют ингибитором. Активаторы увеличивают костьоенны, оказывают стимулирующее воздействие на процесс. Это могут быть ионы металлов, витамины, гармоны, стимулирующие средства (кофеин в кофе, чай и пр.)Ингибиторы снижают скорость ферментативной р-ии и могут даже полностью блокировать эту реакцию. Все соединения могут по механизму действия рассматирваться как: 1-воздействующие непосредственно на активный центр. 2-на allos (аллостерический — другой) центр. Ингибиторы и активаторы широко применяются для регулирования обменных процессов в живых организмах. Это прежде всего лекарства, БАДЫ. Ингибиторы используются как яды, для уничтожения насекомых, клещей, нежелательных животных, как химическое оружее. Эта группа соединений широко используется в технологических процессах, в пищевой промышленности, в кулинарии, с целью управления скоростью технологического процесса. Ингибиторы действующие на активный центр разделяют прежде всего по прочности образовавшийся фермент-ингибиторного комплекса. Если комплес прочен и длительное время не распадается, ингибитор назыают — необратимым. Если комплекс кратковременен, называют — обратимым. Если ингибитор сходен с субстратом и конкурирует с ним за активный цент, его называют конкурентным. Действие этих ингибиторов может быть снято введением избытка субстрата. При отравлении подобными ингибиторами, в качестве лекарства (антидота) выступает субстрат. К неконкурентным ингибиторам относиться: сульфид амиды, антибиотики, которые включаються в обмен в-в микроорганизма вместо необходимого им ростового фактора (параминобензольная кислота). Если ингибитор не сходен с субстратом, его называют не конкурентным. Действие таких игибиторов избытком субстрата не снимается. Обычно и. Совмещает в себе признаки обеих групп в разных комбинациях. В качестве примера использования и. Можно привести привести группу ФОС (хлорофос, карбофос, дихлофос) для уничтожения насекомых. Применяемые средства для уничтожения насекомых, сорняков опасны для человека и животных. Ацетилхолинэспираза — участник передачи нервного импульса в синапсе. При блокировки этого фермента фосами, накапливающийся ацетилхолин вызывает прерывание передачи и животное погибает в судорогах.