Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:

biokhimia_-3 (2)

.docx
Скачиваний:
28
Добавлен:
02.05.2015
Размер:
15.19 Кб
Скачать

Теории катализа.

Катализом называют процесс ускорения химической реакции в присутствии катализатора. По современным представлениям катализатор снижает ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ БАРЬЕР КАТАЛИЗИРУЕМОЙ РЕАКЦИИ( уменьшает энергию активации) Достигается этот эффект за счет образования промежуточных соединени реагента с катализатором. В случае гомогенного катализа, где нет поверхности раздела фаз, между реагентом и катализатором(газ и газ) - катализ идет во всем объеме.

Гетерогенный катализ протекает только на поверхности раздела фаз и носит многоэтапный характер.

1) Диффузия реагента к поверхности катализатора;

2) Сорбция реагента на поверхности катализатора;

3) Образование комплекса способного к последовательному превращению с образование промежуточных соединений;

4) Десорбция с поверхности катализатора продукта реакции;

5) Диффузия продукта реакции от катализатора.

Ферментативный катализ рассматривают как микрогетерогенный катализ, так как он происходит только на поверхности активного центра молекулы фермента.

Ферментативный катализ является высокоэффективным и превосходит все известные катализаторы.

Фермент снижает энергетический барьер реакции (уменьшает энергию активации)

Энергетический барьер - это минимальный запас энергии в молекулах при которых они становятся реакционноспособными.

Энергия активации - это то количество энергии, которое необходимо получить молекулам, чтобы стать реакционно способными.

Ферментативный катализ необходимое условие обмена веществ в живом организме. Все химические реакции, совершающиеся в живой клетке - ферментативные. Присутствие фермента в нужном количестве - важнейшее условие необходимой интенсивности протекания химических реакций. Так как известно, что количество фермента определяет скорость протекания катализируемых реакций при его недостатке в организме скорость будет понижена.

Недостаток фермента может быть связан:

1) Малое количество производится больной клеткой - заболевание поджелудочной железы приводит к уменьшению количеству пищеварительных ферментов ЖКТ;

2) Генетическая паталогия (мутация) гена, ответственного за производство этого фермента в этих случаях возможно полное отсутствие нужного фермента, либо произвоство фермента "с больной конформации молекулы"

С давних пор недостаток ферментов поджелудочной железы лечат введением ферментов пищеварения в капсулах.

Требоваания:

1) Должны растворяться только в двенадцатиперстной кишке;

При недостатке генетичоком фермента осовби не способны усваивать молоко, лактоза для них становится ядом - фермент лактаза;

Существует генетическая внутризональная отсутстия каталазы. В норме этот фермент разрушает перекись водорода до воды и кислорода. Перекись водорода может образововаться в результате перекисного пути биологического окисления, проходящего в митохондриях клетки. При наличии каталазы такая перекись водорода разрушается не причиняя вреда. При отстутствии каталазы полученная перекись денатурирует белки клетки, а на тканях появляются язвы.

Паталогии ферментов системы свертывания крови(объясняются различные типы гемофилии)

Паталогия ферментов генетического характера в лечении сложны.

рассматривали Энзимопатию.

Ферменты в лечении.

1) Заместительная тераппия недостатка или отсутствия фермента;

2) Ферменты широко применяются наружно в хирургии при лечении грубых рубцовых тканей.

3) В офтальмологии - гидролазы, конкретно протеазы;

Применение ферментов должно быть дозированным.

Ферменты в энзимодиагностики.

Активный фермент имеет определенный уровень, который считается нормой. При заболеваниях тканей фермент из поврежденной клетки поступает в кровь значительно увеличивая активность сывороточных ферментов. Чем больше фермента. там больше скорость.

Это позволяет испльзовать определение активности ферментов органов для диагнностики.

АлТ - аланин-амино-трансфераза - в диагностики заболеваний печени.

Аст - аспартат-амино-трансфераза в диагностики заболеваний сердца.

Щелочаня фосфатаза в диагностике костных заболеваний.

Кислоя фосфотаза - при подозрении на простатит.

АхЭ-ацетилхолинэстераза - содержится в нервно-мышечном синапсе, осуществляя гидролиз ацетил холина.

В эритроцитах крови,в сыворотке крови присутствует родственный фермент холиноэстераза. Активность этого фермента определяется при подозрениях на отравление инсектицидами, которые ингибируют фермент, по-этому его активность в этих случаях низкая, что говорит об отравлениях.

Разработаны экспресс методы в определении активности этого фермента в полевых условиях.

В учебной практике будут даны методики наиболее востребовательных ферментов.

Определение активности альфоамилазы показно при панкретотитах в острой форме;

ОПределение активности каталазы может быть использовано в диагностике. Обезвреживание H2O2 - родственный фермент пероксидаза. Явление фагоцитоза происходит при помощи перекиси водорода.

Последнее десятилетие распрстранилось определение изформентного спектора ряда ферментов в диффиранциальном характере.

ряд ферментов существует в организме в виде нескольких изоформ.

изоформы фермента катализируют одинаковые реакции, но локализуются в разных органах, имеют различее в форме, массе и электрофоретической подвижность.

ПРи энзим электрофорезе получают для такого фермента электрофореграммы, они разные у здорового и больного,так как в сыворотку крови, которую используют для диагноза поступает изоформа больного органа. ПРимером может служить лактатдегидрогеназа - ЛДГ

молочная кислота -> пировиноградная кислота.

Изофермент ЛДГ сущетвует в виде 5 изоформ, они имеют четвертичную структуру из 4 субединиц двух типов:

H

M

за счет разного сочетания субединиц разных типов образуются изоформы с разной молекулярной массой и разной подвижностью в электрическом поле.

Определение активности ферментов сыворотки крови является вважным условием в постановке правильного диагноза.

Соседние файлы в предмете Биохимия