Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:

biokhimia_-2 (1)

.docx
Скачиваний:
31
Добавлен:
02.05.2015
Размер:
14.97 Кб
Скачать

Кенктика ферментативных реакций.

кенетикв изучает скорость химической реакциии от различных факторов.

Эти зависимости рассматриваются на графиках.которые исспользуют для выяснения оптимальных условий работы фермента. Знания зависимостей сорости ферментативных реакция от различных факторов позволяет УПРАВЛЯТЬ СКОРОСТЬЮ ЭТИХ РЕАКЦИЙ. ЭТО реакции обмена вещетсв, различные технологические условия пищевой промышленности и различных отрослях производства. Однако следует помнить, что высокие скорости реакций не всегда хороши.

Факторы влияния на скорость реакции:

1) Концентрация фермента [E]

чем больше концентрация фермента, тем выше скорость. При недостатке ферментов пищеварения скорость гидролиза пищевых продуктов снижается. Терапия в приеме этих ферментов в виде капсул.

2) Концентрация субстрата [S]

Зависимость скорости от концентрации субстрата имеет более сложный характер, до получения максимальной скорости Vmax - одни ферменты дальнейшее увеличения не чувствуют - плато.

другие избытком субстрата тормозятся. Это индивидуальнвя характеристика фермента.

Родство фермента с различным субстратам с целью выявления оптимального используют константу Михаэлиса - характеризует не только сродство. но и позволяет выбрать нужный субстрат. Чем меньше величина Km тем оптимальный субстрат фермента. эту величину находят графически. Она представляет собой концентрацию субстрата при которой скорость реакции равна одной второй Vmax.

3) Влияние температуры. []

Каждое изменение температуры на 10 градусов изменяет скоросто в 1,5-2 раза. До 40 градусов повышение температуры имеет прямопропорциональный эффект изменения скорости. При достижении оптимальной температуры, для большинства 37-40. дальнейшее повышение вызывает замедление оно связано с началом температурной динатурации ферментного белка. С этим связан дискомфорт.

Существую организмы, способные жить в кипящей воде.

4) Оптимальные скорости ферментативных реакций возможны в узких интервалах pН за переделами которых ферменты не активны.

Пепсин желудочного сока активен в интервале pH - 1,5 - 2.5.

5) Огромное влияние на скорость ферментативных реакция оказывают присутствующие в среде соединения: активаторы и ингибиторы.

Активаторы - оптимизируют активный центр фермента для приема субстрата. К ноим относятся йоны минеральных вещетсв, витамины, соединения типа кофеина и другие различные стимуляторы.

Ингибиторы - это группа соединения. представлены лекарствами успокаивающего, релаксирующего, снатворного действия, яды - инсектициды и акорициды.

Пестициды - уничтожение сорняков.

По характеру влияние на фермент ингибитор делят на группы:

1) По признаку прочности образующегося фермент-субстратного комплекса различают обратимые и необративвные игибиторы.

если образованный комплекс не распадется длительное время ингибитор необратимы. Если комплекс распадается, то ингибитор отноится к обратимым.Этот признак важен в использовании ингибиторов и при приеме антидота, при лечебных мероприятихя ингибиторы необратимые являются наиболее тяжелыми в своем действии, такой ингибиор занимает активный центр фермент блокируя его - реакция не идет. К этой группе относятся большинство ядов.

2) По признаку сходтсва ингибитора и субстрата различают:

3) Конкурентные

4) Неконкурентные.

Конкурентный ингибитор сходен по структуре с субстратом и конкурирует с ним за активный центр. Положительным моментом этих ингибиторов является возможность снять их блокирующее действие избытком субстрата. Можно помочь при отравлении введением сусбтрата в качестве лекарства. Конкурентным ингибиторам относятся антибиотики и сульфанил амиды в их структуре присутствуют субстратно-подобный игибитор - ТГФК - являющийся в норме фактором роста для микроорганизмов. антибиотик какконкурентный ингибитор поступает на ферменты микроорганизмов, блокирует их работу, возможность поступления нормального субстрата в виде фолиевой кислоты. итог этого - микробы не размножаются.

Неконкурентные ингибиторы на сусбстрат не похожи, их действие избытком сусбтратом не снимается. Обычно игибитор совмещает в себе признаки 1 и 2.

Кроме прямого воздействия на активный центр фермента ингибитоы и активаторы в живом организме могут действовать по аллосстерическому механизму(allos - мной) Он связан с наличием у ряда ферментов одного или нескольких аллостерических центров.

продуктов реакции. гормонов, метаболита обмена веществ может косвенно изменять конфигурацию активного центра, что приведет либо к активирующему, либо к ингибирующему воздействию.Важность аллостерического механизма в возможной саморегуляции в производстве того или иног продукта.

Механизм действия ферментов.

действие ферментов основано на обязательном контакте фермента и субстрата,по старым представлениям их взаимодействие сводилось к простому контакту "ключ-замок". Теория Фишера.

Современное представления сводится к тому, что взаимодействие фермента и субстрата МНОГОЭТАПНО. По теории Кошланда молекулы фермента и субстрата лобильны. и оказывают взаимное влияние друг на друга.

Основными этами их взаимодейтсвия можно считать условными.

1) "Взаимное узнавание молекул фермента и субстрата в среде" и сближении

2) Подход субстрата к активному центру и сорбция на нем.

3) Образование межмолекулярных связей фермента и сусбтрата с получением комплекса.

4) Эффект растяжки (дыбы) либо " сбивка при синтезе "

5) Десорбция продукта с аактивного центра - фермент готов к новому взаимодействию - новая молекула субстра.

Многоэтапность ферментативной реакции способствует ЗНАЧИТЕЛЬНОМУ снижению энергии активации позволяет эффективно увеличивать скорость.

Соседние файлы в предмете Биохимия