2011-veres-Zaklyuchne--Biohimiya
.pdf
Біотин
Біотин – це водорозчинний B-комплексний вітамін (вітамін B8), який складається з уреїдного (тетрагідроімідізалон) кільця, з'єднаного із тетрагідротіоеновим кільцем.
Похідне валер'янової кислоти приєднується до одного атома Карбону тетрагідротіофенового кільця.
Біотин є коензимом метаболізму жирних кислот і
лейцину, він відіграє роль у глюконеогенезі. |
61 |
Біотин є необхідним для росту клітин, продукції
жирних кислот та метаболізму жирів і амінокислот.
Біотин відіграє роль у циклі лимонної кислоти,
що є процесом, за допомогою якого біохімічна енергія генерується при аеробному диханні.
Біотин не тільки допомагає протіканню різних
метаболічних реакцій та при транспортуванні вуглекислого газу.
Біотин може також сприяти при встановленні
певного рівня цукру у крові.
Біотин часто рекомендується для підсилення
волосся та нігтів.
Як наслідок вказаного вище було створено
багато косметичних і лікарських засобів для волосся та шкіри, що самі не адсорбуються через шкіру й волосся. 62
Наприклад, аскорбінова кислота (вітамін C) є вітаміном для людини, але не для більшості тварин, а біотин і вітамін D є необхідними для харчування людини тільки за певних обставин.
Вітамін C (аскорбінова кислота)
63
Інозитол
Інозитол або циклогексан-1,2,3,4,5,6-гексол є
хімічною речовиною з формулою C6H12O6 або (-CHOH-)6, циклогексан із шістьма гідроксильними групами (поліол).
Він існує у дев'яти можливих стереоізомерах, з яких найяскравішою формою, що часто зустрічається у природі, є цис-1,2,3,5-транс-4,6-циклогексангексол,
або міо-інозитол (колишня назва мезо-інозитол).
Інозитол – це вуглевод, що не схожий на класичні сахариди. Його майже не можна відчути на смак, із дуже малим смаком солодощів .....
64
Вирощені у космосі
протеїнові кристали
Кристали білків розмірами від 0,1 до 1 мм для кристалографії. Фотографія в поляризованому світлі.
Ензими
1.Загальні відомості про ферменти, будова, поняття субстрата, активного центру фермента, фермент-субстратного комплексу, субстратна специфічність ферментів.
2.Механізм участі ферментів у біологічних реакціях. Рівняння ферментативної реакції.
3.Номенклатура та класифікація ферментів
(Д/З)
• Кофактори,
коферменти та їх хімічна будова.
Сукцинатдегідрогеназний комплекс з кількома кофакторами, включаючи флавін, Ферум-Сульфурні центри і гем.
Живий організм вирує з метаболічною активністю.
Тисячі хімічних реакцій відбуваються дуже швидко в будь-якому заданому місці в усіх живих клітинах.
Всі такі перетворення здійснюються за допомогою ензимів, протеїнів (і час від часу РНК) які каталізують метаболічні реакції.
Гліоксилаза І людини. Два іони цинку, які необхідні ензиму для каталізу реакції, представлені у вигляді бузкових кульок, а інгібітор ензиму - S-гексилглутатіон показаний як “заповнювач” двох активних сайтів.
Едуард
Бюхнер
У 1877 німецький фізіолог Вільгельм Кюне (1837–1900) вперше використав термін ензим, що з грецької ενζυμον, “у заквасці", для опису ферментативного процесу.
У 1897, Едуард Бюхнер у своїй першій статті про здатність дріжджових екстрактів зброджувати цукор назвав ензим, який зброджує сахарозу, “зимазою".
У 1907, Едуард Бюхнер отримав Нобелівську премію з хімії “за біохімічні дослідження і відкриття вільної від клітини ферментації".
У 19 ст., коли вивчалась ферментація цукру до спирту за допомогою дріжджів, Луїс Пастер прийшов до висновку, що така ферментація каталізується “живими силами” дріжджових клітин, які назвав “ферментами", що були властиві (як думали) тільки живим організмам.
У 1926 Джеймс Самнер показав, що ензим уреаза є чистим протеїном та кристалізував його. Самнер кристалізував ензим каталазу у 1937.
Висновок, що чисті протеїни можуть бути ензимами, був підтверджений Нортропом і Стенлі, які працювали з травними ензимами пепсином (1930), трипсином і хімотрипсином.
Ці три вчені були нагороджені в 1946 Нобелівською премією з хімії.
Стрічкова молекулярна модель уреази –
ензиму бактерії H. pylori.