Еталон відповіді: в.

Завдання 2

Абсолютна специфічність властива ферментам:

А. Сахаразі, уреазі.

В. Амілазі.

С. Пепсину, трипсину.

Д. Алкогольдегідрогеназі.

Е. Фосфатазі.

Еталон відповіді: А.

Завдання 3

Найбільш вагомим доказом білкової природи ферментів є:

А. Висока молекулярна маса.

В. Одержання кристалічних форм.

С. Можливість лабораторного синтезу.

Д. Гідрофільність.

Е. Руйнування протеолітичними ферментами.

Еталон відповіді: Е.

Завдання 4

Фермент гексокіназа каталізує перенесення фосфорної групи з АТФ на гексозу з утворенням гексозо-6-ф. Назвіть клас ферментів до яких входить гексокіназа.

А. Оксидоредуктази.

В. Трансферази.

С. Гідролази.

Д. Ізомерази.

Е. Лігази.

Еталон відповіді: В.

Завдання 5

Назвіть кофермент - похідне вітаміну РР:

А. ФАД.

В. ФМН.

С. НАД.

Д. ПАЛФ.

Е. ПАМФ.

Еталон відповіді: С.

Заняття 6

Похідним якого вітаміну є кофермент тіамінпірофосфат:

А. В₁.

В. В₂.

С. В₃.

Д. В₅.

Е. В₆.

Еталон відповіді А.

Короткі методичні вказівки до роботи студентів на практичному занятті

Заняття починається з вирішення навчальних задач, після чого необхідно виконати лабораторні досліди.

У кінці заняття проводяться тестовий контроль, аналіз результатів роботи, в яких беруть участь всі студенти під керівництвом викладача.

Технологічна карта проведення практичного заняття

	ЕТАП	Час, хв	Навчальні посібники	Місце проведення
1	Корекція знань та вмінь студентів шляхом розв’язання навчальних задач	20	Довідкові дані	Навчальна аудиторія
2	Виконання лабора-торної роботи, оформлення протоколу	45	Набір реактивів для визначення термола-більності, специфіч-ності, дії рН середови-ща на активність амі-лази слини
3	Тестовий контроль	10	Набір тестових зав-дань з біохімії для підготовки студентів до медичного ліцен-зійного іспиту “Крок-1”
4	Аналіз і підведення підсумків заняття	5

Г

Методи виділення і фракціонування

Властивості

раф логічної структури теми ”Вивчення структури, фізико-хімічних властивостей та класифікації ферментів. Засвоєння методів виявлення ферментів у біологічних об’єктах”

Ферменти

Одиниці виміру активності

Мультиензимні комплекси

Мембранно-асоційо-вані комплекси та мультиензимні комплекси

Прості

Структура

Класифікація

Складні

1 Оксидоредуктази.

2 Трансферази.

3 Гідролази.

4 Лігази.

5 Ліази.

6 Ізомерази

Кофактор

Неорганічні речовини

Олігомерні

Апофермент

Органічні речовини

Кофермент

Класифікація

Простетична група

За типом реакції

За хімічною природою

1 Переносники Н⁺ і електронів.

2 Переносники хімічних груп.

3 Синтез, ізомеризація та розщеплення С-С зв’язків

Похідні вітамінів

Нуклеотиди та нуклеозиди

Комплекси порфіринів з іонами металів

Заняття 6

Тема. ВИЗНАЧЕННЯ АКТИВНОСТІ ФЕРМЕНТІВ, ДОСЛІДЖЕННЯ МЕХАНІЗМУ ЇХ ДІЇ

Актуальність теми. Для діагностики багатьох захворювань, з прогностичною метою та при лікуванні використовують визначення активності ферментів крові і сечі. Знання основних принципів і підходів визначення дає можливість не лише орієнтуватись в методах і інтерпретувати отримані результати, а й створювати новітні методики. Визначення активності таких, наприклад, ферментів, як АсАТ, АлАТ, КФК, ЛДГ та інших, - це класичні методики, які успішно використовуються в медичній практиці.

Крім того, знання механізмів дії ферментів є базовими для розуміння перебігу патологічних процесів на молекулярному рівні.

Мета загальна – уміти визначати активність ферментів з використанням фотоелектроколориметра, інтерпретувати отримані результати.

Конкретні цілі, уміти:

1. Пояснювати термодинамічні закономірності ферментативного каталізу.

2. Інтерпретувати молекулярні ефекти ферментативного каталізу.

3. Визначати активність амілази в сироватці крові з використанням фотоелектроколориметра, аналізувати отримані результати і робити відповідні висновки.

При підготовці до заняття користуйтеся літературою:

1. Губський Ю.І. Біологічна хімія. - Київ; Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. - С. 87, 98-103.

2. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини. - Тернопіль: Укрмедкнига, 2001. - С. 78–83, 100.

3. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. - М.: Медицина, 1990. - С. 121-126; 129–134; 143–145.

Теоретичні питання

1. Механізми дії ферментів: термодинамічні закономірності ферментативного каталізу; активні центри ферментів.

2. Послідовність етапів каталітичного процесу.

3. Ферментатив­­­не перетворення субстратів при каталітичній дії ферменту на прикладі дії хімотрипсину та ацетилхолінесте–рази.

4. Методи визначення активності ферментів: за кількістю продукту, який утворюється під дією ферменту за одиницю часу, за кількістю витраченого субстрату за одиницю часу.

5. Спектрофотометричні методи визначення активності ферментів та візуалізація результатів ферментативної реакції.

6. Одиниці виміру ак­­­тивності та кількості ферментів: міжнародні одиниці, катал, питома активність ферменту.

На занятті ви повинні будете виконати експериментальну частину роботи згідно з алгоритмом лабораторної роботи та методикою її проведення.