Характеристика і фізіологічне значення протеїну, вуглеводів і жирів для годівлі с.-г. Тварин

1. Основні складові протеїну, їх характеристика, вміст в кормах.

2. Біологічна повноцінність протеїнів, фактори, від яких вона залежить.

3. Синтетичні амінокислоти. Небілкові азотисті добавки.

Ключові слова: білки, аміди, замінні і незамінні амінокислоти, прості, альбуміноїди, складні білки, біологічна повноцінність, сечовина, біурет, карбам ат, бікарбонат, амідомінеральний топ, синтетичні амінокислоти.

До складу “сирого протеїну”, який визначається зоотехнічним аналізом, відносять білок, амінокислоти, аміди (або інші азотисті сполуки). Оскільки визначення цієї групи поживних речовин проводиться за азотом, то його кількість перемножують на коефіцієнт 6,25 і таким чином одержують вміст сирого протеїнурезультат. Хоча цей коефіцієнт не відповідає дійсному вмісту білку в деяких кормах, тож для них застосовуються окремі поправки. Головна складова частина “сирого протеїну” – білок. Без білку неможливе життя, він входить в склад будь-якої клітини організмів, він не може бути замінений ні жиром, ні вуглеводами. Морган по цьому питанню сказав слідуючи: “Білок являється єдиною в світі речовиною, яка сама по собі, або у вигляді складових частин, разом з водою, мінеральними речовинами і вітамінами забезпечує живлення всім клітинам тваринного організму”. В побудові білку поряд з вуглецем, воднем і киснем в значній мірі приймає участь азот і в невеликій кількості сірка та фосфор. Елементарний склад білкової речовини слідуючий, в %: С – 52% (50-55%), Н – 7 (6,8-7,7), О – 23% (21-24). N – 16% (15,0-18,4), S – 2 (0,3-2,3), Р – 0,6% (0,4-0,9).

Білки – це високомолекулярні складні речовини. Еміль Фішер перший дав уявлення про склад білків. Ним було встановлено, що основними складовими частинами білку є амінокислоти. Їх відомо більше 20. В них аміногрупа знаходиться поряд з карбоксильною. Якщо це записати у вигляді формули, то це буде так: — СН — NH₂,

|

СООН

чи це буде початок, чи кінець формули, але це буде завжди так, а вільна валентність групиСН буде насичена або групою СН₂, чи СН₃, NH₂, чи знову ж таки СООН.

Серед амінокислот, в зв'язку з їх будовою, визначають:

а) одноосновні (або моноамінокислоти), вони мають одну групу СООН, це

аланін СН₃

|

СН — NH₂, гліцин СН₂ — NH₂,

| |

СООН СООН, валін, норвалін, норлейцин, лейцин, ізолейцин.

Гліцин являється складовою частиною більшості білкових речовин,зокрема вальбумінах, але відсутній в молочному білку.

Аланін може синтезуватися в тваринному організмі із піровиноградної або молочної кислоти.

Валін та норлейцин зустрічається в білках в незначній кількості.

Лейцин найбільш розповсюджена амінокислота.

Ізолейцин міститься у великій кількості в мелясі.

б) двохосновні амінокислоти: аспарагінова і глютамінова широко розповсюджені в рослинах, тісно пов’язані зі своїми амідами: аспарагіном і глютаміном.

СООН СООН

| |

СН — NH₂ СН — NH₂

| |

CН₂ CН₂

| |

СООН CН₂

|

СООН

в) оксіамінокислоти:

Серин – міститься в основному в шовковичному клеї, спермі риби і потових виділеннях.

Треонін – складова частина казеїну, вважається незамінною амінокислотою

Оксіглютамінова кислота

г) амінокислоти, які мають в своєму складі сірку:

Цистеїн, який в присутності окислювачів легко переходить в цистин.

Цистин – звичайний продукт білкового гідролізу. Здатність цистеїну і цистину до взаємних перетворень має для організму велике значення.

Метіонін – зустрічається в організмі в меншій кількості, ніж цистеїн, але теж є незамінною амінокислотою.

д) діамінокислоти:

Аргінін – є одною з найважливіших амінокислот, окремі білки найбільше містять аргініну, який має основні властивості. В організмі має місце відновлення аргініну з орнітіну шляхом приєднання вугільної кислоти.

Лізин – має виключно важливе значення для ростучих тварин, зустрічається в усіх білках, які мають вільну групу NH₂.

е) циклічні амінокислоти:

Фенілаланін – незамінна амінокислота.

Тирозин, триптофан, гістідін.

Ще дві кислоти циклічні, які не мають властивостей амінокислот, але вони створюються при розщепленні всіх білків. Це пролін і оксіпролін, особливо при розщепленні казеїну і желатину.

Перелічені амінокислоти не вичерпують всі амінокислоти, які зустрічаються в білках, але останні в таких невеликих кількостях, що про них немає чого говорити. Значну частину амінокислот тварини одержують з кормом, деякі можуть синтезувати із жирів та вуглеводів. Цей процес проходить через перетворення їх в циклі Кребса в щавелево-оцтову, піровиноградну, лимонну і ізолимонну кислоти, які в організмі перетворюються в кетоглотарову кислоту. Остання з аміаком дає амінокислоту:

СООН CООН

| |

СН₂ СН₂

| |

СН₂ + NH₃ + 2H СН₂ — NH₂ + Н₂О

| |

С ═ О СООН

|

СООН

кетоглутарова кислота глютамінова кислота

При переамініруванні глютамінової кислоти з іншими кетакислотами, згідно Кріцману і Браунштейну, можуть створюватись інші амінокислоти. Тобто, при наявності в організмі тварин кетокислот, вони можуть бути перетворені в амінокислоти.

Таким чином, одні амінокислоти можуть синтезуватися безпосередньо тваринами, інші повинні бути доставлені з кормом. Ця обставина має особливе значення, оскільки не всі корми містять необхідні амінокислоти, або останні в недостатній кількості. Так як білковий обмін по суті представляє обмін амінокислот, які служать організму для побудови його тіла, підбір кормів з відповідним складом амінокислот має першорядне значення. А такий підбір виконує зооінженер, тобто цей процес є частинкою Вашої майбутньої роботи. У випадку відсутності в кормі амінокислот, які тварина неспроможна сама синтезувати, білок корму виникає явище недостачі білку,що викликає порушення стану здоров’я тварин.

Згідно Розе, амінокислоти діляться на замінні, які синтезуються безпосередньо в організмі тварин, і незамінні, які в обов’язковому порядку повинні бути в кормах, що згодовують тварині.

Мітчел в цю класифікацію додатково вносить напівзамінні амінокислоти, в присутності яких більш економно використовуються незамінні амінокислоти. Тому, згідно Мітчелу, класифікація амінокислот буде мати такий вигляд:

Незамінні Проміжні Замінні

1. л ізин аргінін гліцин

2. триптофан аланін

3. гістідін серін

4. ф енілаланін тирозин аспарагінова кслота

5. лейцин глютамінова кислота

6. ізолейцин пролін

7. треонін оксіпролін та інші

8. м етіонін + цистин

9. цистин

10. валін

Білок складається із великої кількості різних амінокислот, які об’єднані у великі молекули таким чином, що СООН-група однієї амінокислоти зв’язана з NH₂-групою іншої амінокислоти по типу кислотних амідів. Ця форма зв’язку –СО-NH- називається пептидною, а створювані сполуки – пептидами. Сполучення двох амінокислот називається дипептидом, трьох – три пептидом, багатьох – полі пептидом. Досліди показали, що окремі амінокислоти, створюючи молекули білку, розміщуються закономірно у відповідні ряди, які повторюються в різних комбінаціях. Весь процес синтезу білку регулюється ДНК через інформаційну РНК. Різні білки різняться між собою і молекулярною вагою. Найпростіший білок міоглобін має молекулярну вагу 17500, молочний білок – 17600, пепсин – 35000, а білок гемоціанин (в різних тварин) від 400000 до 670000). Але є групи білків, молекулярна вага яких сягає 20 мільйонів. Це вірусні протеїни, які займають місце між самими дрібними мікроорганізмами і високомолекулярними білковими тілами. Новітні дослідження показали, що значна кількість білків містить, як складову частину, вуглеводи або ліпоїди.

Властивості білків обумовлені тим, що вони складаються із амінокислот, а в склад останніх входять кислі (— СООН) і основні (— NH₂) групи, тобто властивості їх амфотерні. Вони здатні реагувати як кислоти, так і на луги. Амфотерні властивості білків дуже важливі для організму, оскільки вони відіграють буферну роль, звідси стабілізуюча їх дія.

Білки можуть дисоціювати зі створенням Н— і ОН— іонів. Якщо переважають водневі іони, білок має кислу реакцію, як, наприклад, казеїн. Якщо в складі білку багато аргініну та лізину, наприклад, клунеїн., переважають лужні властивості.

Білки створюють колоїди з водою, слабкими кислотами і лугами.

Нагрівання або дія спиртом веде за денатурації білка. Цей процес безповоротний, оскільки білок втрачає властивість зв’язувати воду.

Білки діляться на прості білки, або протеїни, і на складні, або протеїди.