Химическое строение белка. Характеристика основных связей в белковой молекуле.

В белковых молекулах есть ковалентные (более прочные) и нековалентные (относительно слабые) химические связи.

Ковалентные

Пептидная связь (ковалентная) – характеризуется тем, что:

1. находится в одной плоскости.

2. образуется в результате взаимодействия –СООН (–СОО^-) одной АК и –NH₂ (–NH₃⁺) другой АК, в результате реакции дегидратации.

3. водород в аминогруппе почти всегда занимает транс- положение по отношению к кислороду и карбоксильной группе.

4. каждая пептидная связь образует максимальное количество водородных связей.

5. Связь C–N– является частично двойной из-за взаимодействия электронной пары азота с электронной системой карбоксильной группы, что ограничивает вращение вокруг этой связи.

Пептидная связь.

Дисульфидная связь – образуется в результате отщепления 2-х атомов водорода от остатков цистеина.

Дисульфидная связь.

Нековалентные связи

Водородная связь >С = О…..H–N<

Гидрофобная – образуется в результате сближения неполярных групп.

Ионная связь (солевая, электровалентная), образуется между – СОО^- и ⁺H₃N –

Уровни структурной организации белков.

Первичная структура – число и последовательность аминокислот в полипептидной цепи, соединённых друг с другом пептидными связями.

Вторичная структура – упорядоченное расположение гибких полипептидных цепей, возникающих за счёт водородных связей.

1. α-спираль

2. -складчатый слой

3. суперспирализация – тройная спираль.

Третичная структура – это способ сворачивания белков в глобулу, поддерживается связями 3-х типов: ионные, водородные, дисульфидные, а также гидрофобными взаимодействиями.

1 домен 2 домен 3 домен

Гидрофобные цепи оказываются внутри глобулы, а гидрофильные – снаружи, вокруг в результате этого образуется гидратная оболочка.

Четвертичная структура – это способ укладки полипептидных цепей относительно друг друга.

Mr ≥ 50.000 – олигомеры, состоят из 2-х и более полипептидных цепей.

гемм

α-субъединица

глобула

β-субъединица

Гемоглобин.

Классификации белков.

Классификация, основанная на биологических функциях:

1. Белки ферменты – каталитическая функция (рибонуклеазы, лигазы, рестриктазы, карбоксилазы и т.д.).

2. Транспортные белки – транспортная функция, отвечают за перенос низкомолекулярных соединений через мембрану (транслоказы (во внутренней мембране митохондрий (адениннуклеотидтраслоказа)), цитохромы (электротранспортазы) – в дыхательной цепи).

3. Запасные белки – запасная функция.

4. Сократительные белки – тубулин (микротрубочки).

5. Структурные белки – структурные белки мембран.

6. Яды – защитная функция – яды – рицин (касторка, клещевина).

7. Репрессорные белки (регулируют биосинтез блокирующей части ДНК).

8. Регуляторные белки (гормоно-рецепторные комплексы, бактериородопсин (энергию света переводит в химическую энергию)).

Другие белки: монелин (в африканских растениях).