- •Введение
- •Тема № 1. Значение продукции овощеводства, плодоводства и виноградарства в питании человека. План:
- •2. Значение условий хранения и переработки плодоовощной продукции, круглогодичное рациональное питание.
- •3. Перспективы развития отрасли хранения и переработки плодоовощной продукции.
- •1. Хранение плодов в регулируемой газовой среде (ргс)
- •2. Хранение плодов по системе са и ulo.
- •3. Применение озона при хранении свежих овощей и фруктов
- •4. Роль метаболических процессов, протекающих в плодах и овощах, в получении высококачественного урожая, и создании оптимальных условий для его хранения.
- •5. Улучшение биологической, энергетической и пищевой ценности плодов и овощей как способ получения продуктов для качественного питания.
- •Тема № 2. Характеристика основных компонентов химического состава плодоовощной продукции (значение для людей, растений и во время хранения и переработки). План:
- •Строение и свойства биоорганических молекул.
- •Функции биомолекул в живых организмах.
- •2. Белки. Аминокислоты. Классификация белков и их характеристика.
- •Строение и свойства ак:
- •Свойства ак:
- •Классификация ак
- •Классификация ак по особенностям r-групп
- •Биосинтез ак
- •Химическое строение белка. Характеристика основных связей в белковой молекуле.
- •Ковалентные
- •Нековалентные связи
- •Уровни структурной организации белков.
- •Классификации белков.
- •Классификация белков по форме.
- •Классификация по растворимости.
- •Классификация по наличию небелковых компонентов.
- •Физико-химические свойства белков:
- •3. Нуклеотиды и нуклеиновые кислоты.
- •4. Углеводы. Характеристика углеводов. Моно-, ди- и полисахариды. Клетчатка, пектиновые вещества. Значение углеводов. Общая характеристика.
- •Классификация углеводов.
- •Строение углеводов.
- •Синтез, распад и превращение углеводов в растении.
- •5. Растительные липиды, их физиологическое значение.
- •Состав растительных масел.
- •Основные константы масел.
- •Прогоркание и гидрогенизация масел.
- •Биосинтез и распад липидов в растительном организме.
- •6. Витамины. Классификация. Водорастворимые и жирорастворимые витамины.
- •Характеристика водорастворимых витаминов.
- •Потребность в витаминах у растений.
- •Динамика аскорбиновой кислоты в плодах и овощах.
- •7. Элементы минерального питания. Макро- и микроэлементы, их значение для людей, животных и растений.
- •Макроэлементы:
- •Микроэлементы:
- •Эфирные масла.
- •Фенольные соединения, их свойства, разнообразие и роль в растительном организме.
- •5. Полимерные фенольные соединения. К ним относятся:
- •Общая характеристика и функции гликозидов.
- •Алкалоиды и их роль в растении.
- •Тема № 3. Физико-химические основы биохимических процессов. План:
- •Механизм действия ферментов (гипотеза индуцированного соответствия – д. Кошланд):
- •Энергия активации.
- •Единицы измерения активности ферментов.
- •Классификация ферментов.
- •Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры и реакции среды (рН), концентрации фермента и субстрата.
- •Ферменты класса гидролаз, амилазы, инвертазы, пектолитические и протеолитические ферменты.
- •Дегидрогеназы: флавиновые ферменты, маликодегидрогеназа, глюкозодегидрогеназа, цитродегидрогеназа и т.Д.
- •Оксиредуктазы: пероксидаза, полифенолоксидаза, аскорбиноксидаза, каталаза, цитохромоксидаза. Участие оксиредуктаз в основном процессе обмена – дыхании.
- •Активность ферментов в свежих плодах и овощах. Активность ферментов в ходе переработки плодов и овощей. Использование пектолитических ферментов в процессе переработки плодоовощной продукции.
- •Процесс ингибирования. Понятие об ингибиторах. Ингибиторы ферментативных реакций.
- •Список рекомендованной литературы
Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры и реакции среды (рН), концентрации фермента и субстрата.
Зависимость скорости реакции от температуры.
Влияние температуры может быть выражено через температурный коэффициент Q10:
Q10 =скорость реакции при (х+10)0С/скорость реакции при х ОС
В пределах интервала 0-40 0С, Q10 = 2-3. Иными словами, при каждом повышении to на 10 0С скорость реакции удваивается (утраивается).
При дальнейшем повышении температуры скорость увеличивается, и после достижения температурного порога (оптимальной to, при которой ферменты проявляют наибольшую активность), различного для каждого фермента, скорость начинает быстро падать. За пределами этого порога скорость снижается, не смотря на увеличение частоты столкновения молекул. Причина – разрушение структуры белковой части ферментов (денатурация).
Чувствительность фермента к высокой температуре называют термолабильность. Понижение температуры вызывает постепенную инактивацию фермента без его денатурации.
Влияние рH среды.
При оптимальной температуре любой фермент наиболее эффективно работает в узких пределах рH. Большинство ферментов наиболее активны при рH=7, т.е. нейтральной среде. Даже незначительный сдвиг рH изменяет заряд ионизированных кислотных и основных групп, как самого фермента так и субстрата.
От резких сдвигов рH фермент может денатурировать.
Внутриклеточная рH всегда оптимальна для фермента, тем самым путем изменения рH клеткам удается регулировать активность ферментов.
Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента и субстрата.
Концентрация фермента.
При увеличении количества ферментов скорость реакции повышается до того предела, который характеризуется количеством субстрата доступным действию ферментов. В оптимальных условиях скорость реакции пропорциональна концентрации ферментов. Многие ферменты могут не проявлять своей максимальной активности в клетках только из-за нехватки соответствующего субстрата.
Концентрация субстрата.
При постоянной концентрации фермента увеличивается количество субстрата, что приводит в начале к быстрому, а затем более медленному росту скорости реакции, пока не достигается максимальная скорость, которая почти не изменяется при дальнейшем увеличении концентрации субстрата.
Скорость не изменяется так как активные центры фермента оказываются насыщенными субстратом в любой момент времени. Данная зависимость описывается уравнением Михаэлиса-Ментен.
Е+S---ЕS---Е+Р
V=Vmax/1+Km/S
V – скорость реакции;
Vmax – максимальная скорость реакции при бесконечно большой концентрации субстрата;
S – концентрация субстрата, моль/л;
Km – константа Михаэлиса-Ментен соответствующая концентрации субстрата при которой скорость реакции равна половине максимума;
Km- константа диссоциации комплекса фермента + субстрата: чем меньше диссоциация ферментного субстратного комплекса, тем выше скорость реакции.
Ферменты класса гидролаз, амилазы, инвертазы, пектолитические и протеолитические ферменты.
Гидролазы играют особенно важную роль в пищеварении и в процессах пищевой технологии. К ним относятся, в первую очередь амилолитические ферменты: α-амилаза, β-амилаза, глюкоамилаза. Их основная функция – гидролиз крахмала и гликогена. Крахмал при гидролизе расщепляется на декстрины и мальтозу, а затем до глюкозы. Эти ферменты применяются в спиртовой промышленности, хлебопечении.
Представителями группы гидролаз являются карбогидразы, катализирующие гидролиз полисахаридов, важное место среди них занимают мальтаза, расщепляющая α-гликозидную связь в дисахаридах (мальтозе), инвертаза, расщепляющая сахарозу на глюкозу и фруктозу.
Целлюлазы проводят гидролиз целлюлозы, гемицеллюлаза — гемицеллюлоз. Гидролиз пектиновых веществ протекает с участием пектолитических ферментов. Их применение дает возможность повышать выход продукта и осветлять плодово-ягодные соки. Ферменты, осуществляющие гидролиз полисахаридов (особенно амилазы), играют важную роль в хлебопечении, технологии сахаристых веществ, бродильных производств, получении спирта.
К гидролазам относится липаза, катализирующая гидролиз жиров с образованием свободных жирных кислот и глицерина. Этот процесс имеет большое значение при хранении зерна и зерно-продуктов, масличного и животного сырья.
Протеолитические ферменты образуют класс пептидгидролаз. Их действие заключается в ускорении гидролиза пептидных связей в белках и пептидах. Важная их особенность – селективный характер действия на пептидные связи в белковой молекуле. Например, пепсин действует только на связь с ароматическими аминокислотами, трипсин - на связь между аргинином и лизином. В промышленности протеолитические ферменты классифицируют по способности проявлять активность в определенной области рН:
рН 1.5 - 3.7 - кислые протеазы;
рН 6.5 - 7.5 - протеазы;
pH > 8.0 - щелочные протеазы.