3. Дегидрогеназы: флавиновые ферменты, маликодегидрогеназа, глюкозодегидрогеназа, цитродегидрогеназа и т.Д.

Дегидрогеназы (отрицание де… + лат. hуdrogenium — водород) — группа ферментов из класса оксидоредуктаз, катализирующих перенос протонов от субстрата (органических веществ) и пары электронов — к акцептору.

Название конкретных дегидрогеназ строят, используя в качестве префикса слово, определяющее субстрат (например, алкогольдегидрогеназа).

Флавопротеиды, флавиновые ферменты, жёлтые ферменты, сложные белки-ферменты, простетической группой (небелковым компонентом) которых служат производные рибофлавина (витамина В2) – флавинадениндинуклеотид (ФАД) или флавинмононуклеотид (ФМН). Впервые обнаружены нем. биохимиком О. Варбургом в 1932. В состав простетической группы многие Флавопротеиды наряду с флавиннуклеотидами входят комплексно связанные с ними металлы (Fe, Cu, Mo), соединения серы и т.д.

Флавопротеиды относятся к дегидрогеназам и катализируют важные окислительно-восстановительные реакции в живых организмах при непосредственном участии ФАД, реже – ФМН. Специфичность (избирательность) и эффективность действия Флавопротеиды определяются природой их белковых компонентов (апоферментов), которые ещё недостаточно изучены. Многие Флавопротеиды ассоциированы с клеточными мембранами, образуя прочные комплексы с входящими в их состав липидами. Основная функция Флавопротеиды – окисление восстановленного никотинамидадениндинуклеотида (НАДН) в цепи переноса электронов. Флавопротеиды способны также непосредственно окислять различные субстраты, отщепляя от них атомы водорода, которые переносятся затем на кислород либо сразу (например, ксантиноксидаза), либо через цепь переноса электронов (например, сукцинатдегидрогеназа).

Яблочная кислота в цикле Кребса окисляется маликодегидрогеназой.

Глюкозодегидрогеназа – микросомный фермент, катализирующий окисление глюкозы, глюкозо-6-фосфата, галактозо-6-фосфата и др. субстратов; коферменты глюкозодегидрогеназы – НАД и НАДФ.

Дегидрогеназы представлены в реакциях углеводного (цикл Кребса, пируватдегидрогеназа) и жирового обмена, окисления изоцитратдегидрогеназа, α-кетоглутаратдегидрогеназа.

4. Оксиредуктазы: пероксидаза, полифенолоксидаза, аскорбиноксидаза, каталаза, цитохромоксидаза. Участие оксиредуктаз в основном процессе обмена – дыхании.

Оксиредуктазы – ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции.

Пероксидаза (Peroxidase) – фермент, катализирующий дегидрогенизацию (окисление) различных веществ в присутствии перекиси водорода, которая действует как акцептор водорода и превращается в воду в ходе данной химической реакции.

Полифенолоксидаза (о-дифенолоксидаза, тирозиназа, катехолоксидаза), широко распространённый в природе фермент класса оксидоредуктаз. Полифенолоксидаза, содержащий медь (0,2—0,3%) белок с различной молекулярной массой (например, 34500 — в грибах, 144 тыс. — в чайном листе). Катализирует реакцию окисления о-дифенолов, а также моно-, ди-, три- и полифенолов с образованием соответствующих хинонов, причём акцептором водорода служит молекулярный кислород. Полифенолоксидазы, по-видимому, участвует в дыхании растительных клеток (обратимое окисление полифенолов — промежуточная система переноса водорода от субстрата к O₂ в растениях). П. окисляет дубильные вещества чайного листа, обусловливает цвет ржаного хлеба и др.

Активность полифенолоксидаз возрастает при механическом повреждении плодов, воздействии низких температур, кристаллизации воды при замораживании и т. д.

Потемнение мякоти многих плодов (яблок, груш, абрикосов и др.), а также клубней картофеля, наблюдаемое при разрезании, очистке и механическом повреждении, происходит вследствие возрастания активности полифенолоксидаз и нарушения координации реакций окисления и восстановления, в результате чего в ткани накапливаются стойко-окрашенные продукты.

Аскорбиноксидаза обладает строгой специфичностью по отношению к субстрату и окисляет l-аскорбиновую кислоту, превращая ее в дегидроформу. Являясь переносчиком водорода, аскорбиновая кислота тесно связана со всей системой ферментов, участвующих в дыхательных процессах.

Полифенолоксидазы и аскорбиноксидаза принимают участие в окислительных процессах на заключительном этапе дыхания, заменяя цитохромы.

Каталаза – фермент класса оксиредуктаз. Хромопротеид, состоит из четырех идентичных субъединиц. Катализирует разложение H₂O₂ до воды и кислорода.

Наибольшее сродство к кислороду имеет цитохромоксидаза, ее действие проявляется при содержании кислорода в атмосфере всего 1 %. Глубинные слои паренхимной ткани плодов и овощей, для которых характерно пониженное содержание кислорода, более богаты цитохромоксидазой, нежели поверхностные.

Ферменты, участвующие в альтернативных процессах окисления, локализованы в различных структурных элементах клетки. Пероксидазы, полифенолоксидазы, аскорбиноксидаза сосредоточены главным образом в цитоплазме; вся система ферментов, обеспечивающая окислительное фосфорилирование, обнаружена в ядрах и хлоропластах. Благодаря такой делокализации ферментов дыхательной цепи практически все структурные составляющие клетки могут быть источниками того или иного количества энергии и использоваться ею в зависимости от условий внешней среды.