- •Билет 1
- •4.По какому признаку различают сигнальные молекулы? 144
- •Билет 2
- •208..299
- •4. Назвать класс фермента, который катализирует окислительно-восстановительную реакцию? Какая дополнительная информация требуется для определения подкласса.
- •Билет 3
- •2. Схема взаимодействия факторов плазмокоагуляции. 169.
- •3. Источники аммиака, пути его обезвреживания.
- •4. К чему может приводить самоускоряющий процесс пол?
- •Билет 5
- •2. Этапы превращения фибриногена в фибрин, роль фактора х111 и плазмина.
- •3. Катаболизм гема, локализация процесса, конечный продукт. Обезвреживание и выведение билирубина. 131
- •4. Какие признаки позволяют отнести биологически активное вещество к классу витаминов, к витаминоподобным соединениям?
- •134, 142 Билет 6
- •2.Описать взаимодействие вазопрессина, альдостерона и натрийуретического гормона в регуляции параметров внеклеточной жидкости.
- •4. Назвать последовательные превращения 7-гидрохолестерола в активную форму витамина д.
- •Билет 7
- •4. Почему при механической желтухе снижается свертывание крови?
- •4) Билет 9
- •3. Назвать важнейшие источники витамина с, коферментную форму (если она известна), процессы в которых он участвует, биохимические сдвиги при гиповитаминозе.
- •4. Что называют рН – оптимумом, температурным оптимумом действия?
- •Билет 10
- •4. От чего зависит, будет ли воспринята информация, доставленная сигнальной молекулой к клетке ответы.
- •3. Синтез жк протекает в цитозоле и включает ряд последовательных реакций:
- •4. От чего зависит, будет ли воспринята информация, доставленная сигнальной молекулой к клетке.
- •3. Декарбоксилирование аминокислот, ферменты, коферменты, продукты превращения и
- •Билет 12.
- •Билет 13.
- •2. Значение эмульгирования жира для переваривания. Эмульгаторы. Физико-химическое свойство, обеспечивающее их способность эмульгировать жиры. Изобразить схему эмульгирования капли жира.
- •4. Биологическая роль атф. Билет 14.
- •2. Катаболизм гема, локализация процесса, обезвреживание и выведение билирубина.
- •4. Назовите транспортные формы холестерина в крови. Какие их них является атерогенными и антиатерогенными?
- •Билет 15.
- •3. Наиболее часто встречаемые виды молекулярных нарушений обмена аминокислот.
- •4. Назовите важнейший витамин-антиоксидант. Его роль в антиоксидантной системе.
- •2. Переваривание и всасывание нуклеопротеидов. Распад пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов: химизм, конечные продукты.
- •4. В каком случае понятия «Тканевое дыхание» и «Биологическое окисление» однозначны?
- •2.Описать взаимодействие вазопрессина, альдостерона и натрийуретического гормона в регуляции параметров внеклеточной жидкости.
- •2. Причины и уровни нарушения катаболизма билирубина (патохимия желтух).
- •3. Витамин а: принятые названия, коферментная форма (если имеется); важнейшие источники витамина; процессы, в которых он участвует; биохимические сдвиги при гиповитаминозе.
- •Билет 20
- •3. Транспортные формы липидов в крови: названия, состав, места образования, значение.
- •4. Принцип классификации ферментов.
- •4)Гидролаза – класс, подкласс пептидаза, протеаза
- •Билет 23
- •Билет 24
- •4. Роль карнитина в окислении жирных кислот.
- •3. Чем обусловлена тромборезистентность эндотелия?
- •3. Как регулируется продукция актг? Какие функции он выполняет?
- •4. Написать структурную формулу дипептида глицилаланин. Билет 30
- •2.Важнейшие углеводы пищи; их переваривание и всасывание. Нарушения переваривания и всасывания; возможные причины.
- •2.Сформулируйте понятие «гемостаз», назовите его компоненты и охарактеризуйте сосудисто-тромбоцитарный гемостаз.
- •3. Витамин с. Химическая природа; кофермент (если известен); биохимические процессы, в которых он участвует; возможные причины гиповитаминоза; биохимические сдвиги при гиповитаминозе.
- •4. Назвать предшественник кортикостероидов, кофактор синтеза. Билет 34
- •4.На чем основан принцип разделения альфа-аминокислот на глюко- и кетопластичные?
- •2. Источники аммиака; пути обезвреживания: химизм процессов.
- •3. Опишите последовательность превращений 7-дегидрохолестерола в организме и его связь с обменом кальция.
- •4. Охарактеризуйте химическую природу гормонов коркового и мозгового вещества надпочечников, назовите основных представителей.
- •3. Механизм мышечного сокращения. Энергообеспечение мышцы.
- •Билет 40
- •Билет 42
- •Билет 43
- •Билет 44
- •Билет 46
- •Билет 47
- •Билет 49
- •4) Кофермент - небелковая часть молекулы фермента
- •Билет 52
- •3) Обезвреживание аммиака осуществляется следующими путями:
- •Билет 54
Билет 5
Принципы классификации белков. Классы, общая характеристика. Основные отличия между альбуминами и глобулинами, протаминами и гистонами.
По составу белки можно разделить на простые и сложные, первые содержат в молекуле только аминокислоты, вторые — еще и другие структуры (добавочные или простетические группы).
Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные.
Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. Хорошая растворимость объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, что обеспечивает хороший контакт с растворителем. К этой группе относятся все ферменты и большинство других биологически активных белков, исключая структурные.
Среди глобулярных белков можно выделить'
1) альбумины — растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;
2) полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;
3) гистоны — низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;
4) протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85%), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;
5) проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45%) и пролина (до 15%), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90%—яом этаноле;
6) глутелины содержат около 45% глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.
Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически не растворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании, структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).
Сложные белки (протеиды) содержат наряду с протеиногенными аминокислотами органический или неорганический компонент иной природы — простетическую группу. Она связана с полипептидной цепью ковалентно, гетеропо-лярно или координационно. Важнейшие представители: гликопротеины (нейтральные сахара, аминосахара, кислые производные моносахаридов), липопротеины (триацилглицериды, фосфолипиды и холестерол), металлопротеины (ион металла, связанный ионной или координационной связью), фосфопротеины (остатки фосфорной кислоты, связанные через остаток серина или треонина), нуклеопротеины (нуклеиновые кислоты), хромопротеины (окрашенный компонент — пигмент или хромоген).
Важнейший хромопротеид — гемоглобин.
Нуклеопротеиды — соединения, молекула которых состоит из простого белка и нуклеиновой кислоты: дезоксирибонуклеиновой (ДНК) или рибонуклеиновой (РНК).
ДНК — неразветвленный полимер, образованный из связанных между собой нуклеотидов, содержащих дезоксирибозу. Нуклеотид включает одно из четырех азотистых оснований (аденин (А), тимин (Т), гуанин (Г) или цитозин (Ц), остаток рибозы и фосфорной кислоты (Р). Нуклеотиды в полимере соединены между собой через остаток фосфорной кислоты, образующей эфирную связь с С-3 в остатке рибозы предшествующего нуклеотида .
Для ДНК всех видов клеток характерно равенство между количеством остатков аденина и тимина (А = Т), гуанина и цитозина (Г = Ц) — правил Чаргаффа, т.е. число пуриновых оснований равно числу пиримидиновыз Отношение А + Т к Г + Ц варьирует у разных видов в широких пределах -от 0,35 до 2,70.
Относительно друг друга цепи расположены так, что пуриновому основанию в одной из них соответствует пиримидиновое основание в другой. Эти основания комплементарны друг к другу, т.е. пространственно взаимодополняют одна другую.
В молекуле основания связаны водородными мостиками' двумя между А и Т и тремя — между Ц и Г .
ДНК ядра животных клеток представляет собой не одну молекулу, а состоит из многих, распределенных по разным (у человека по 46) хромосомам. Как уже сказано, по первичной структуре, т.е. набору нуклеотидов, во всех клетках организма ДНК совершенно одинакова, в том числе и в специализированных клетках, но отличается по характеру белкового компонента.
РНК в отличие от ДНК, которая находится преимущественно в ядре, содержится в основном в цитоплазме, главным образом в рибосомах (это определяет их название), в небольшом количестве — в ядрах, главным образом
— ядрышках.
Сходна по первичной структуре с ДНК, отличаясь следующим:
1) вместо дезоксирибозы содержит рибозу;
2) вместо тимина — урацил (тимин присутствует в очень малых количествах).
Как и ДНК, РНК — это полимерная цепь, построенная по аналогичному Принципу, не обладает строгой упорядоченностью вторичной структуры (спи-рализованные участки менее протяженны, чем в ДНК, местами образует петли, на протяжении которых азотистые основания связаны водородными мостиками по принципу комп-лементарности в пределах одной цепи (рис.13).
В отличие от ДНК рибонуклеиновые кислоты разнообразны. Наиболее тяжелые происходят из рибосом — рибосомные РНК. Внутри растворимой клеточной фракции содержится растворимая РНК или транспортная (функциональное название). Третья разновидность — информационные РНК.
Рибосомные РНК (р-РНК) связаны с белками рибосомы, представленными десятками разновидностей в пределах одной и той же рибосомы.
Гемоглобин (НЬ) — важнейший хромопротеид, обладающий уникальной функцией
— перенос кислорода и углекислоты.
Белковый компонент НЬ — глобин, небелковый — гем. Структура НЬ неодинакова у разных видов и может иметь варианты у одного вида или одной особи. Отличия касаются белковой части — последовательности аминокислот. Структура гема идентична у всех позвоночных.
Молекула глобина содержит четыре полипептидные цепи, которые удерживаются вместе нековалентными связями. Гемоглобин А — основной гемоглобин взрослого человека— состоит из двух видов поли-пептидных цепей — а и р. О разновидностям гемоглобина, связанных с вариантами структуры глобина, мы будем говорить ниже.
Последовательности аминокислот в НЬА (вообще в гемоглобине 20 видов животных) расшифрованы полностью
Гем — молекула, построенная из четырех гетероциклов, содержащих азот — пиррольных колец.
Остатки пиррола соединены в молекуле гема по а-углеродным атомам метиновыми мостиками (-СН=), [3-углеродные атомы замещены в пиррольных кольцах метильными группами (4), винильными {2) и остатками пропионовой кислоты (2).
С атомами азота пиррольных колец в геме связан ион двувалентного железа. Кроме того, железо взаимодействует с атомом азота в остатках гистидина (Гис 87 а-субъединицы, Гис 92 [3-субъединицы). С белковой частью молекулы гем связан еще и электростатическим взаимодействием через пропиониловые остатки. Со стороны белка в этих связях участвуют остатки основных аминокислот (лизин, аргинин).