3. Назвать важнейшие источники витамина с, коферментную форму (если она известна), процессы в которых он участвует, биохимические сдвиги при гиповитаминозе.

Витамин С, или аскорбиновая кислота. Не синтезируется в организме человека и должна поступать с пищей. Необходима для нормального усвоения глюкозы и образования запасов гликогена в печени. Участвует в синтезе стероидных гормонов, в регуляции свертываемости крови, в обмене тирозина. В спортивной медицине применяют для профилактики гиповитаминоза, для ускорения адаптации к новым климатическим условиям, а также для профилактики и лечения простудных иинфекционных заболеваний. Следует избегать, длительного применения в больших дозах. Целесообразно сочетание с рутином и витаминами группы В. Значительное количество аскорбиновой кислоты содержится в продуктах растительного происхождения (цитрусовые, овощи листовые зеленые, дыня, брокколи, брюссельская капуста, цветная и кочанная капуста, черная смородина, болгарский перец, земляника, помидоры, яблоки, абрикосы, персики, хурма, облепиха, шиповник, рябина, печеный картофель в 'мундире'). В продуктах животного происхождения - представлена незначительно (печень, надпочечники, почки)

4. Что называют рН – оптимумом, температурным оптимумом действия?

То значение температуры, при котором данный фермент проявляет наибольшую активность – температурный оптимум.

Билет 10

1. Механизм действия ферментов. Стадии ферментативных реакций. Значение образования фермент-субстратных комплексов в механизме ферментативного катализа.

2. Типы врожденных нарушений обмена аминокислот (гипераминоацидемия с гипераминоацидурией, врожденные нарушения транспорта аминокислот, вторичные аминоацидурии).

3.Биосинтез высших жирных кислот: необходимые компоненты, локализация процесса в клетке, регуляция, связь с катаболизмом углеводов.

4. От чего зависит, будет ли воспринята информация, доставленная сигнальной молекулой к клетке ответы.

1. Ферменты обладают очень высокой специфичностью. Фишер (Fischer) в 1890 г. высказал предположение, что эта специфичность обусловливается особой формой молекулы фермента, точно соответствующей форме молекулы субстрата (или субстратов). Эту гипотезу часто называют гипотезой «ключа и замка»: субстрат сравнивается в ней с «ключом», который точно подходит по форме к «замку», т. е. к ферменту.

СХЕМАТИЧЕСКИ:

1. Е+S - >E-S (образование энзим субстратного комплекса)

2. E-S - > E-P ( образование комплекса энзим – продукты, возникшее вследствие дестабилизации или активации субстрата)

3. E-P - > E+P ( высвобождение продукта реакции и энзима)

Часть молекулы фермента, вступающую в контакт с субстратом, называют активным центром фермента, и именно активный центр (зона молекулы фермента, которая специфически взаимодействуют с субстратом )фермента имеет особую форму. Молекулы большей части ферментов во много раз крупнее, чем молекулы тех субстратов, которые атакует данный фермент. Активный же центр фермента составляет лишь очень небольшую часть его молекулы, обычно от 3 до 12 аминокислотных остатков. Роль остальных аминокислот, составляющих основную массу фермента, заключается в том, чтобы обеспечить его молекуле правильную глобулярную форму, которая, как мы увидим далее, очень важна для наиболее эффективной работы активного центра фермента. Образовавшиеся продукты по форме уже не соответствуют активному центру фермента. Они отделяются от него (поступают в окружающую среду), после чего освободившийся активный центр может принимать новые молекулы субстрата. В 1959 г. Кошланд (Koshland) предложил новую интерпретацию гипотезы «ключа и замка», получившую название гипотезы «индуцированного соответствия». На основе данных, позволяющих считать ферменты и их активные центры физически более гибкими, чем это казалось вначале, он заключил, что субстрат, соединяясь с ферментом, вызывает какие-то изменения в структуре его активного центра. Аминокислотные остатки, составляющие активный центр фермента, принимают определенную форму, которая дает возможность ферменту наиболее эффективным образом выполнять свою функцию. Подходящей аналогией в этом случае может служить перчатка, которая при надевании на руку соответствующим образом изменяет свою форму. По мере выяснения отдельных деталей механизма различных реакций в эту гипотезу вносятся уточнения. Представление о том, как работает фермент, можно получить с помощью рентгеноструктурного анализа и компьютерного моделирования. (учебник стр.36)

2. Врожденные нарушения обмена аминокислот имеют тяжелые последствия, обусловленные токсическим действием аминокислот или их метаболитов, и прежде всего дисбалансом в их обмене.

Многообразные нарушения обмена аминокислот можно свести к следующим группам патологических состояний:

1.Гипераминоацидемии, сопровождающиеся аминоацидурией, обусловлены энзимдефектом в цепи превращений аминокислоты или ее метаболитов. К ним относятся, например, фенилкетонурия, пролинемия, болезнь кленового сиропа и т.д.

2.Наследственные нарушения транспорта аминокислот, вызванные угнетением канальцевой транспортной системы.

В канальцевом аппарате транспорта аминокислот есть два механизма: а)группоспецифический, обеспечивающий транспорт основных, нейтральных аминокислот, иминокислот и глицина, и б)специфический механизм(транспорт лизина, глицина, цистина и др.).Эти механизмы менее мощны, чем неспецифические, но высоко специфичны.

3.Вторичные аминоацидурии, обусловленные действием различных по природе факторов на систему почечного транспорта аминокислот. Проявляются генерализованной гипераминоацидурией при нормоацидемии. Вторичные аминоацидурии могут сопровождать и внепочечные заболевания, ведущие к нарушению синтеза или активности ферментов белкового обмена (некроз печени, тяжелые ожоги, радиационные поражения, гиповитаминозы).