- •Билет 1
- •4.По какому признаку различают сигнальные молекулы? 144
- •Билет 2
- •208..299
- •4. Назвать класс фермента, который катализирует окислительно-восстановительную реакцию? Какая дополнительная информация требуется для определения подкласса.
- •Билет 3
- •2. Схема взаимодействия факторов плазмокоагуляции. 169.
- •3. Источники аммиака, пути его обезвреживания.
- •4. К чему может приводить самоускоряющий процесс пол?
- •Билет 5
- •2. Этапы превращения фибриногена в фибрин, роль фактора х111 и плазмина.
- •3. Катаболизм гема, локализация процесса, конечный продукт. Обезвреживание и выведение билирубина. 131
- •4. Какие признаки позволяют отнести биологически активное вещество к классу витаминов, к витаминоподобным соединениям?
- •134, 142 Билет 6
- •2.Описать взаимодействие вазопрессина, альдостерона и натрийуретического гормона в регуляции параметров внеклеточной жидкости.
- •4. Назвать последовательные превращения 7-гидрохолестерола в активную форму витамина д.
- •Билет 7
- •4. Почему при механической желтухе снижается свертывание крови?
- •4) Билет 9
- •3. Назвать важнейшие источники витамина с, коферментную форму (если она известна), процессы в которых он участвует, биохимические сдвиги при гиповитаминозе.
- •4. Что называют рН – оптимумом, температурным оптимумом действия?
- •Билет 10
- •4. От чего зависит, будет ли воспринята информация, доставленная сигнальной молекулой к клетке ответы.
- •3. Синтез жк протекает в цитозоле и включает ряд последовательных реакций:
- •4. От чего зависит, будет ли воспринята информация, доставленная сигнальной молекулой к клетке.
- •3. Декарбоксилирование аминокислот, ферменты, коферменты, продукты превращения и
- •Билет 12.
- •Билет 13.
- •2. Значение эмульгирования жира для переваривания. Эмульгаторы. Физико-химическое свойство, обеспечивающее их способность эмульгировать жиры. Изобразить схему эмульгирования капли жира.
- •4. Биологическая роль атф. Билет 14.
- •2. Катаболизм гема, локализация процесса, обезвреживание и выведение билирубина.
- •4. Назовите транспортные формы холестерина в крови. Какие их них является атерогенными и антиатерогенными?
- •Билет 15.
- •3. Наиболее часто встречаемые виды молекулярных нарушений обмена аминокислот.
- •4. Назовите важнейший витамин-антиоксидант. Его роль в антиоксидантной системе.
- •2. Переваривание и всасывание нуклеопротеидов. Распад пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов: химизм, конечные продукты.
- •4. В каком случае понятия «Тканевое дыхание» и «Биологическое окисление» однозначны?
- •2.Описать взаимодействие вазопрессина, альдостерона и натрийуретического гормона в регуляции параметров внеклеточной жидкости.
- •2. Причины и уровни нарушения катаболизма билирубина (патохимия желтух).
- •3. Витамин а: принятые названия, коферментная форма (если имеется); важнейшие источники витамина; процессы, в которых он участвует; биохимические сдвиги при гиповитаминозе.
- •Билет 20
- •3. Транспортные формы липидов в крови: названия, состав, места образования, значение.
- •4. Принцип классификации ферментов.
- •4)Гидролаза – класс, подкласс пептидаза, протеаза
- •Билет 23
- •Билет 24
- •4. Роль карнитина в окислении жирных кислот.
- •3. Чем обусловлена тромборезистентность эндотелия?
- •3. Как регулируется продукция актг? Какие функции он выполняет?
- •4. Написать структурную формулу дипептида глицилаланин. Билет 30
- •2.Важнейшие углеводы пищи; их переваривание и всасывание. Нарушения переваривания и всасывания; возможные причины.
- •2.Сформулируйте понятие «гемостаз», назовите его компоненты и охарактеризуйте сосудисто-тромбоцитарный гемостаз.
- •3. Витамин с. Химическая природа; кофермент (если известен); биохимические процессы, в которых он участвует; возможные причины гиповитаминоза; биохимические сдвиги при гиповитаминозе.
- •4. Назвать предшественник кортикостероидов, кофактор синтеза. Билет 34
- •4.На чем основан принцип разделения альфа-аминокислот на глюко- и кетопластичные?
- •2. Источники аммиака; пути обезвреживания: химизм процессов.
- •3. Опишите последовательность превращений 7-дегидрохолестерола в организме и его связь с обменом кальция.
- •4. Охарактеризуйте химическую природу гормонов коркового и мозгового вещества надпочечников, назовите основных представителей.
- •3. Механизм мышечного сокращения. Энергообеспечение мышцы.
- •Билет 40
- •Билет 42
- •Билет 43
- •Билет 44
- •Билет 46
- •Билет 47
- •Билет 49
- •4) Кофермент - небелковая часть молекулы фермента
- •Билет 52
- •3) Обезвреживание аммиака осуществляется следующими путями:
- •Билет 54
3. Наиболее часто встречаемые виды молекулярных нарушений обмена аминокислот.
Многообразные нарушения обмена аминокислот можно свести к следующим группам патологических состояний:
1.Гипераминоацидемии, сопровождающиеся аминоацидурией, обусловлены энзимдефектом в цепи превращений аминокислоты или ее метаболитов. К ним относятся, например, фенилкетонурия, пролинемия, болезнь кленового сиропа и т.д.
2.Наследственные нарушения транспорта аминокислот, вызванные угнетением канальцевой транспортной системы.
В канальцевом аппарате транспорта аминокислот есть два механизма: а)группоспецифический, обеспечивающий транспорт основных, нейтральных аминокислот, иминокислот и глицина, и б)специфический механизм(транспорт лизина, глицина, цистина и др.).Эти механизмы менее мощны, чем неспецифические, но высоко специфичны.
3.Вторичные аминоацидурии, обусловленные действием различных по природе факторов на систему почечного транспорта аминокислот. Проявляются генерализованной гипераминоацидурией при нормоацидемии. Вторичные аминоацидурии могут сопровождать и внепочечные заболевания, ведущие к нарушению синтеза или активности ферментов белкового обмена (некроз печени, тяжелые ожоги, радиационные поражения, гиповитаминозы).
4. Назовите важнейший витамин-антиоксидант. Его роль в антиоксидантной системе.
Витамин Е (токоферол)
Билет 16
Изменение активности ферментов в плазме крови как показатель патологии тканей и органов. Некоторые индикаторные ферменты и изоферменты.
Изофермент – ферменты, отличающиеся по молекулярной структуре, но выполняющие одинаковую функцию. Имеют четвертичный уровень структуры.
2. Переваривание и всасывание нуклеопротеидов. Распад пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов: химизм, конечные продукты.
Переваривание начинается в желудке, где под влиянием HCl и песина разрушаются связи между белковом компонентом нуклеопротеидов и их простетических груп. Нуклеотиды с составными элементами нуклеиновых кислот, участвуют в кумуляции энергии и ее транспорте.
3. Какова роль витамина К в функционировании гемостаза, при каких формах коагулопатий имеет смысл назначение витамина К?
4. В каком случае понятия «Тканевое дыхание» и «Биологическое окисление» однозначны?
Понятие биологическое окисление и тканевое дыхание однозначны, если речь идет о биологическом окислении при участии кислорода (аэробное окисление)
Билет 17
1.Понятие об энзимодиагностике. Принцип энзимодиагностике. Изоферменты. Конкретные примеры
2. Суточная потребность в белках. Критерии пищевой ценности белков. Переваривание и всасывание белков.
Важный критерий пищевой ценности белков: доступность аминокислот, аминокислотный состав (чем выше содержание незаменимых аминокислот, чем больше набирается в пище, тем выше пищевая ценность белка).
Сут потребность 0,59 г/кг массы тела.
3. Витамин В1: источники, коферментная форма, биохимические процессы, в которых он участвует в составе ферментов, биохимические сдвиги при гиповитаминозе.
Витамин В1, или тиамин. При недостатке тиамина страдает не только углеводный, но и практически все другие виды обмена. Потребность в тиамине существенно зависит от качественной и количественной структуры питания. Преобладание в рационе углеводов и белков увеличивает потребность в тиамине, увеличение доли жиров, наоборот, снижает эту потребность. Препятствует окислению аскорбиновой кислоты и пиридоксина.
4. Как реализуется антидиуретический эффект вазопрессина?
Концентрация мочи контролируется гормонами: вазопрессин (антидиуретический гормон), усиливая обратное всасывание воды, повышает концентрацию соли в моче, альдостерон стимулирует обратное всасывание натрия. Продукция и секреция этих гормонов зависит от осмотического давления и концентрации натрия во внеклеточной жидкости
Билет 18
Сформулировать понятие «Макроэргическая связь», «Макроэргические соединения». Макроэргические соединения живого организма. Значение. Универсальное макроэргическое соединение. Виды работ, совершаемых живым организмом; связь с окислительно-восстановительными процессами.
Макроэргическая связь – такая связь, на синтез которой расходуется и следовательно при расщеплении которой высвобождается порядка 4 ккал/моль.
Макроэргическое соединение – соединение, содержащее в своём составе макроэргическую связь.
Организм выполняет химическую, механическую, электрическую, осмотическую работы. Для их осуществления необходима энергия. Вся энергия высвободившееся в процессе ОВР именуется свободной = А. Высвобождается в процессе окисления субстратов и расходуется на все виды работ.