- •Билет 1
- •4.По какому признаку различают сигнальные молекулы? 144
- •Билет 2
- •208..299
- •4. Назвать класс фермента, который катализирует окислительно-восстановительную реакцию? Какая дополнительная информация требуется для определения подкласса.
- •Билет 3
- •2. Схема взаимодействия факторов плазмокоагуляции. 169.
- •3. Источники аммиака, пути его обезвреживания.
- •4. К чему может приводить самоускоряющий процесс пол?
- •Билет 5
- •2. Этапы превращения фибриногена в фибрин, роль фактора х111 и плазмина.
- •3. Катаболизм гема, локализация процесса, конечный продукт. Обезвреживание и выведение билирубина. 131
- •4. Какие признаки позволяют отнести биологически активное вещество к классу витаминов, к витаминоподобным соединениям?
- •134, 142 Билет 6
- •2.Описать взаимодействие вазопрессина, альдостерона и натрийуретического гормона в регуляции параметров внеклеточной жидкости.
- •4. Назвать последовательные превращения 7-гидрохолестерола в активную форму витамина д.
- •Билет 7
- •4. Почему при механической желтухе снижается свертывание крови?
- •4) Билет 9
- •3. Назвать важнейшие источники витамина с, коферментную форму (если она известна), процессы в которых он участвует, биохимические сдвиги при гиповитаминозе.
- •4. Что называют рН – оптимумом, температурным оптимумом действия?
- •Билет 10
- •4. От чего зависит, будет ли воспринята информация, доставленная сигнальной молекулой к клетке ответы.
- •3. Синтез жк протекает в цитозоле и включает ряд последовательных реакций:
- •4. От чего зависит, будет ли воспринята информация, доставленная сигнальной молекулой к клетке.
- •3. Декарбоксилирование аминокислот, ферменты, коферменты, продукты превращения и
- •Билет 12.
- •Билет 13.
- •2. Значение эмульгирования жира для переваривания. Эмульгаторы. Физико-химическое свойство, обеспечивающее их способность эмульгировать жиры. Изобразить схему эмульгирования капли жира.
- •4. Биологическая роль атф. Билет 14.
- •2. Катаболизм гема, локализация процесса, обезвреживание и выведение билирубина.
- •4. Назовите транспортные формы холестерина в крови. Какие их них является атерогенными и антиатерогенными?
- •Билет 15.
- •3. Наиболее часто встречаемые виды молекулярных нарушений обмена аминокислот.
- •4. Назовите важнейший витамин-антиоксидант. Его роль в антиоксидантной системе.
- •2. Переваривание и всасывание нуклеопротеидов. Распад пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов: химизм, конечные продукты.
- •4. В каком случае понятия «Тканевое дыхание» и «Биологическое окисление» однозначны?
- •2.Описать взаимодействие вазопрессина, альдостерона и натрийуретического гормона в регуляции параметров внеклеточной жидкости.
- •2. Причины и уровни нарушения катаболизма билирубина (патохимия желтух).
- •3. Витамин а: принятые названия, коферментная форма (если имеется); важнейшие источники витамина; процессы, в которых он участвует; биохимические сдвиги при гиповитаминозе.
- •Билет 20
- •3. Транспортные формы липидов в крови: названия, состав, места образования, значение.
- •4. Принцип классификации ферментов.
- •4)Гидролаза – класс, подкласс пептидаза, протеаза
- •Билет 23
- •Билет 24
- •4. Роль карнитина в окислении жирных кислот.
- •3. Чем обусловлена тромборезистентность эндотелия?
- •3. Как регулируется продукция актг? Какие функции он выполняет?
- •4. Написать структурную формулу дипептида глицилаланин. Билет 30
- •2.Важнейшие углеводы пищи; их переваривание и всасывание. Нарушения переваривания и всасывания; возможные причины.
- •2.Сформулируйте понятие «гемостаз», назовите его компоненты и охарактеризуйте сосудисто-тромбоцитарный гемостаз.
- •3. Витамин с. Химическая природа; кофермент (если известен); биохимические процессы, в которых он участвует; возможные причины гиповитаминоза; биохимические сдвиги при гиповитаминозе.
- •4. Назвать предшественник кортикостероидов, кофактор синтеза. Билет 34
- •4.На чем основан принцип разделения альфа-аминокислот на глюко- и кетопластичные?
- •2. Источники аммиака; пути обезвреживания: химизм процессов.
- •3. Опишите последовательность превращений 7-дегидрохолестерола в организме и его связь с обменом кальция.
- •4. Охарактеризуйте химическую природу гормонов коркового и мозгового вещества надпочечников, назовите основных представителей.
- •3. Механизм мышечного сокращения. Энергообеспечение мышцы.
- •Билет 40
- •Билет 42
- •Билет 43
- •Билет 44
- •Билет 46
- •Билет 47
- •Билет 49
- •4) Кофермент - небелковая часть молекулы фермента
- •Билет 52
- •3) Обезвреживание аммиака осуществляется следующими путями:
- •Билет 54
3. Декарбоксилирование аминокислот, ферменты, коферменты, продукты превращения и
их значение. Конкретные примеры.
Некоторые аминокислоты и их производные могут подвергаться декарбоксилированию- реакция, катализируемая декарбоксилазами:
R-CH-COOH→R-CH2-NH2+CO2
| ↑
NH2 Декарбоксилаза
Аминокислота амин
Продукты декорбаксилирования- амины и СО2 – обладают высокой биологической активностью. С этим связано их название- биогенные амины. К этой группе соединений принадлежат многие медиаторы. Амины, образовавшиеся при декарбоксилировании аминокислот, часто являются БАВ. Они выполняют функцию нейромедиаторов(серотонин, дофамин, ГАМК), гормонов(норадреналин, адреналин), регуляторных факторов местного действия(гистамин, карнозин, спермин)
Билет 12.
Ферментативная кинетика. Определение понятия. Как установить скорость ферментативной реакции, как выражают активность или количество ферментов?
Кинетика ферментативных реакций- раздел энзимологии, изучающий зависимость скорости химических реакций, катализируемых ферментами, от химической природы реагирующих веществ, а также от факторов окружающей среды. Для измерения каталитической активности ферментов используют такие показатели, как скорость реакции или активность фермента. Скорость ферментативной реакции определяется изменением количества молекул субстрата или продукта за единицу времени. Скорость ферментативной реакции- мера каталитической активности фермента, её обозначают как активность фермента. Эффект фермента зависит при прочих равных условиях от его активности и именно активность и концентрация фермента определяют скорость катализируемой реакции, поэтому можно пользоваться условными единицами активности фермента.
Реакции дезаминирования, переаминирования, непрямого дезаминирования и восстановительного аминирования. Схемы процессов, ферменты. Значение.
Дезаминирование, или отщепление, аминогруппы катализируется в организме теплокровных оксидазами аминокислот. Эти ферменты катализируют дезаминирование, сопровождающееся окислением- окислительное дезаминирование.(реакция на стр 115).Количество образующегося в организме аммиака таково, что его нельзя объяснить действием только глутаматдегидрогеназы при крайне низкой активности оксидаз остальных аминокислот. Этот парадокс расшифрован после открытия процессов переаминирования аминокислот.
Переаминирование аминокислот- реакция, в которой происходит как бы обмен аминогруппы на кетогруппу между аминокислотой и кетокислотой(формула на стр 116)
Важную роль играют две реакции переаминирования:
1.Аминокислота+ а- кетоглутаровая кислота а- кетокислота + глутаминовая кислота
2.аминокислота+ щавелевоуксусная кислота а- кетокислота + аспарагиновая кислота
Первая из этих реакций приводит к образованию глутаминовой кислоты- единственной из аминокислот, активно вовлекающейся в дезаминирование с преобразованием в кетоглутаровую кислоту и высвобождением аммиака.
В результате второй реакции образуется аспарагиновая кислота, которая, как и аммиак, участвует в образовании мочевины. Взаимосвязь переаминирования и дезаминирования аминокислот и судьба продуктов схема на 117 стр.
Большинство аминокислот не способно дезаминироваться в одну стадию, подобно Глу. Аминогруппы таких аминокислот в результате трансаминирования переносят на а- кетоглутарат с образованием глутаминовой кислоты, которая затем подвергается прямому окислительному дезаминированию. Такой механизм дезаминирования аминокислот в 2 стадии получил название трансдезаминирования, или непрямого дезаменирования. Непрямое дезаминирования происходит при участии 2 ферментов: аминотрансферазы и глутаматдегидрогеназы. Непрямое дезаминирование- основной способ дезаминирования большинства аминокислот. Обе стадии непрямого дезаминирования обратимы, что обеспечивает как катаболизм аминокислот, так и возможность образования практически любой аминокислоты из соответствующей а-кетокислоты.
Восстановительное аминирование происходит в малом объеме и несущественно в обезвреживании аммиака, хотя и обеспечивает образование некоторых аминокислот, в частности глутаминовой.
Нарушения тромбоцитарного гемостаза.
Система гемостаза представляет собой совокупность механизмов сохранения жидкого состояния крови, предупреждения или ограничения кровопотери за счет поддержания структурной целостности сосудистых стенок и образования тромбов при их повреждении
Какие признаки позволяют отнести биологически активные вещества к гормонам?
Гормоны (от греческого hurmaino - побуждаю) — биологически активные соединения, выделяемые железами внутренней секреции в кровь, или лимфу и оказывающие регуляторные влияния на метаболизм клетки. Для них характерны следующие, общие свойства:
Действие на расстоянии от места продукции (дистантйость действии).
Специфичность, заключающаяся в том, что эффект каждого из них не адекватен эффекту других гормонов.
Высокая скорость образования и инактивация обусловленная этим кратковременность действия.
Высокая биологическая активность Подобные вещества выделяют также клетки некоторых органов, не относящихся к железам внутренней секреции. В отличие, от гормонов эти биологически активные вещества действуют в местах образования и обозначаются как гормонойды (гормоноподобные вещества).