4. Биологическая роль атф. Билет 14.

1. Аллостерические эффекторы, их особенности, биологическое значение (привести примеры). СТР. 47

Аллостерические эффекторы отличаются следующими тремя особенностями:

1) Их структура часто существенно отличается от природного субстрата фермента.

2)Они настолько специфичны, что даже близкие по структуре к ним вещества не способны изменять активность фермента.

3)Действуют исключительно на фермент, катализирующий первое звено в цепи многоступенчатого ферментативного процесса. Примером аллостерического активатора может служить АТФ, пример аллостерического ингибитора – гем.

2. Катаболизм гема, локализация процесса, обезвреживание и выведение билирубина.

Разрушение гемоглобина происходит в такой последовательности:

• Раскрытие пиррольного кольца (разрыв цикла) - вердоглобин

• Удаление железа – биливердоглобин

• Отщепление (отделение) глобина – биливердин

• Восстановление гамма - метиновой группы – билирубин.

Высвободившееся железо поступает в костный мозг.

Неэстерифицированный билирубин – свободный или непрямой. Эстерифицированный – связанный или прямой.

Превращения связанного билирубина. Связанный билирубин ->желчь - >кишечник - > мезобилиноген - > удаление в виде стеркобилиногена с каловыми массами - > всасывание в кровоток ->

1)портальная система – гепатоциты – желчь – кишечник (в виде дипирролов) – выделение с каловыми массами или всасывание в кровоток

2) общий кровоток – выделение с мочой в виде уробилиногена.

3. В какой последовательности взаимодействует сосудистая стенка и тромбоциты, какими соединениями обеспечивается взаимодействие?

4. Назовите транспортные формы холестерина в крови. Какие их них является атерогенными и антиатерогенными?

Основные из этих форм: хиломикроны, липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП), липопротеины низкой плотности (ЛПНП), липопротеины высокой плотности (ЛПВП). При электрофорезе они движутся с разной скоростью и располагаются на электрофореграммах в такой последовательности (от старта): хйломикроны (ХМ), ЛПОНП (пре-β), ЛПНП (β) и ЛПВП (α-).

ЛПНП в клетку – атерогенные

ЛПВС из клетки - антиатерогенные

Билет 15.

1. Ферментативная кинетика. Как с помощью графического анализа результатов эксперимента отличить конкурентное торможение от неконкурентного? Представить графики зависимостей.

Кинетика ферментативных реакций- раздел энзимологии, изучающий зависимость скорости химических реакций, катализируемых ферментами, от химической природы реагирующих веществ, а также от факторов окружающей среды. Для измерения каталитической активности ферментов используют такие показатели, как скорость реакции или активность фермента. Скорость ферментативной реакции определяется изменением количества молекул субстрата или продукта за единицу времени. Скорость ферментативной реакции- мера каталитической активности фермента, её обозначают как активность фермента. Эффект фермента зависит при прочих равных условиях от его активности и именно активность и концентрация фермента определяют скорость катализируемой реакции, поэтому можно пользоваться условными единицами активности фермента.

Конкурентные ингибиторы- многие соединения. Некоторые конкурентные ингибиторы образуются в процессе обмена веществ: аналоги аминокислот, пуриновых и пиримидиновых оснований. Такие соединения- конкуренты природных субстратов, их называют антиметаболитами. Антиметаболиты тормозят в организме определенные метаболические процессы, в связи с чем их используют в медицинской практике при лечении злокачественных образований.

Неконкурентные ингибиторы присоединяются к ферменту вне активного центра. В связи с этим избыток субстрата не снимает торможения, а наряду с начальной скоростью реакции снижается и максимальная.

Активаторы ферментов- вещества, которые разными путями повышают их способность ускоряют реакцию.

2. Тканевой липолиз: химизм, ферменты, активаторы и ингибиторы процесса