- •Билет 1
- •4.По какому признаку различают сигнальные молекулы? 144
- •Билет 2
- •208..299
- •4. Назвать класс фермента, который катализирует окислительно-восстановительную реакцию? Какая дополнительная информация требуется для определения подкласса.
- •Билет 3
- •2. Схема взаимодействия факторов плазмокоагуляции. 169.
- •3. Источники аммиака, пути его обезвреживания.
- •4. К чему может приводить самоускоряющий процесс пол?
- •Билет 5
- •2. Этапы превращения фибриногена в фибрин, роль фактора х111 и плазмина.
- •3. Катаболизм гема, локализация процесса, конечный продукт. Обезвреживание и выведение билирубина. 131
- •4. Какие признаки позволяют отнести биологически активное вещество к классу витаминов, к витаминоподобным соединениям?
- •134, 142 Билет 6
- •2.Описать взаимодействие вазопрессина, альдостерона и натрийуретического гормона в регуляции параметров внеклеточной жидкости.
- •4. Назвать последовательные превращения 7-гидрохолестерола в активную форму витамина д.
- •Билет 7
- •4. Почему при механической желтухе снижается свертывание крови?
- •4) Билет 9
- •3. Назвать важнейшие источники витамина с, коферментную форму (если она известна), процессы в которых он участвует, биохимические сдвиги при гиповитаминозе.
- •4. Что называют рН – оптимумом, температурным оптимумом действия?
- •Билет 10
- •4. От чего зависит, будет ли воспринята информация, доставленная сигнальной молекулой к клетке ответы.
- •3. Синтез жк протекает в цитозоле и включает ряд последовательных реакций:
- •4. От чего зависит, будет ли воспринята информация, доставленная сигнальной молекулой к клетке.
- •3. Декарбоксилирование аминокислот, ферменты, коферменты, продукты превращения и
- •Билет 12.
- •Билет 13.
- •2. Значение эмульгирования жира для переваривания. Эмульгаторы. Физико-химическое свойство, обеспечивающее их способность эмульгировать жиры. Изобразить схему эмульгирования капли жира.
- •4. Биологическая роль атф. Билет 14.
- •2. Катаболизм гема, локализация процесса, обезвреживание и выведение билирубина.
- •4. Назовите транспортные формы холестерина в крови. Какие их них является атерогенными и антиатерогенными?
- •Билет 15.
- •3. Наиболее часто встречаемые виды молекулярных нарушений обмена аминокислот.
- •4. Назовите важнейший витамин-антиоксидант. Его роль в антиоксидантной системе.
- •2. Переваривание и всасывание нуклеопротеидов. Распад пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов: химизм, конечные продукты.
- •4. В каком случае понятия «Тканевое дыхание» и «Биологическое окисление» однозначны?
- •2.Описать взаимодействие вазопрессина, альдостерона и натрийуретического гормона в регуляции параметров внеклеточной жидкости.
- •2. Причины и уровни нарушения катаболизма билирубина (патохимия желтух).
- •3. Витамин а: принятые названия, коферментная форма (если имеется); важнейшие источники витамина; процессы, в которых он участвует; биохимические сдвиги при гиповитаминозе.
- •Билет 20
- •3. Транспортные формы липидов в крови: названия, состав, места образования, значение.
- •4. Принцип классификации ферментов.
- •4)Гидролаза – класс, подкласс пептидаза, протеаза
- •Билет 23
- •Билет 24
- •4. Роль карнитина в окислении жирных кислот.
- •3. Чем обусловлена тромборезистентность эндотелия?
- •3. Как регулируется продукция актг? Какие функции он выполняет?
- •4. Написать структурную формулу дипептида глицилаланин. Билет 30
- •2.Важнейшие углеводы пищи; их переваривание и всасывание. Нарушения переваривания и всасывания; возможные причины.
- •2.Сформулируйте понятие «гемостаз», назовите его компоненты и охарактеризуйте сосудисто-тромбоцитарный гемостаз.
- •3. Витамин с. Химическая природа; кофермент (если известен); биохимические процессы, в которых он участвует; возможные причины гиповитаминоза; биохимические сдвиги при гиповитаминозе.
- •4. Назвать предшественник кортикостероидов, кофактор синтеза. Билет 34
- •4.На чем основан принцип разделения альфа-аминокислот на глюко- и кетопластичные?
- •2. Источники аммиака; пути обезвреживания: химизм процессов.
- •3. Опишите последовательность превращений 7-дегидрохолестерола в организме и его связь с обменом кальция.
- •4. Охарактеризуйте химическую природу гормонов коркового и мозгового вещества надпочечников, назовите основных представителей.
- •3. Механизм мышечного сокращения. Энергообеспечение мышцы.
- •Билет 40
- •Билет 42
- •Билет 43
- •Билет 44
- •Билет 46
- •Билет 47
- •Билет 49
- •4) Кофермент - небелковая часть молекулы фермента
- •Билет 52
- •3) Обезвреживание аммиака осуществляется следующими путями:
- •Билет 54
208..299
4. Назвать класс фермента, который катализирует окислительно-восстановительную реакцию? Какая дополнительная информация требуется для определения подкласса.
Класс оксидоредуктазы – ОВР, Подклассы и подподклассы, уточняют тип субстратов, переносимых группировок.
Билет 3
Биологическая роль белков (функции в организме). Полифункциональность белков. Примеры белков, выполняющих разные функции
Каталитическая или ферментативная. Биологические катализаторы (ферменты) по химической природе белки, катализируют в организме химические превращения, из которых складывается обмен веществ.
Транспортная функция. Белки транспортируют или переносят биологически значимые соединения в организме. В одних случаях транспортируемое соединение сорбируется белковой молекулой. Это защищает от разрушения и обеспечивает перенос с током крови (например, транспорт альбумином некоторых гормонов, витаминов, лекарственных соединений). Этот вид транспорта называют пассивным. В других случаях пассивный транспорт сочетается с депонированием (запасанием) тех или иных соединений (например, трансферрин плазмы крови не только переносит железо, но и запасает (накапливает) его при избытке). С помощью мембранных белков переносятся соединения из зон с низкой концентрацией в зону с высокой. Это сопряжено с заметным потреблением энергии и называется активным транспортом (например, транспорт ионов натрия из цитоплазмы и калия в цитоплазму).
Механохимическая функция — способность некоторых белков изменять конформацию, уменьшать длинник молекулы, т.е. укорачивать или сокращать молекулы. Такие белки называют сократительными (некоторые мышечные белки). Название вытекает из того, что сократительные белки выполняют механическую работу за счет энергии химических связей.
Структурная (пластическая) функция выполняется белками — элементами клеточных мембран (эти белки могут обнаруживать каталитическую или транспортную активность), но главным образом фибриллярными белками. Последние в составе соединительных тканей обеспечивают их прочность и эластичность' кератин шерсти и волос, коллагены сухожилий, кожи, хрящей, стенок сосудов и связывающих тканей.
Гормональная функция (функция управления) реализуется гормонами пептидной или белковой природы. Они, влияя на продукцию или активность белков-ферментов, изменяют скорость катализируемых ими химических реакций, т.е. в конечном счете управляют обменными процессами.
Защитная функция белков реализуется антителами, интерферонами и фибриногеном.
Антитела — соединения белковой природы, синтез которых индуцируется в процессе иммунного ответа. Антитела, соединяясь с антигеном, образуют нерастворимый комплекс, делая антиген безопасным для организма.
Интерфероны — гликопротеины, синтезирующиеся клеткой после проникновения в нее вируса. Интерфероны вызывают образование внутриклеточных ферментов Они блокируют синтез вирусных белков, препятствуя копированию вирусной информации. Это приостанавливает размножение вируса.
Фибриноген — растворимый белок плазмы, который на последней стадии процесса свертывания крови трансформируется в фибрин — нерастворимый белок. Фибрин образует каркас тромба, ограничивающего кровопотерю
Плазмин — белок плазмы крови, катализирующий расщепление фибрина. Это обеспечивает восстановление проходимости сосуда, закупоренного фибриновым сгустком.
Энергетическая функция белков обеспечивается за счет части аминокислот, высвобождающихся при расщеплении белка в тканях. В процессе окислительно-восстановительного распада аминокислоты высвобождают энергию и синтезируют энергоноситель — АТФ.
Молекула белка — линейный полимер, или сополимер, структурная единица которого — соединенные пептидными связями аминокислоты — характеризуется сложной пространственной организацией, включающей три или четыре уровня Набор аминокислот и их последовательность лежат в основе многообразия и уникальности белковых молекул, в основе их физико-химических свойств. Они же определяют и множественность функций, свойственных белкам в живом организме.