БІОЛОГІЧНА ХІМІЯ: ТЕСТИ ТА СИТУАЦІЙНІ ЗАДАЧІ

НАВЧАЛЬНИЙ ПОСІБНИК

За редакцією

професора О.Я. Склярова

для студентів медичних вузів ІІІ- IV рівнів акредитації

УДК 612.–015

ББК 28.072я7

Б 63

Автори: Т.І. Бондарчук, Н.М. Гринчишин, Д.О. Климишин, Л.І. Кобилінська, Т.М. Макаренко, О.Є. Мазур, О.Я. Скляров, Ю.М. Федевич, І.С. Фоменко, О.П. Хаврона

РЕЦЕНЗЕНТИ:

• М.М. Корда доктор медичних наук, профессор, завідувач кафедри медичної біохімії та клініко-лабораторної діагностики Тернопільського державного медичного університету ім. Я.І.Горбачевського

• К.С. Непорада, доктор медичних наук, профессор, завідувач кафедри медичної, біологічної та біоорганічної хімії ВДНЗ України "Українська медична стоматологічна академія"

Навчальний посібник « Тести та ситуаційні задачі» (друге видання) підготовлений згідно програми для студентів медичного, стоматологічного та фармацевтичного факультетів. У посібнику використані та оновлені тести ліцензійного іспиту "Крок-1", наведені ситуаційні задачі та приклади хімічних перетворень для самостійної роботи студентів.

Для студентів вищих медичних закладів освіти ІІІ-IV рівнів акредитації.

Вступ

Програма підготовки студентів медиків та провізорів передбачає глибокий рівень знань з біологічної хімії, як однієї з фундаментальних дисциплін. Оцінка рівня знань студентів включає не тільки розуміння та засвоєння теоретичних питань та оволодіння практичними навичками, а й можливість студентів правильно відповідати на конкретно поставлені запитання у вигляді тестових завдань.

Посібник вміщує базові тести з ліцензійного іспиту "Крок-1", ситуаційні задачі та перетворення з основних розділів біохімії, при цьому значна увага приділена питанням клінічної біохімії. При підготовці посібника врахована специфіка навчання студентів медичного, стоматологічного та фармацевтичного факультетів.

Перевидання посібника зумовлено значним розширенням бази тестових завдань ліцензійного іспиту "Крок-1", сучасними підходами до структурування тестів, а також відповідності розділів посібника до розділів нового національного підручника з біохімії, який готується до публікації.

На допомогу студентам у кінці кожного розділу посібника подані відповіді на ситуаційні задачі, а також указані сторінки підручників, за якими можна обґрунтувати відповіді на тести. Автори урізноманітнили види тестів, що має полегшити засвоєння навчального матеріалу.

Колектив авторів висловлює вдячність рецензентам проф. М.М. Корді та проф. К.С. Непораді.

ЗМІСТ

ВСТУП

СПИСОК СКОРОЧЕНЬ

1. Біохімічні методи досліджень

2. ЕНЗИМИ: СТРУКТУРА, ВЛАСТИВОСТІ, КІНЕТИКА.

КОФАКТОРИ ТА КОФЕРМЕНТИ

3. ЗАГАЛЬНІ ЗАКОНОМІРНОСТІ ОБМІНУ. БІОЕНЕРГЕТИКА

4. ВУГЛЕВОДИ, ЇХНІ СТРУКТУРА ТА ФУНКЦІЇ.

ОБМІН ВУГЛЕВОДІВ В НОРМІ ТА ПРИ ПАТОЛОГІЇ

5. СТРУКТУРА, ВЛАСТИВОСТІ, МЕТАБОЛІЗМ ЛІПІДІВ

В НОРМІ ТА ПРИ ПАТОЛОГІЇ

6. СТРУКТУРА, ВЛАСТИВОСТІ, МЕТАБОЛІЗМ

АМІНОКИСЛОТ, ПРОСТИХ І СКЛАДНИХ БІЛКІВ

В НОРМІ ТА ПРИ ПАТОЛОГІЇ

6.1. Будова і властивості амінокислот і білків

6.2. Загальні шляхи обміну амінокислот

6.3. Специфічні шляхи обміну амінокислот

6.4. Біосинтез порфіринів. Порфірії.

7. СТРУКТУРА І МЕТАБОЛІЗМ НУКЛЕЇНОВИХ КИСЛОТ.

МАТРИЧНІ СИНТЕЗИ.

7.1. Структура і властивості нуклеїнових кислот

7.2.Синтез і розпад нуклеотидів

7.3.Біосинтез нуклеїнових кислот і білків

8. БІОХІМІЯ ЕНДОКРИННОЇ СИСТЕМИ

9. ВІТАМІНИ, ЇХ РОЛЬ В ОРГАНІЗМІ

9.1. Водорозчинні вітаміни

9.2. Жиророзчинні вітаміни

10. БІОХІМІЯ ПОРОЖНИНИ РОТА

10.1. Біохімія слини

10.2. Біохімія зуба

11. ФУНКЦІОНАЛЬНА БІОХІМІЯ ТРАВНОГО ТРАКТУ

12. БІОХІМІЯ ПЕЧІНКИ. БІОТРАНСФОРМАЦІЯ

ЕНДОГЕННИХ ТА ЕКЗОГЕННИХ СПОЛУК

13. БІОХІМІЯ КРОВІ

13.1. Гемоглобін і його похідні

13.2. Білки та небілкові азотисті сполуки крові

13.3. Функції крові

13.4. Згортальна, антизгортальна та фібринолітична

система крові

13.5. Біохімія імунних процесів

14. БІОХІМІЯ СЕЧОВИДІЛЬНОЇ СИСТЕМИ

15. ОБМІН ВОДИ І МІНЕРАЛЬНИХ РЕЧОВИН

16. КИСЛОТНО-ОСНОВНИЙ ГОМЕОСТАЗ ОРГАНІЗМУ

17. БІОХІМІЯ М’ЯЗОВОЇ ТКАНИНИ

18. БІОХІМІЯ СПОЛУЧНОЇ ТКАНИНИ

19. БІОХІМІЯ НЕРВОВОЇ СИСТЕМИ

20. БІОХІМІЧНІ ПЕРЕТВОРЕННЯ

СПИСОК СКОРОЧЕНЬ

А – аденін

ААП – аланінамінопептидаза

АДФ – аденозиндифосфат

АКТГ – адренокортикотропний гормон

АлАТ – аланінамінотрансфераза

АМФ – аденозинмонофосфат

АсАТ – аспартатамінотрансфераза

АТФ – аденозиттрифосфат

ВІЛ – вірус імунодефіциту людини

Г – гуанін

Г-6-ФДГ – глюкозо-6-фосфатдегідрогеназа

ГАМК – гама-аміномасляна кислота

ГДФ – гуанозиндифосфат

гяРНК – гетерогенна ядерна РНК

(д)АДФ – (дезокси)аденозиндифосфат

(д)АМФ – (дезокси)аденозинтрифосфат

ДАО – діамінооксидаза

(д)АТФ – (дезокси)аденозинтрифосфат

(д)ГДФ – (дезокси)гуанозиндифосфат

(д)ГМФ – (дезокси)гуанозинмонофосфат

(д)ГТФ – (дезокси)гуанозинтрифосфат

ДНК – дезоксирибонуклеїнова кислота

ДНП – лезоксинуклеопротеїн

L-ДОФА – L-дфоксифенілаланін

(д)ЦДФ – (дезокси)цитидиндифосфат

(д)ЦМФ – (дезокси)цитидинмонофосфат

(д)ЦТФ – (дезокси)цитидинтрифосфат

ІМФ – інозинмонофосфат

іРНК – інформаційна рибонуклеїнова кислота

ЛГ – лютеїнізуючий гормон

ЛДГ – лактатдегідрогеназа

ЛПВЩ – ліпопротеїди високої щільності

ЛПДНЩ – ліпопротеїнидуже низької щільності

ЛПНЩ – ліпопротеїнинизької щільності

ЛППЩ – ліпопротеїди проміжної щільності

МАО – моноамінооксидаза

мРНК – матрична рибонуклеїнова кислота

МСГ – меланоцитстимулювальний гормон

НАД⁺ - нікотинамідаденіндинуклеотид окиснений

НАДН+Н⁺ - нікотинамідаденіндинуклеотид відновлений

НАДФ⁺ - нікотинамідаденіндинуклеотидфосфат окиснений

НАДФН+ Н⁺ - нікотинамідаденіндинуклеотидфосфат відновлений

ПАБК – параамінобензойна кислота

ПАЛФ – піридоксальфосфат

ПАМФ – піридоксамінфосфат

ПОЛ – пероксидне окиснення ліпідів

РНК – рибонуклеїнова кислота

РНП – рибонуклеопротеїн

рРНК – рибосомна рибонуклеїнова кислота

СТГ – соматотропний гормон

Т – тимін

ТГФК – тетрагідрофолієва кислота

ТДФ – тимідиндифосфат

ТМФ – тимідинмонофосфат

ТПФ – тіамінпірофосфат

тРНК – транспортна рибонуклеїнова кислота

ТТФ – тимідинтрифосфат

У – урацил

УДФ - уридиндифосфат

УДФГК – уридиндифосфоглюкуронова кислота

УМФ – уридинмонофосфат

УТФ – уридинтрифосфат

ФАД – флавінаденіндинуклеотид окиснений

ФАДН₂ – флавінаденіндинуклеотид відновлений

ФМН – флавінмононуклеотид

Ц – цитозин

цАМФ – циклічний аденозинмонофосфат

ЦНС – центральна нервова система

АВ – актуальні (істинні) бікарбонати (норма: 23 – 28 ммоль/л)

ВВ – буферні основи (норма: 42 – 52 ммоль/л)

ВD – дефіцит буферних основ (0 ± 2,3 ммоль/л)

BE – надлишок буферних основ (0 ± 2,3 ммоль/л)

eEF₂ – еукаріотичний фактор елонгації 2

eIF₂ – еукаріотичний фактор ініціації 2

Hb – гемоглобін

KoASH – коензим А

pO₂ – парціальний тиск кисню у крові (норма: 72 – 108 мм рт. ст. або 9,6 – 13,7 кПа)

pCO₂ – парціальний тиск вуглекислого газу у крові (норма: 35 – 45 мм рт. ст. або 4,7 – 6,0 кПа)

SB – стандартний бікарбонат (норма: 24 – 27 ммоль/л)

Розділ 1

БІОХІМІЧНІ МЕТОДИ ДОСЛІДЖЕНЬ

1. Наявність домішок в досліджуваних пробах біологічного матеріалу визначають методом тонкошарової хроматографії. Указати фізичну величину, яку визначають при цьому:

А. Коефіцієнт рухливості

В. Молекулярну масу

C. Оптичну густину

D. В’язкість

E. Спектр поглинання

2.Для кількісного розділення і визначення відносного вмісту кожної амінокислоти в гідролізаті білків використовують:

А. Розподільну хроматографію

В. Електрофорез

С. Іонообмінну хроматографію

D. Ультрацентрифугування

Е. Гель-фільтрацію

3. Для підтвердження діагнозу хворому призначено протеїнограму білків сироватки крові. Який метод можна використати для розділення білків?

А. Імуноелектрофорез

В. Полярографію

С. Імуноферментний аналіз

D. Хроматографію

Е. Інфрачервону спектрофотометрію

4. Лікар призначив пацієнту аналіз білкових фракцій крові. У лабораторії був використаний метод електрофорезу. Яка властивість білків дає змогу застосувати цей метод?

А. Наявність електричного заряду

В. Оптична активність

С. Високий онкотичний тиск

D. Здатність до набухання

Е. Висока в’язкість

5. Біологічна роль і функціональні властивості білків визначаються набором амінокислот, послідовністю їх розміщення та просторовою структурою їхніх молекул. Розрізняють чотири рівні структурної організації білків. Для вивчення третинної структури білків використовують:

А. Рентгеноструктурний аналіз

В. Спектрополяриметрію

С. Гідроліз

D. Інфрачервону спектрометрію

Е. Хроматографію

6. У сучасних біохімічних дослідженнях для діагностики спадкових захворювань, виявлення в організмі певних вірусів (у тому числі ВІЛ), ідентифікації особистості (генна дактилоскопія у судовій медицині) використовують так звану ДНК-діагностику. Який метод використовують з цією метою?

А. Полімеразної ланцюгової реакції

В. Електрофорезу

С. Хроматографії

D. Рентгеноструктурного аналізу

Е. Електронної мікроскопії

7. У фармацевтичній промисловості із біологічних рідин виділяють білки, які використовують як фармпрепарати при лікуванні. Укажіть, який метод можна використати для розділення виділених білків?

А. Гель-фільтрацію

В. Секвенування

С. Тонкошарову хроматографію

D. Гібридизацію

Е. Полярографію

8. У клініці для парентерального білкового харчування використовують фармпрепарати гідролізату білків. Повноцінність гідролізатів визначається за наявністю незамінних амінокислот. Укажіть, яким методом можна розділити суміш амінокислот?

А. Хроматографією

В. Імуноелектрофорезом

С. Полярографією

D. Інфрачервоною спектроскопією

Е. Імуноферментним аналізом

9. У практичній медицині використовують препарати гідролізатів білків і препарати окремих амінокислот. Яким методом можна розділити цю суміш амінокислот?

А. Висолюванням

В. Радіоімунним методом

С. Електрофорезом

D. Мас-спектрометрією

Е. Хроматографією

10. Укажіть хроматографічні методи дослідження, які використовують у біохімічних дослідженнях:

А. Гель-фільтрацію

В. Радіоімунний аналіз

С. Флюоресцентний аналіз

D. Полярографію

Е. Імуноферментний аналіз

11. Важлива роль в організмі належить трипептиду глутатіону, який складається із залишку глутамінової кислоти, цистеїну та гліцину (г-глутамілцистеїнілгліцин). Глутатіон бере участь в окисно-відновних реакціях, знешкодженні різноманітних пероксидів, ксенобіотиків, продуктів клітинного метаболізму. Яким методом можна визначити наявність SН-групи в глутатіоні?

А. Полярографією

В. Електрофорезом

С. Гель-фільтрацією

D. Хроматографією

Е. Фотоелектроколориметрією

12. У хворого з хронічним захворюванням нирок при загальному огляді виявлено набряки. Лікар назначив пацієнту аналіз білкових фракцій крові. У лабораторії був використаний метод електрофорезу. Яка властивість білків дає змогу застосувати цей метод?

А. Наявність електричного заряду

В. Здатність до набухання

С. Оптична активність

D. Високий онкотичний тиск

Е. Висока в’язкість

13. У діагностиці ВІЛ-інфекції використовують метод полімеразної ланцюгової реакції (ПЛР). Що лежить в основі ПЛР?

А. Ампліфікація генів

В. Рекомбінація генів

С.Транскрипція

D. Трансляція

Е. Розрізання геному

14. Для визначення молекулярної маси нових лікарських речовин білкової природи може бути використаний метод:

А. Гель-фільтрації

В. Ебуліоскопії

С. рН-метрії

D. Полярографії

Е. Калориметрії

15. Із гомогенатів тканин печінки, серця, скелетних м’язів тварини виділили декілька форм ферменту, які каталізують реакцію дегідрування субстрату. Яким методом можна розділити ці форми ферментів?

А. Електрофорезом

В.Спектрофотометрією

С. Центрифугуванням

D. Хроматографією

Е. Поляриметрією

16. Діагностична проба – це:

А. Проба біологічного матеріалу, що підлягає обробленню у процесі виконання дослідження

В. Проба, в якій у певній концентрації міститься хімічна речовина, що виступає об’єктом дослідження

С. Проба, що підлягає обробленню так само, як і дослідна, але не містить біологічний матеріал

D. Проба контрольного матеріалу, що підлягає обробленню так само, як і дослідна, для виявлення можливих помилок

Е. Усе перераховане

17. Контрольна проба – це:

А. Проба контрольного матеріалу, що підлягає обробленню так само, як і дослідна, для виявлення можливих помилок і контролю якості роботи

В. Проба, в якій у певній концентрації міститься хімічна речовина, що виступає об’єктом дослідження

С. Проба біологічного матеріалу, що підлягає обробленню у процесі виконання дослідження

D. Проба, що підлягає обробленню так само, як і дослідна, але не містить біологічний матеріал

Е. Усе перераховане

18. Стандартна проба – це :

А. Проба, в якій у певній концентрації міститься хімічна речовина, що виступає об’єктом дослідження

В. Проба біологічного матеріалу, що підлягає обробленню у процесі виконання дослідження

С. Проба, що підлягає обробленню так само, як і дослідна, але не містить біологічний матеріал

D. Проба контрольного матеріалу, що підлягає обробленню так само, як і дослідна, для виявлення можливих помилок і контролю якості роботи

Е. Усе перераховане

19. Специфічність методу – це:

А. Здатність методу точно визначати певний компонент у біологічній рідини

В. Якість вимірювань, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за різних умов

С. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за однакових умов

D. Якість вимірів, що вказує на дуже малу похибку результатів вимірювання

Е. Здатність методу виявляти найменшу кількість речовини у пробі

20. Чутливість методу – це:

А. Здатність методу виявляти найменшу кількість речовини у пробі

В. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за різних умов

С. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за однакових умов

D. Якість вимірів, що вказує на дуже малу похибку результатів вимірювання

Е. Здатність методу точно визначати певний компонент біологічної рідини

21. Відтворюваність результату – це:

А. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за різних умов

В. Здатність методу виявляти найменшу кількість речовини у пробі

С. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за однакових умов

D. Якість вимірів, що вказує на дуже малу похибку результатів вимірювання

Е. Здатність методу точно визначати певний компонент біологічної рідини

22. Правильність результату – це:

А. Якість вимірювань, що вказує на дуже низьку похибку результатів вимірювання

В. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за різних умов

С. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за однакових умов

D. Здатність методу виявляти найменшу кількість речовини у пробі

Е. Здатність методу точно визначати певний компонент біологічної рідини

23. Інформативність методу -це:

А. Здатність методу давати діагностично важливу інформацію

В. Якість вимірів, що вказує на близькість один до одного результатів вимірювання, виконаних за різних умов

С. Здатність методу виявляти найменшу кількість речовини в пробі

D. Якість вимірів, що вказує на дуже малу помилку результатів вимірювання

Е. Здатність методу точно визначати певний компонент біологічної рідини

24. За допомогою яких методів можна розділити ізоферменти лактатдегідрогенази?

1. Електрофорезу

2. Термічної інактивації

3. Використання аналогів коферментів

4. Використання інгібіторів

5. Усі відповіді правильні

25. Екстрагування білків включає:

А. Переведення білків субклітинних фракцій у розчинний стан за допомогою детергентів або сольових розчинів

В. Диференційне центрифугування тканинних гомогенатів

С. Руйнування тканинних і клітинних структур

D. Осадження білків висолюванням або за допомогою дегідратаційних агентів

Е. Усе перераховане

26. Назвіть принцип фотометричного методу визначення неорганічного Фосфору:

А. Неорганічний Фосфор з молібденовою кислотою утворює фосфорномолібденову кислоту, яка потім відновлюється до синього фосфорномолібденового комплексу

В. Неорганічний Фосфор з натрію гідросульфітом утворює забарвлену сполуку

С. Неорганічний Фосфор в лужному середовищі утворює синьо-фіолетове забарвлення з купруму сульфатом

D. Неорганічний Фосфор у лужному середовищі утворює забарвлену сполуку з мурексидом

Е. Неорганічний Фосфор утворює синьо-фіолетове забарвлення з реактивом Фелінга

27. Принцип біуретової реакції полягає в тому, що:

А. Білки реагують у лужному середовищі з купруму сульфатом з утворенням сполук, забарвлених у фіолетовий колір

В. При дії на азотисті сполуки лужного розчину гіпоброміту азот виділяється у вигляді газу. Залишок гіпоброміту визначають йодометрично

С. У лужному середовищі пікринова кислота взаємодіє з креатиніном з утворенням сполук оранжево-червоного забарвлення, яке вимірюють фотометрично

D. Фосфорно-вольфрамовий реактив відновлюється з утворенням комплексу

блакитного кольору

Е. При взаємодії сульфанілової кислоти з натрію нітритом утворюється діазофенілсульфонова кислота, яка утворює з досліджуваною речовиною сполуку рожево-фіолетового забарвлення

28. Назвіть метод, який використовують для розділення білкових сумішей:

А. Електрофорез

В. Рентгеноструктурний аналіз

С. Метод Лоурі

D. Гідроліз

Е. Біуретовий метод

29. Яку реакцію необхідно провести для підтвердження білкової природи інсуліну?

А. Біуретову

В. Фоля

С. Діазореакцію

D. Фелінга

Е. Ксантопротеїнову

30. Яку реакцію необхідно провести для виявлення сірки в інсуліні?

А. Фоля

В. Біуретову

С. Діазореакцію

D. Фелінга

Е. Ксантопротеїнову

31. Укажіть оптичні методи дослідження, які використовують у біохімічних дослідженнях:

А. Флюоресцентний аналіз

В. Афінна хроматографію

С. Радіоімунний аналіз

D. Полярографія

Е. Імуноферментний аналіз

32. На фармацевтичному підприємстві випускається розчин ферменту (фібринолізину) для внутрішньовенного введення. Який метод для очистки ферменту можна застосувати?

А. Діаліз

В. Електрофорез

С. Седиментацію

D. Імуноферментний аналіз

Е. Хроматографію

33. Тест-система для експрес-діагностики венеричних захворювань дає можливість виявити антиген збудника. Який метод дослідження найбільш доцільно використати для цього?

А. Імуноферментний аналіз

В. Адсорбційну хроматографію

С. Імуноелектрофорез

D. Спектрофлюориметрію

Е. Поляриметрію

34. У хворого збільшена щитоподібна залоза. Для встановлення діагнозу визначають рівень тиреоїдних гормонів у сироватці крові імуноферментним методом, який ґрунтується на визначенні:

А. Специфічності зв’язування антиген – антитіло

В. Здатності дифундувати з різною швидкістю

С. Осмотичного тиску

D. Інтенсивності флюоресценції

Е. Спектрів випромінювання

35. Під час лабораторного обстеження чоловіка 54 років встановлено, що загальний вміст білка в крові становить 62 г/л. Рівень білків у біологічних рідинах визначають фізичними та хімічними методами. До хімічних методів належить:

А. Метод Лоурі

В. Спектрофотометричний

С. Полярографічний

D. Рефрактометричний

Е. Метод Сенгера

36. Концентрацію досліджуваної речовини визначали флюорометричним методом, для цього вимірювали параметр:

А. Інтенсивність флюоресценції

В. Інтенсивність збудження

С. Молярний коефіцієнт поглинання

D. Квантовий вихід флюоресценції

Е. Товщину флюоресцентного шару

37. У біохімічній практиці використовують гель-фільтрацію – один із методів розділення речовин, який ґрунтується на тому, що молекули різних речовин здатні дифундувати в гелі з різною швидкістю. Цей метод можна використати для визначення:

А. Молекулярної маси

В. Заряду молекул

С. Швидкості осідання молекул

D. Буферної ємності розчину

Е. Розчинності речовин

38. У сучасних біохімічних дослідженнях для визначення функціональних груп білків (SH- , NH₂- , імідазольних груп), а також каталітичної активності ферментів використовують:

А. Полярографію

В. Електрофорез

С. Гель-фільтрацію

D. Хроматографію

Е. Фотоелектроколориметрію

39. Для визначення молекулярної маси нових лікарських речовин, а також оцінки ізотонічної концентрації, може бути використаний метод:

А. Седиментації

В. Полярографії

С. рН - метрії

D. Кріоскопії

Е. Калориметрії

40. При обстеженні пацієнта, хворого на СНІД. було отримано два позитивних результати імуноферментного аналізу (ІФА). Який метод слід використати для виключення псевдопозитивного результату ІФА?

А. Імуноблотинг

В. Радіоімунний аналіз

С. Люмінесцентний аналіз

D. Імунофлюоресценцію

Е. Молекулярну гібридизацію

41. Оптичні методи дослідження належать до найпоширеніших, які використовуються в біохімії. Це пов’язано з можливістю ідентифікувати речовини, визначати їх кількість. Серед перелічених методів укажіть оптичні:

А. Фотоелектроколориметрія

В. Полярографія

С. Хроматографія

D. Кондуктометрія

Е. Потенціометрія

42. Рівень гормонів у сироватці крові досліджують імуноферментним методом, який ґрунтується на визначенні:

А. Специфічності зв’язування комплексу антиген – антитіло

В. Здатності дифундувати з різною швидкістю

С. Осмотичного тиску

D. Інтенсивності флюоресценції

Е. Спектрів випромінювання

43. При обстеженні хворого встановлено підвищення в крові активності різних форм ферменту лактатдегідрогенази. За допомогою якого методу можна розділити ці форми?

А. Електрофорезу

В. Радіоізотопного

С. Центрифугування

D. Хроматографії

Е. Поляриметрії

44. Назвіть, на якому законі базується кількісний фотоелектроколориметричний метод аналізу?

А. Бугера – Ламберта – Бера

В. Гесса

С. Ома

D. Вант-Гоффа

Е. Фарадея

45. Для визначення молекулярної маси лікарських речовин, а також оцінки ізотонічної концентрації, може бути використаний метод:

А. Потенціометрії

В. Полярографії

С. рН -метрії

D. Кріоскопії

Е. Калориметрії

46. Укажіть електрохімічні методи дослідження, які використовують у біохімічних дослідженнях:

А. Полярографія

В. Афінна хроматографія

С. Мас-спектрометрія

D. Електрофорез

Е. Імуноферментний аналіз

47. Для кількісного визначення білка за методом Лоурі у біологічному матеріалі використовують фотоелектроколориметрію, яка грунтується на вимірюванні:

А. Оптичної густини

В. Коефіцієнта світлопоглинання

С. Довжини хвилі

D. Кута повертання

Е. Інтенсивності флюоресценції

48. Для виділення білка із біологічного матеріалу використали насичений розчин амонію сульфату. За допомогою якого методу можна очистити білок?

А. Діалізу

В. Ультрацентрифугування

С. Фільтрування

D. Хроматографії

Е. Електрофорезу

49. Для якісного полярографічного аналізу використовують фізико-хімічний параметр:

А. Потенціал півхвилі

В. Висоту хвилі

С. Час затримування

D. Стандартний електродний потенціал

Е. Питоме поглинання

50. При кількісному полярографічному аналізі концентрацію речовин визначають, використовуючи лінійну залежність:

А. Висота хвилі – концентрація

В. Потенціал – концентрація

С. Провідність – концентрація

D. Сила струму – концентрація

Е. Величина опору – концентрація

51. У пацієнта вміст альбумінів у плазмі крові в межах норми (45 г/л). Яким методом можна осадити ці білки із крові?

А. Висолюванням

В. Діалізом

С. Електрофорезом

D. Хроматографією

Е. Гель-фільтрацією

52. Ідентифікація досліджуваних компонентів методом газорідинної хроматографії проводиться з використанням фізико-хімічного параметра:

А. Часу затримування

В. Швидкості руху іонів

С. Потенціалу півхвилі

D. Питомого поглинання

Е. Потенціалу півхвилі

53. У пацієнта вміст глобулінів у плазмі крові в межах норми (30 г/л). Яким методом можна очистити ці білки?

А. Гель-фільтрацією

В. Висолюванням

С. Фотоелектроколориметричним

D. Хроматографією

Е. Ультрацентрифугуванням

54. У досліджуваній пробі міститься оптично активна речовина. Назвіть, яким експрес-методом можна її визначити:

А. Поляриметрією

В. Потенціометрією

С. Спектрофотометрією

D. Хроматографією

Е. Кондуктометрією

55. Висолювання – це зворотне осадження білків з розчину під дією:

А. Солей лужних металів

В. Концентрованих мінеральних кислот

С. Солей важких металів

D. Алкалоїдів

Е. Низької температури

56. Загальний вміст білків у нормі у сироватці крові становить 65 – 85 г/л. Яким методом можна осадити ці білки?

А. Висолюванням

В. Діалізом

С. Електрофорезом

D. Імуноферментним

Е. Гель-фільтрацією

Література

1. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ; Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – С. 18 – 40, 118 – 119.

2. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Вінниця: Нова книга, 2009. – С. 34 – 59, 153 – 154.

3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2001.– С.15 – 44.

4. Біологічна хімія /Вороніна Л.М., Десенко В.Ф., Мадієвська Н.М. та ін. Харків: Основа, 2000.– С. 7 – 50.

5. Клінічна біохімія / За ред. Склярова О.Я. – Київ: Медицина, 2006. – С. 13 – 28.

6. Практикум з біологічної хімії / За ред. проф. О.Я. Склярова. – К.: Здоров’я, 2002. – 298 с.

7. Біохімія ензимів. Ензимодіагностика. Ензимопатологія. Ензимотерапія / Скляров О., Сольскі Я., Великий М., Фартушок Н., Бондарчук Т., Дума Д. – Львів: Кварт. – 2008. – С. 26 -27.

8. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1990. – С. 16 – 64, 103 – 104, 124 – 126.

9. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия. – М.: Медицина, 1998. – С. 19 – 71, 128, 158 – 159.

10. Биологическая химия с упражнениями и задачами: учебник/ под ред. чл.-корр. РАМН С.Е.Северина – М.: ГЕОТАР-Медиа, 2011. – С.25 – 65.

Розділ 2.

Ензими: структура, властивості, кінетика

1. Усі ферменти поділяються на прості і складні. Складні ферменти складаються з апофермента і кофермента. Що називають коферментом?

А. Небілковий компонент ферментів

В. Неактивну форму ферментів

С. Активний центр ферментів

D. Білкову частину молекули ферментів

Е. Алостеричний центр ферментів

2. За хімічною природою ферменти є білками. Але для ферментів характерна особлива функція, якою не володіють білки. Назвіть цю функцію?

А. Прискоренням хімічних реакцій

В. Зміщенням рівноваги хімічних реакцій

С. Сповільненням хімічних реакцій

D. Пониженням температурного оптимуму хімічних реакцій

Е. Нейтралізацією продуктів хімічних реакцій

3. Для ферментів характерно наявність функціонально активних ділянок, серед яких важливу роль відіграє активний центр. Яка роль активного центру?