Справочники / Оганесян Э.Т., Попков В.А. Химия, ЕГЭ

ВОПРОСЫ И ЗАДАНИЯ

1.Объясните структурные особенности аминокислот.

?2. Почему аминокислоты обладают амфотерными свойствами?

3.Объясните, почему водные растворы аминокислот имеют нейтральную реакцию.

4.При действии азотистой кислоты на 17,8 г аминкислоты выделилось 4,48 л азота. Если на такое же количество подействовать этиловым спиртом, то можно получить сложный эфир, плотность паров которого по аргону равна 2,925. Установлено, что вещество, взаимодействуя с глицином, образует дипептид. На основании этих данных установите строение исходного вещества и напишите уравнения реакций взаимо-

действия с азотистой кислотой, этиловым спиртом и глицином. Ответ: α-аланин.

5.Напишите уравнение реакции α-аминопропионовой кислоты с хлороводородом.

6.Какие продукты образуются при взаимодействии аминоуксусной кислоты с иодистым метилом; с этиловым спиртом? Составьте уравнения реакции.

7.Напишите формулу дипептида, образованного аминоуксусной и α-аминопропионовой кислотами.

8.Дипептид содержит 36,364% кислорода по массе. Определите строение дипептида.

Ответ: глицилглицин.

9.При взаимодействии аминокислоты массой 3,75 г с карбонатом натрия выделилось 0,56 л газа. Определите формулу аминокислоты.

Ответ: глицин.

10.Одно и то же количество аминокислоты, взаимодействуя с NaOH, образует 13,9 г соли, а с КОН – 15,5 г соли. На основании этих данных определите молекулярную формулу аминокислоты и напишите все возможные изомеры положения аминогруппы.

Ответ: аминопентановая кислота.

ПОВТОРИМ И ЗАПОМНИМ

! Аминокислоты — производные карбоновых кислот, в радикале которых атом водорода замещен на аминогруппу. Аминокислоты относятся к бифункциональным соединениям: ос-

новные свойства обусловлены аминогруппой, кислотные — карбоксигруппой. Водные растворы одноосновных моноаминокислот нейтральны. Эта особенность связана с образованием внутренней соли: протон от карбоксила присоединяется к аминогруппе. Такая внутренняя соль имеет структуру биполярного иона. Характерной особенностью α-аминокислот является их способность взаимодействовать

между собой, образуя пептидную связь. В дипептиде (соединение двух аминокислот) у одного из аминокислотных остатков имеется свободная аминогруппа, а у другого — свободная карбоксигруппа, поэтому он может взаимодействовать с третьей аминокислотой, формируя трипептид, и т.д. Полипептиды входят в состав белков.

ГЛАВА 27 БЕЛКИ И НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ

Изучив главу, следует знать:

определение понятия белка; принцип построения пептидов; различия между простыми и сложными белками; свойства белков; структуры пиримидиновых и пуриновых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот; строение нуклеозидов и нуклеотидов; отличия в строении и биологической роли РНК

иДНК.

§1. Белки

Первичная структура белков. В белковой молекуле аминокислот-

ные остатки многократно повторяются в строгой последовательности. Эта последовательность аминокислотных звеньев в линейной полипептидной цепи называется первичной структурой белка. Для опре-

деления последовательности аминокислотных остатков используют химические методы гидролиза, а также ферментативный гидролиз с помощью различных протеаз.

Важный этап — определение молекулярной массы белка и установление молярного соотношения аминокислот после полного гидролиза.

Изменяя условия ферментативного и химического гидролиза (рН; температурный режим; время гидролиза), можно расщепить белковую молекулу на отдельные фрагменты, состоящие из меньшего числа аминокислотных остатков. Конечно, особое значение имеет определение концевых аминокислот. Если использовать фермент карбоксипептидазу, то можно идентифицировать С-концевую аминокислоту (аминокислотный остаток со свободной карбоксигруппой), поскольку под действием этого фермента происходит селективное (избирательное) отщепление данной аминокислоты от полипептида или белка. Подобную операцию можно повторять многократно до полного определения аминокислотной последовательности во фрагменте, полученном гидролитическим расщеплением полипептида.

Существует и другой метод (метод Эдмана), предназначающийся для идентификации N-концевых аминокислот (аминокислотный остаток со свободной аминогруппой). Этот метод основан на реакции

свободной аминогруппы концевого аминокислотного остатка с фенилизотиоцианатом. Полученный продукт подвергают гидролизу трифторуксусной кислотой, в результате чего отщепляется фенилгидантоин, а полипептидная цепь укорачивается на один аминокислотный остаток:

Далее идентифицируют аминокислоту в полученном гидантоине, после чего реакцию с фенилизотиоцианатом повторяют до полного определения всей последовательности аминокислот. С помощью метода Эдмана можно проанализировать полипептиды, состоящие из 50 аминокислотных остатков.

Анализ последовательности аминокислот не ограничивается приведенными выше методами. В настоящее время известно множество других приемов и методов, комбинированное применение которых позволяет расшифровать строение пептидов. Например, пептидные связи, образованные триптофаном, легко расщепляются бромсукцинимидом; пептидную связь с участием метионина расщепляет бромциан, а фермент трипсин гидролизует связи с участием аргинина и лизина.

Первым полипептидом, в котором была установлена аминокислотная последовательность, является бычий инсулин, состоящий из

51аминокислоты.

Вторичная структура белков. Вторичная структура белка возника-

ет за счет образования водородных связей между атомами водорода –NH-групп и кислородом –СО-групп основной цепи:

—N—C—

H O

В результате этого образуется гибкая полипептидная цепь со спиральной (напоминающей винтовую лестницу) или складчатой структурой (рис. 27.1):

R H H

H

O C N C C

O C C N

O H H H

R O H

R H C

H C C N C H H H H O

H O N C C

O H C C N

R H H H O H

H C

R N C C N O H O

C H

H H N C C

Рис. 27.1. Вторичная структура пептидов и белков

Таким образом, вторичная структура белка описывает конформационные особенности полипептидной цепи. Фактором, стабилизирующим вторичную структуру белка, являются водородные связи, которые формируются при участии атомов кислорода карбонильных групп и водорода NH-группы.

В α-спирали расположенные рядом витки соединяются между собой за счет водородных связей между соседними амидными группами. В β-складчатой структуре белка полипептидные цепи расположены рядом в антипараллельном положении, образуя слой полипептидных цепей, связанных между собой водородными связями.

Белки с преобладающей α-структурой (например волосы, шерсть) эластичны, поскольку механическое напряжение в этом случае снимается за счет превращения α-формы в растянутую конформацию β-формы.

Белки, имеющие β-складчатую структуру, растягиваются с большим трудом, поскольку полипептидные цепи уже полностью вытя-

нуты.

Третичная структура белков. В составе отдельных аминокислот кроме групп —NH2 и —СООН имеются и другие функциональные группы, не участвующие в образовании полипептидной цепи первичной

структуры белка. При укладке полипептидной цепи строго определенным способом в компактные глобулы или фибриллы имеющиеся функциональные группы взаимодействуют между собой, и вследствие этого происходит стабилизация структуры, называемой третичной структурой белка (рис. 27.2).

Например, между карбокси- и гидроксигруппами формируется сложноэфирный мостик, а между гидроксильной и аминогруппами — солевой мостик. Для третичной структуры характерны и водородные связи. Помимо водородных связей важным фактором стабилизации третичной структуры белка является образование дисульфидных мостиков, благодаря которым соединяются две отдельные полипептидные цепи в молекулу (например в инсулине):

Рис. 27.2. Типы связей, возникшие между радикалами аминокислот при формировании третичной структуры белка:

1 — ионная связь; 2 — водородная связь; 3 — гидрофобные связи; 4 — ковалентная (дисульфидная) связь

Благодаря третичной структуре белковая молекула часто приобретает такую конформацию, при которой гидрофильные группы — —OH, —NH2, —COOH — располагаются на поверхности молекулы, а гидрофобные — алкильные и арильные — направлены внутрь, к центру молекулы.

Четвертичная структура белков. Четвертичная структура белков варьируется в широких пределах, поэтому ее можно считать самой неопределенной.

Ряд белковых макромолекул могут соединяться друг с другом с образованием относительно крупных структур. Примером является гемоглобин, представляющий собой систему из четырех макромолекул. Именно такое сочетание компонентов гемоглобина обеспечивает присоединение и последующий транспорт кислорода в организме.

Полимерные образования, в которых мономерами являются макромолекулы белка, называются четвертичной структурой (рис. 27.3):

Рис. 27.3. Четвертичная структура белка

Физико-химические свойства белков

По агрегатному состоянию различают:

твердые, нерастворимые в воде и солевых растворах белки;

жидкие или полужидкие (студнеобразные) белки;

растворимые в воде или в растворах солей (глобулины).

Вводе белки, как правило, образуют коллоидные растворы, которые опалесцируют, т.е. в проходящем свете кажутся прозрачными, а в отраженном — мутными.

При действии электролитов или органических растворителей (этиловый спирт, хлороформ) на растворы белков происходит их осаждение (свертывание). Нагревание же приводит к необратимому осаждению и утрате многих свойств. Данное явление получило название денатурации белка, что подразумевает такое превращение белка, которое приводит к потере его естественных свойств. Следствием этого процесса является нарушение структуры белковой молекулы. Первичная структура каким-либо изменениям в этом случае не подвергается.

Для доказательства присутствия белка в биологических жидкостях

ирастворах, а также установления аминокислотного состава различных природных белков используют цветные реакции. Их применяют для качественного и количественного анализа белков, в том числе

исодержащихся в них аминокислот.

Качественные реакции делят на две группы: универсальные и

специфические.

Куниверсальным качественным реакциям относятся, например:

биуретовая реакция (на все белки) — в щелочной среде раствор белка в присутствии солей меди (II) приобретает сине-фиолето- вую окраску;

нингидриновая проба (на все α-аминокислоты и белки) — при кипячении раствора белка с нингидрином появляется синее или сине-фиолетовое окрашивание.

Кспецифическим качественным реакциям относятся:

ксантопротеиновая реакция (доказательство наличия остатков аминокислот, содержащих ароматическое ядро, например фенилаланина) — раствор белка при обработке концентрированной азотной кислотой приобретает желтую окраску, переходящую в оранжевую при добавлении щелочи;

реакция Миллона (для белков, содержащих фрагмент фенола) — из раствора белка под действием реактива Миллона выделяется осадок кроваво-красного цвета.

ВОПРОСЫ И ЗАДАНИЯ

1.Какая связь между свойствами аминокислот и образованием белковой

?молекулы?

2.Как осуществить превращения:

H2N—CH2—C—N—C—C

H H2 OH

O

3.Охарактеризуйте строение белковых молекул. Каков их элементный состав?

4.В чем различие между простыми и сложными белками?

?5. Как образуется пептидная связь? Напишите образование трипептидов из аланина, фенилаланина и глицина.

6.Почему аминокислоты делят на заменимые и незаменимые?

7.Что происходит при денатурации белка?

8.Перечислите важнейшие физические и химические свойства белков.

9.Какими реакциями можно доказать наличие белка?

10.Каковы роль и значение белков для жизнедеятельности живого организма?

§2. Нуклеиновые кислоты

Одной из групп сложных белков являются нуклеопротеиды, в состав которых наряду с аминокислотами входят и нуклеиновые кислоты. Это чрезвычайно важная группа, так как она является непременным компонентом любой живой клетки. Некоторые нуклеопротеиды существуют в природе в виде особых частиц — вирусов, обладающих патогенной активностью.

Нуклеопротеиды имеют важнейшее биологическое значение. Деление клеток, биосинтез белка, передача наследственности тесно связаны с нуклеопротеидами и их составными частями — нуклеиновыми кислотами и нуклеотидами. Ведущая роль в этих проявлениях принадлежит нуклеиновым кислотам.

Молекула нуклеиновой кислоты имеет цепочечное строение и представляет собой полинуклеотид, состоящий из большого количества мононуклеотидов, причем каждое звено цепи построено по типу:

Мононуклеотид при гидролизе расщепляется на гетероциклическое основание (пуриновое или пиримидиновое), рибозу (или дезоксирибозу) и фосфорную кислоту.

В живых организмах обнаружено два типа нуклеиновых кислот: рибонуклеиновые кислоты (РНК) и дезоксирибонуклеиновые кислоты (ДНК).

Нуклеиновые кислоты, содержащие рибозу, называются РНК, дезоксирибозу — ДНК. Они отличаются между собой не только углеводным компонентом, но и составом гетероциклических оснований, что видно из схемы:

РНК: рибоза, аденин (А), гуанин (Г), цитозин (Ц), урацил (У), Н3РО4;

ДНК: дезоксирибоза, аденин (А), гуанин (Г), цитозин (Ц), тимин

(Т), Н3РО4.

Таким образом, три основания — аденин, гуанин, цитозин — являются общими для РНК и ДНК; четвертым основанием для РНК служит урацил, а для ДНК — тимин:

Вмолекуле нуклеиновой кислоты все мононуклеотиды связаны

встрого определенной последовательности, свойственной данному полинуклеотиду. Между нуклеотидами имеется фосфорнодиэфирная связь: остаток фосфорной кислоты связан по пятому положению рибозы (или дезоксирибозы) одного мононуклеотида и по третьему положению рибозы (или дезоксирибозы) второго мононуклеотида (рис. 27.4).

Нуклеиновые кислоты (НК), как и простые белки, имеют первичную, вторичную и третичную структуру. Чередование мононуклеотидов в полинуклеотидной цепи образует первичную структуру НК, точно так, как из аминокислот образуется белок. Ниже показан фрагмент ДНК как пример первичной структуры НК (рис. 27.5):