Справочники / Оганесян Э.Т., Попков В.А. Химия, ЕГЭ

Анилин был открыт в 1840 г. отечественным химиком — академиком Фрицше, получившим его путем перегонки индиго с гидроксидом калия. Индиго по-испански называют anil, отсюда и название — «анилин».

Для анилина характерны реакции, рассмотренные для аминов. Он взаимодействует с кислотами, образуя соли:

С6Н5—NH2 + HCl [C6H5—N+H3]Cl–.

Как первичный амин анилин вступает в реакцию с алкилгалогенидами. В зависимости от молярного соотношения реагентов могут образовываться вторичные или третичные амины:

При кипячении смеси анилина с уксусной кислотой образуется замещенный амид уксусной кислоты — фенилацетамид (ацетанилид):

ацетанилид

Аминогруппа как электронодонор вызывает сдвиг электронной плоскости в ароматическом ядре таким образом, что в положениях орто- и пара- наблюдается повышенная электронная плотность. По этой причине реакции замещения в ароматическом ядре будут проходить преимущественно в этих положениях.

При действии бромной воды легко образуется осадок 2,4,6-трибром- анилина, что используется как качественная реакция для обнаружения анилина:

Br

В промышленности анилин применяют для синтеза важнейших органических соединений — красителей и лекарственных препаратов. Примером лекарственного препарата, получаемого из анилина, может служить белый стрептоцид.

ВОПРОСЫ И ЗАДАНИЯ

1.Составьте уравнение реакции превращения этиламина во вторичный

?амин.

2.К раствору анилина прибавили бромную воду. Образовалось 1,65 г осадка. Какая масса анилина была в растворе?

Ответ: 0,465 г.

3.При восстановлении 12,3 г нитробензола получили 8 г анилина. Какова массовая доля (%) продукта от теоретически возможного выхода? Ответ: 86,02%.

4.Бензол ввели в реакцию нитрования и полученный продукт восстановили. Получили 18,6 г анилина. Какая масса бензола понадобилась для реакции?

Ответ: 15,6 г.

5.В 95 г воды растворено 5 г солянокислого анилина. Какой массовой доле (%) анилина это соответствует?

Ответ: 3,59%.

6.Бромной водой обработали 50 г смеси бензола, фенола и анилина. Масса выделившегося осадка равна 9,91 г. При действии металлического натрия на такую же массу смеси выделилось 0,112 л водорода. Какова массовая доля (%) компонентов в смеси?

Ответ: 3,72% C6H5NH2; 1,88% С6Н5ОН; 94,4% С6Н6.

7.Восстановление нитробензола сульфидом аммония (реакция Зинина) можно представить следующим образом:

C6H5NO2 +(NH4)2S → C6H5NH2 +S + NH3 + H2O. Составьте уравнение электронного баланса, подберите коэффициенты и рассчитайте массу сульфида аммония, которая необходима для получения 21 г анилина, если его выход составил 75% от теоретического.

Ответ: 61,2 г.

8.При сжигании 11,8 г органического вещества было получено 26,4 г

?СО2, 16,2 г Н2О и 2,24 л N2. Плотность вещества по аргону равна 1,475. При действии азотистой кислоты на вещество азот не выделяется. На основании данных условия задачи определите молекулярную формулу вещества.

Ответ: триметиламин.

9.Амид одноосновной карбоновой кислоты окислили гипобромитом натрия. Продукт реакции массой 0,9 г с хлороводородом образовал 1,63 г гидрохлорида. Определите формулу амида кислоты.

Ответ: CH3—CH2—CONH2.

10.Газовая смесь метиламина и этиламина имеет плотность по водороду 17,25. Определите объемный состав газовой смеси в %.

Ответ: 25% C2H5NH2; 75% CH3NH2.

11.При действии азотистой кислоты на 23,6 г первичного алифатического амина образовался предельный одноатомный спирт массой 24 г и выделилось 8,96 л азота. Определите молекулярную формулу амина и напишите реакцию его взаимодействия с азотистой кислотой.

Ответ: С3Н7NH2.

12.Органическое вещество содержит 23,729% азота и 15,254% водорода. Масса одной молекулы составляет 9,80·10-23 г. Определите строение амина, если известно, что при действии на него азотистой кислоты азот не выделяется.

Ответ: метилэтиламин.

ПОВТОРИМ И ЗАПОМНИМ

! Органическими производными аммиака являются амины. Они рассматриваются как продукты замещения атомов водорода в аммиаке на радикалы. Электронное строение аминов аналогично аммиаку. Нуклеофильные (основные) свойства алифатических аминов более выражены, чем у аммиака. Это объясняется влиянием электронодонорных алкильных радикалов, стабилизирующих положительный

заряд на ионе аммония.

У ароматических аминов основные свойства выражены слабее. Нуклеофильные свойства аминов обусловливают их реакционную

способность при взаимодействии с алкилгалогенидами. Эти реакции сопровождаются образованием промежуточной устойчивой соли замещенного аммония, который при нагревании отщепляет галогеноводород и переходит в основание вновь образовавшегося амина.

Так, простейшая аминокислота, образованная от уксусной кислоты H2N–CH2–СООН, называется глицином, или гликоколом; аминокислота на основе пропионовой кислоты, содержащей аминогруппу у С2, — аланином и т.д.

Ниже (рис. 26.1) приведены структурные формулы некоторых α-аминокислот. В качестве родоначальной структуры показан глицин. В формулах остальных аминокислот пунктирной рамкой выделены структурные фрагменты, по которым они отличаются от глицина:

Рис. 26.1. Строение некоторых аминокислот

С биологической точки зрения наибольшее значение имеют

α-аминокислоты, являющиеся структурными компонентами белков. Получение. Важнейшим способом получения α-аминокислот явля-

ется гидролиз белков. Образующуюся смесь различных α-аминокис- лот в дальнейшем разделяют физико-химическими методами.

Из синтетических способов получения α-аминокислот распространение получили:

1) взаимодействие аммиака с солями α-галoгeнзамещенных кислот:

этиловый эфир гидрохлорида α-аланина

Аминогруппа обусловливает основные свойства, что объясняется ее строением. Свойства аминогруппы находят свое отражение в реакциях с участием аминокислот. Так, взаимодействуя с НСl, они образуют солянокислые соли:

Следовательно, учитывая наличие карбоксильной группы (кислотные свойства) и аминогруппы (основные свойства), легко понять, что

аминокислоты обладают амфотерными свойствами.

Аминокислоты взаимодействуют с азотистой кислотой с образованием гидроксикислот:

Растворы аминокислот нейтральны на лакмус.

При нагревании α-аминокислот до 200 oС происходит декарбоксилирование с образованием первичного амина:

to

H3C—CH—COOH –CO2 H3C—CH2NH2.

NH2

Одной из важнейших реакций аминокислот является их способность взаимодействовать с карбоновыми кислотами. В этих реакциях один атом водорода аминогруппы замещается на остаток карбоновой кислоты (на ацильный остаток). В общем виде эту реакцию можно представить так:

Характерной особенностью этого взаимодействия является то, что, например, карбоксильная группа первой молекулы взаимодействует с аминогруппой второй молекулы. Карбоксил второй молекулы реагирует с аминогруппой третьей молекулы и т.д.:

разована с участием α-аминокислот, то она называется пептидной. Соединения, полученные при взаимодействии двух α-аминокислот, называются дипептидами. Последние, так же как и исходные α-ами- нокислоты, содержат по одной свободной карбоксильной и аминогруппе. Дипептид своей карбоксильной группой может вновь взаимодействовать с аминогруппой третьей молекулы, образуя трипептид. Далее в том же порядке может реагировать с четвертой молекулой и т. п. В конечном итоге образуется полипептид:

. . . —CH—C—NH—CH—C—NH—

OO

фрагмент полипептида

Пептиды, содержащие более 40 остатков аминокислот, называются белками.

Названием «пептид» подчеркивается родство этих соединений с пептонами — продуктами частичного расщепления белков.

В настоящее время описано более 150 аминокислот природного происхождения, но лишь 26 α-аминокислот участвуют в построении белковых молекул.

Некоторые синтетические волокна имеют структурное сходство с полипептидами в связи с тем, что они построены также из аминокислот, связанных амидной связью:

O

—C

NH—

Принципиальное отличие этих полимеров от белков заключается в том, что здесь цепь образована не α-аминокислотами.

Примером такого полимера является капрон, построенный из остатков ε-аминокапроновой кислоты:

εδ γ β α

H2N—CH2—CH2—CH2—CH2—CH2—COOH.

ε-аминокапроновая кислота

В промышленности обычно для получения капрона используют ε-капролактам:

Значение аминокислот. Биологическое значение α-аминокислот определяется прежде всего тем, что они являются структурными единицами белковых молекул. Поступая вместе с пищей в организм, белки расщепляются на составные аминокислоты, которые вовлекаются в процессы обмена веществ и используются организмом для биосинтеза собственных белков.

В связи с этим аминокислоты делят на заменимые и незаменимые.

Те аминокислоты, которые не синтезируются в организме и поступают только с пищей, называются незаменимыми. К ним относятся ли-

зин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, треонин, валин, гистидин, аргинин.

Аминокислоты, которые образуются в организме в процессе биосинтеза, называются заменимыми. Понятно, что белковая пища может

считаться полноценной лишь в том случае, если она содержит незаменимые аминокислоты.