Билет 28

1)Дезаминирование аминокислот. Виды дезаминирования. Прямое и непрямое дезаминирование.

Дезаминирование АК — реакция отщепления α-аминогруппы от АК, в результате чего образуется соответствующая α-кетокислота и выделяется молекула аммиака.

Прямое дезаминирование АК - это дезаминирование, которое происходит в 1 стадию с участием одного фермента. Прямому дезаминированию повергаются глу, гис, сер, тре, цис.

Существует 4 видова прямого дезаминирования АК:

окислительное;

внутримолекулярное;

восстановительное;

гидролитическое.

Окислительное дезаминирование:

 Глутаматдегидрогеназа (глу-ДГ)

Реакция идёт в 2 этапа. Вначале происходит ферментативное дегидрирование глутамата и образование α-иминоглутарата, затем — неферментативное гидролитическое отщепление иминогруппы в виде аммиака, в результате чего образуется α-кетоглутарат. При избытке аммиака реакция протекает в обратном направлении (как восстановительное аминирование α-кетоглутарата).

 Оксидаза L-аминокислот

В печени и почках есть оксидаза L-АК, способная дезаминировать некоторые L-аминокислоты:

Оксидаза L-АК имеет кофермент ФМН. Т.к. оптимум рН оксидазы L-АК равен 10,0, активность фермента очень низка и вклад ее в дезаминирование незначителен.

 Оксидаза D-аминокислот

Оксидаза D-аминокислот также обнаружена в почках и печени. Это ФАД-зависимый фермент, с оптимумом рН в нейтральной среде. Оксидаза D-аминокислот превращает, спонтанно образующиеся из L-аминокислот, D-аминокислоты в кетокислоты.

Внутримолекулярное дезаминирование:

Внутримолекулярное дезаминирование характерно для гистидина. Реакцию катализирует гистидаза (гистидин-аммиаклиаза). Эта реакция происходит только в печени и коже

Непрямое дезаминирование аминокислот происходит при участии 2 ферментов: аминотрансферазы (кофермент ПФ) и глутаматдегидрогеназы (кофермент NAD+). Непрямое дезаминирование - основной способ дезаминирования большинства аминокислот. Обе стадии непрямого дезаминирования обратимы, что обеспечивает как катаболизм аминокислот так и возможность образования практически любой аминокислоты из соответствующей α-кетокислоты

Можно выделить 4 стадии процесса:

 трансаминирование с α-кетоглутаратом, образование глутамата;

 трансаминирование глутамата с оксалоацета-том (фермент ACT), образование аспартата;

 реакция переноса аминогруппы от аспартата на ИМФ (инозинмонофосфат), образование АМФ и фумарата;

 гидролитическое дезаминирование АМФ.

2) Классификация витаминов, общие свойства и групповая характеристика. Витамин В12 , участие в обмене веществ.

 Жирорастворимые

Вит.А (антиксерофтальмический) ретинол

Вит.D (атирахитический) кальциферол

Вит.Е (антистерильный) токоферол

Вит.К (антигеморрагический) нафтохинон

 Водорастворимые

В1 (антиневритный) тиамин

В2 (витамин роста) рибофлавин

В3 (антидерматитный) пантотеновая кислота

В6 (антидерматитный) пиридоксин

В12 (антианемический) цианкобаламин

РР (антипеллагрический) никотинамид

Вс (антианемический) фолиевая кислота

Н (антисеборейный) биотин

С (антискорбутный) аскорбиновая кислота

Р (капилляроукрепляющий) биофловоноиды

Витамин В12

Авитаминоз:

1-экзогенный (Гастрогенный,энтерогенный)

2-эндогенный

Участие витамина в обмене веществ

1-обмен Н на группы –СООН,-NH2,-ОН

2-восстановление рибонуклеотидов и дезоксирибо

3-реакция трансметилирования

3)Дыхательная функция крови. Показатели гипоксии. Основные виды гипоксии.

Сущность дыхательной функции крови состоит в переносе кислорода гемоглобином от легких к тканям и углекислого газа от тканей к легким.

При взаимодействии молекулы кислорода с одним из четырех гемов гемоглобина происходит присоединение кислорода к одной из половинок молекулы гемоглобина (допустим, к α-цепи этой половинки). Как только такое присоединение произойдет, α-полипептидная цепь претерпевает конформационные изменения

После этого конформационные изменения α-цепи механически передаются на тесно связанную с ней β-цепь, которая также подвергается конформационным сдвигам

β-Цепь присоединяет кислород, имея уже большее сродство к нему. Таким путем связывание одной молекулы кислорода благоприятствует связыванию второй молекулы:

После насыщения кислородом одной половины молекулы гемоглобина возникает новое, внутреннее, напряженное состояние молекулы гемоглобина, которое вынуждает и вторую половинку гемоглобина изменить конформацию

Теперь еще две молекулы кислорода, по-видимому, по очереди связываются со второй половинкой 1 молекулы гемоглобина, образуя оксигемоглобин

Карбгемоглобин – соединение очень нестойкое и чрезвычайно быстро диссоциирует в легочных капиллярах с отщеплением СО2.

Гипоксия- состояние, возникающее при недостаточном снабжении тканей организма кислородом или нарушения его утилизации в процессе биологического окисления

Гипоксия вследствие понижения парциального давления кислороде во вдыхаемом воздухе. (возникает главным образом при повышении на высоты)

Гипоксия при патологических процессах, нарушающих снабжение или утилизацию кислорода тканями. (1-дыхательный тип-возникает при алвеолярной гипервентиляции(воспалительный процесс); 2-серд-сосуд тип-нарушение кровообр, привод к недост кровообр орг и ткан;3-кровяной тип-возник при уменьш кислород емкости крови при анемиях; 4-тканевой тип-нарушение способ ткани поглощ кислород из крови)