- •Билет 1
- •1)Предмет и задачи биохимии.
- •Билет 2
- •3)Синтез гема. Регуляция. Порфирин.
- •Билет 3
- •1)Физ-хим свойства и методы фракционирования белков
- •2)Гликолиз
- •Билет 4
- •1)Сложные белки. Виды, структура и ф-ии
- •2)Активаторы и ингибиторы ферментов
- •Билет 5
- •2)Изоферменты и диагн значение опред их активности.
- •Билет 6
- •Билет 7
- •1)Гемоглобин
- •Билет 8
- •3)Глюкокортикоиды
- •Билет 9
- •1)Функциональные участки ферментов.
- •2)Метаболизм ацетил-КоА
- •Билет 10
- •2)Роль цикла трикарбоновых кислот во взаимосвязи обмен белков, липидов, углеводов.
- •Билет 11
- •Билет 12
- •2)Гликогенолиз. Регуляция концентрации глюкозы крови.
- •Билет 13
- •3. Гормоны поджелудочной железы.
- •Билет 14
- •1)Энзимодиагностика заболеваний внутренних органов.
- •2)Синтез высших жирных кислот.
- •3) Система антикоагулянтов.
- •Билет 15
- •Билет 16
- •3)Биологическая роль и клиническое значение определения липопротеинов плазмы крови.
- •Билет 17
- •1)Пентозный путь окисления глюкозы и его биологическая роль.
- •Билет 18
- •Билет 19
- •Билет 20
- •1)Метаболизм пировиноградной кислоты
- •Билет 21
- •Билет 22
- •3) Диагностическое значение исследования ферментов: лдг, кк, аст, алт
- •Билет 23
- •1)Метаболизм кетоновых тел.
- •Билет 24
- •3) Калликреин-кинопоказ и ренин-ангиотензиновая системы.
- •Билет 25
- •2) Витамин d (антирахитический, группа кальциферолы)
- •Билет 26
- •2) Роль почек и легких в поддержании кислотно-основного равновесия.
- •3)Обезвреживающая функция печени, механизмы конъюгации и гидроксилирования
- •Билет 27
- •Билет 28
- •1)Дезаминирование аминокислот. Виды дезаминирования. Прямое и непрямое дезаминирование.
- •Билет 29
- •1)Декарбоксилирование аминокислт. Участие биогенных аминов в регуляции обмена веществ.
- •Билет 30
- •1)Биосинтез мочевины Диагностическое значение определения в крови и моче.
- •2) Эйкозаноиды.
- •Билет 31
- •2)Гормоны гипоталамуса, их строение и функции.
- •3)Биохимические основы фагоцитоза.
- •Билет 32
- •Билет 33
- •1)Распад гемоглобина. Основные продукты распада, место их образования и пути выведения.
- •Билет 34
- •3) Лп плазмы крови, их функции.
- •Билет 35
- •3)Регуляция и поддержание кислотно-основного равновесия.
- •Билет 36
- •1) Витамин d
- •2) Регуляция и поддержание кислотно-основного равновесия.
Билет 20
1)Метаболизм пировиноградной кислоты
Пировиноградная кислота (С3Н4O3) — α-кетопропионовая кислота. Используется обычно в виде солей — пируватов. Он является конечным продуктом метаболизма глюкозы в процессе гликолиза. Одна молекула глюкозы превращается при этом в две молекулы пировиноградной кислоты. Дальнейший метаболизм пировиноградной кислоты возможен двумя путями — аэробным и анаэробным. В условиях достаточного поступления кислорода, пировиноградная кислота превращается в ацетил-кофермент А, являющийся основным субстратом для серии реакций Пируват также может быть превращён в анаплеротической реакции в оксалоацетат. Оксалоацетат затем окисляется до углекислого газа и воды. Если кислорода недостаточно, пировиноградная кислота подвергается анаэробному расщеплению с образованием молочной кислоты При анаэробном дыхании в клетках пируват, полученный при гликолизе, преобразуется в лактат при помощи фермента
лактатдегидрогеназы и NADP в процессе лактатной ферментации, либо вацетальдегид и затем в этанол в процессе алкогольной ферментации. Пировиноградная кислота является «точкой пересечения» многих метаболических путей. Пируват может быть превращён обратно в глюкозу в процессе глюконеогенеза, или в жирные кислоты или энергию через ацетил-КоА,
в аминокислоту аланин, или в этанол. Например, работающая мышца выделяет в кровь наряду с молочной кислотой значительные количества аланина. Аланин образуется в мышце из пировиноградной кислоты путем трансаминирования. Из кровотока аланин поглощается печенью, превращается в пируват, а пируват используется для глюконеогенеза.
Пировиноградная кислота содержится во всех тканях и органах и, являясь связующим звеном обмена углеводов, жиров и белков, играет важную роль в обмене веществ. Концентрация пировиноградной кислоты в тканях изменяется при болезнях печени, некоторых формах нефрита, раке, авитаминозах, особенно при недостатке витамина В1. Нарушение обмена пировиноградной кислоты приводит к ацетонурии.
2)Оксидазный путь биологического окисления. Строение и функции электронно-транспортной цепи. Субстраты биологического окисления
Окисление оксидазного типа. (80% окисления)
Ферменты — оксидазы. По строению являются металлофлавопротеинами. Содержат металлы с переменной валентностью — железо(Fe), медь(Cu), молибден(Mo). Находятся оксидазы в пероксисомах — особых образованиях эндоплазматического ретикулюма, а также в наружной мембране митохондрий. Отнимают водород от субстрата и передают его на кислород с образованием Н2О2 — перекиси водорода.
Оксидаз в клетке немного, и субстратов для них тоже мало. Эти ферменты обычно обладают широкой субстратной специфичностью и невысокой активностью.
4 Моноаминоксидазы (МАО) — окисляют гормон адреналин и некоторые биогенные амины.
5 Диаминоксидазы (ДАО) — окисляют гистамин и другие диамины и полиамины.
6 Оксидаза L-аминокислот.
7 Оксидаза D-аминокислот.
Ксантиноксидаза — окисляет пуриновые азотистые основания (аденин и гуанин) с участием воды.
Биологическое значение окисления по оксидазному типу:
• окисляются трудноокисляемые циклические вещества;
• быстрая инактивация БАВ — биологически активных веществ;
образующаяся Н2О2 оказывает бактерицидное действие — разрушает клеточные мембраны фагоцитированных бактериальных клеток.
Субстратом биологического окисления любое вещество, способное поставлять электроны и протон,
энергия которых трансформируется в полезную конвертируемую форму. Субстраты биологического окисления – метаболиты, восстанавливающие НАД и ФАД, служащие предшественниками субстратов, зависящих от дегидрогеназ
1 комплекс. НАДН-КоQ-оксидоредуктаза
Этот комплекс также имеет рабочее название НАДН-дегидрогеназа, содержит ФМН, 22 белковых молекулы, из них 5 железосерных белков с общей молекулярной массой до 900 кДа.
Функция
8 Принимает электроны от НАДН и передает их на коэнзим Q (убихинон).
9 Переносит 4 иона Н+ на наружную поверхность внутренней митохондриальной мембраны.
2 комплекс. ФАД-зависимые дегидрогеназы
Данный комплекс как таковой не существует, его выделение условно. Он включает в себя ФАД-зависимые ферменты, расположенные на внутренней мембране – например, ацил-SКоА-дегидрогеназа (окисление жирных кислот), сукцинатдегидрогеназа (цикл трикарбоновых кислот), митохондриальная глицерол-3-фосфат-дегидрогеназа (челночный механизм переноса НАДН в митохондрию).
Функция
• Восстановление ФАД в окислительно-восстановительных реакциях.
• Обеспечение передачи электронов от ФАДН2 на железосерные белки внутренней мембраны митохондрий. Далее эти электроны попадают на коэнзим Q.
3 комплекс. КоQ-цитохром с-оксидоредуктаза
По другому данный комплекс называется цитохром с редуктаза. В его составе имеются цитохром b и цитохром c1, 2 железо-серных белка. Всего в нем насчитывается 11 полипептидных цепей общей молекулярной массой около 250 кДа.
Функция
• Принимает электроны от коэнзима Q и передает их на цитохром с.
• Переносит 2 иона Н+ на наружную поверхность внутренней митохондриальной мембраны.
4 комплекс. Цитохром с-кислород-оксидоредуктаза
В этом комплексе находятся цитохромы а и а3, он называется также цитохромоксидаза, всего содержит 6 полипептидных цепей. В комплексе также имеется 2 иона меди.
Функция
• Принимает электроны от цитохрома с и передает их на кислород с образованием воды.
• Переносит 4 иона Н+ на наружную поверхность внутренней митохондриальной мембраны.
5 комплекс
Пятый комплекс – это фермент АТФ-синтаза, состоящий из множества белковых цепей, подразделенных на две большие группы:
• одна группа формирует субъединицу Fо– ее функция каналообразующая, по ней выкачанные наружу протоны водорода устремляются в матрикс.
• другая группа образует субъединицу F1 – ее функция каталитическая, именно она, используя энергию протонов, синтезирует АТФ.
Упрощенно считают, что для синтеза 1 молекулы АТФ необходимо прохождение через АТФ-синтазу приблизительно 3-х ионов Н+, и еще один ион H+ используется для транспорта неорганического фосфата в матрикс митохондрии.
3) Особенности метаболизма нервной ткани: белки, липиды, углеводы и медиаторы головного мозга. Особенности биоэнергетики нервной ткани
Химический состав нервной ткани сложен и неоднороден. Например, в сером веществе 77-81% воды, а в белом – 70%. Количество белков в нервной ткани меньше, чем в мышечной или в печени. При этом белков больше в сером веществе, и меньшее их количество содержится в периферической нервной ткани. В функционально более активных структурах белков больше.
Характерным для белков нервной ткани является то, что они находятся в комплексе с другими соединениями, т.е. это сложные белки. Больше всего липопротеинов (ЛП). Особенно много их в миелиновых оболочках. Есть фосфопротеины – фосфат присоединяется к белку через серин (-NH-CH(CH2OPO3H2)-CO-). Также в нервной ткани есть нуклеопротеины (НП) (дезоксирибонуклеопротеины (ДНП), рибонуклеопротеины (РНП)), гликопротеины (например, нейрокератин).
Особый интерес при изучении нервной ткани имеет исследование нейроспецифических белков:
1. Белок S-100 – растворим в 100% (NH4)2SO4. Обнаружен он в основном в нервной ткани. Принимает участие в процессах формирования памяти (при обучении животных его содержание возрастает). Есть предположение, что этот белок играет роль при возникновении наркотической зависимости.
2. Белок 14-3-2.
Пептиды, которые специфичны для нервной ткани, называются нейропептиды. Их около 100. 80-90% нейронных контактов осуществляются нейропептидами. К ним относятся пептиды памяти (аргинин-вазопрессин, лейцин-вазопрессин, окситоцин, АКТГ), пептиды боли (вещество Р, эндорфины, энкефалины и т.д.), пептиды сна.
Небелковые азотистые соединения. В нервной ткани количество азотистых соединений такое же, как и в других тканях, но некоторых больше:
1. свободных АК, особенно ароматических и дикарбоновых АК. Больше АК - предшественников нейромедиаторов (ТИР, ТРИ, АСП, ГЛУ);
2. циклических нуклеотидов (цАМФ, цГТФ).
Углеводы нервной ткани. Их запасы небольшие. Откладываются в виде гликогена, которого в нервной ткани 0,1% (в печени – 5-10%, в мышечной ткани – 0,2-2%). Глюкозы содержится 1-4 ммоль/кг.
Липиды. В нервной ткани их содержится достаточно много (в сером веществе – 25%, в белом – до 50%). Около 50% всех липидов представлены фосфолипидами (ацетальфосфатиды, плазмогены). Имеются гликолипиды: цереброзиды, ганглиозиды (их нет в других тканях). Жирные кислоты. В нервной ткани эти кислоты содержат большое количество двойных связей (4-5). 25% всех липидов составляет холестерол. В нервной ткани он находится в свободном виде. Нейтральные жиры содержатся в небольших количествах в ткани головного мозга, больше их в периферических нервах.
Минеральные вещества. Внутри клеток содержатся ионы калия, а в межклеточном пространстве – ионы натрия. Они участвуют в передаче нервного возбуждения. Также содержаться ионы кальция, магния, железа, меди, алюминия, цинка; анионы представлены фосфатами и АК белков.
Особенности обмена веществ в нервной ткани
Энергетический обмен.
В ткани головного мозга увеличено клеточное дыхание (преобладают аэробные процессы). Мозг потребляет большее количество кислорода, чем постоянно работающее сердце, в 20 раз больше, чем покоящиеся мышцы. 20-25% всего кислорода приходится на долю головного мозга. У детей до 50%.
Ткань головного мозга использует весь кислород, находящийся в ней, за 10 секунд. Следовательно, важное значение имеет кровоснабжение головного мозга. при нарушении кровообращения через 6-8 секунд наступает потеря сознания.
Дыхательный коэффициент (отношение объема СО2 к объему О2) в тканях головного мозга приблизительно равно 1, следовательно углеводы – это основной субстрат для окисления. Мозг – единственный орган, который использует в качестве источника энергии практически одну только глюкозу (при патологии могут использоваться кетоновые тела), т.е. функционирование головного мозга зависит от снабжения глюкозой.
70% АТФ в тканях головного мозга используется для поддержания ионных градиентов (энергия используется для удаления ионов натрия из клетки).