Примеры ситуационных задач

1. Задача №1

Укажите суммарный заряд (-,0 или +) для глицина, аспарагиновой кислоты, лизина и гистидина при рH 1, 2, 4, 6, 10. Изоэлектрические точки глицина – 6, аспарагиновой кислоты – 3, лизина – 10, гистидина – 4.

Для обоснования ответа вспомните:

1. Определение «изоэлектрическая точка».

2. Изменение заряда аминокислот при изменении pH раствора.

Задача №2

Смесь глицина, аланина, глутаминовой кислоты, лизина, аргинина и серина разделяли методом электрофореза на бумаге при рH 6. Какие соединения двигались: а) к аноду; б) к катоду; в) остались на месте? Изоэлектрические точки аланина – 6, глутаминовой кислоты - 3, аргинина – 11, серина – 6, лизина-10, глицина-6.

Для обоснования ответа вспомните:

1. Определение «изоэлектрическая точка».

2. Как заряжены катод и анод.

Задача №3

Трипептид, выделенный из токсина змей, состоит из трёх незаменимых аминокислот – серусодержащей, гетероциклической и гидроксилсодержащей. Напишите этот трипептид и определите его изоэлектрическую точку.

Для обоснования ответа вспомните:

1. Определение «изоэлектрическая точка».

2.Механизм образования пептидной связи.

3. Какие аминокислоты называются незаменимыми?

Задача №4

Почему кислое молоко в отличие от свежего при кипячении «сворачивается» (т.е. белок выпадает в осадок)? В свежем молоке молекулы казеина имеют отрицательный заряд.

Для обоснования ответа вспомните:

1.Что такое растворимость белков, чем она обусловлена?

2. Что такое изоэлектрическая точка белков?

3. Как меняются свойства белков в изоэлектрической точке?

Тема 1.2. Структура, свойства и функции белков. План изучения темы.

1. Классификация белков.

2. Аминокислотный состав белков.

3. Уровни организации белковой молекулы.

4. Физико-химические свойства белков.

5. Денатурация белков. Применение в медицине.

6. Функции белков.

Вопросы для самоконтроля.

1. Дайте определение первичной структуры белка.

2. Какая основная связь стабилизирует первичную структуру? Дайте характеристику этой связи.

3. Назовите закономерности, характерные для первичной структуры полипептидной цепи.

4. Дайте определение консервативных замен. Приведите пример.

5. Дайте определение радикальным заменам. Приведите примеры.

6. Дайте определение конформации и нативной конформации полипептидной цепи.

7. Дайте определение понятию «конформационная лабильность белков», ее значение.

8. Дайте определение вторичной структуры. Какие формы вторичной структуры встречаются в природных белках?

9. Охарактеризуйте конформацию белковой молекулы, которую Полинг и Кори назвали α-спиралью.

10. За счет каких связей стабилизируются конформации α-спирали?

11. Механизм образования, энергетическая характеристика α-спирали.

12. В каких участках полипептидной цепи происходит наиболее часто гидролиз?

13. Аминокислотные радикалы каких α-аминокислот препятствуют образованию α-спирали?

14. Аминокислотные радикалы каких α-аминокислот способствуют образованию α-спирали?

15. Для какой формы вторичной структуры полипептидной цепи характерны межцепочечные водородные связи?

16. Какая специализированная структура обеспечивает высокую упругость коллагена – основного компонента кожи, костей, сухожилий?

17. Объясните на примере фибриллярных белков приспособление вторичных конформаций к выполнению белками специфических биологических функций.

18. Дайте определение понятия «третичная структура» полипептидной цепи.

19. Какие связи обеспечивают стабильность третичной структуры полипептидной цепи? Механизм образования и энергетическая характеристика.

20. Между какими группами может возникнуть гидрофобное взаимодействие? Какова энергия такого взаимодействия?

21. Между аминокислотными остатками каких α-аминокислот возникает дисульфидная связь? Покажите на примере.

22. Как располагаются полярные радикалы аминокислотных остатков при формировании третичной структуры полипептидной цепи в водной среде?

23. Будет ли одинакова третичная структура у миоглобина, лизоцима, рибонуклеазы?

24. Дайте определение четвертичной структуре белка.

25. Какие связи стабилизируют четвертичную структуру белка?

26. Что такое протомеры белковой молекулы?

27. Назовите протомеры в молекуле гемоглобина.

28. Какие физико-химические свойства белков обусловливают их растворимость?

29. Чем обусловлена различная растворимость глобулярных и фибриллярных белков?

30. Приведите примеры белков основного и кислого характера?

31. От чего зависит заряд белка в водном растворе?

32. Перечислите основные функции белков в организме.

33. Какие признаки лежат в основе классификации белков?

34. Приведите примеры простых белков.

35. Перечислите небелковые группы, входящие в состав сложных белков.

36. Классифицируйте белки по фукнции.

37. Приведите примеры защитных белков.

38. Приведите примеры белков-переносчиков.

39. Приведите примеры белков-регуляторов.

40. Что понимают под денатурацией белка?

41. Назовите виды денатурации белков.

42. Назовите факторы обратимой денатурации, применяемые в медицине.

43. Назовите факторы необратимой денатурации, применяемые в медицине.

44. Какие из I-IV структур белковой молекулы нарушаются при воздействии факторов обратимой денатурации?

45. Какие из I-IV структур белковой молекулы нарушаются при воздействии факторов необратимой денатурации?