11. Саркомер (схема). Сократительные и регуляторные белки в саркомере. Молекулярные механизмы и регуляция мышечного сокращения и расслабления.

Функциональная единица сократительного аппарата мышечной клетки - саркомер; из саркомеров состоит миофибрилла. Саркомеры отделяются друг от друга Z-пластинками. Саркомеры в миофибрилле расположены последовательно, поэтому сокращение саркомеров вызывает сокращение миофибриллы и общее укорочение мышечного волокна. Сократительные белки: актин и миозин, регуляторные (мешают взаимодействию актина с миозином при низкой концентрации ионов Са²⁺ в саркомере) – тропомиозин и тропонин.

Актин. Актиновая нить формируется из молекул G-актина (молекулярная масса 42 ООО дальтон, назван так из-за своей формы в виде глобул). Молекулы G-актина полимеризуются и образуют длинную двойную спираль F-актина. Актин составляет 20 % общего количества сократительных мышечных белков. Актиновые нити имеют длину 1 мкм и диаметр около 8 нм и прочно встроены в Z-мембрану саркомера с двух его сторон. Каждая молекула G-актина несет прочно связанную с ним одну молекулу АТФ. Считают, что это место прикрепления к актину головок миозина. В саркомере тонкие актиновые нити располагаются между толстыми миозиновыми нитями.

Тропомиозин. Тропомиозин - фибриллярный белок (молекулярная масса 70 ООО дальтон), его нити располагаются в продольных бороздках F-актиновой спирали актина. Молекула состоит из двух а-спиралей и имеет вид стержня длиной 40 нм. Непрерывная цепь создается стыковкой каждого отдельного стержня конец в конец. На долю тропомиозина приходится около 4-7 % всех белков миофибрилл. В покоящейся мышце спирали тропомиозина прикрывают активные участки тонких сократительных белков и препятствуют взаимодействию актина с миозином. К каждой молекуле тропомиозина прикреплен комплекс молекул глобулярных белков - тропонин.

Тропонин — глобулярный белок с молекулярной массой 80 ООО дальтон. В скелетных мышцах взрослого человека тропонин составляет около 2 % от всех миофибриллярных белков. Тропонин регулирует подвижность тропомиозина относительно тонкого филамента. В его состав входят три субъединицы Т (связывает тропонин с тропомиозином), С (выполняет роль сенсора к ионам Са²⁺ и имеет два места для присоединения их), I (крепит тропонин к актину - блокирует взаимодействие между актином и миозином).

Миозин. Миозин составляет 40—60 % общего количества сократительных белков в мышце. Миозиновая нить состоит из 2 частей и представляет собой длинный фибриллярный стержень — миозиновый хвост, несущий на одном конце две глобулярные головки. Длина хвоста около 160 нм, диаметр 3 нм. Головки имеют грушевидную форму: длина их составляет около 20 нм, а толщина - 9,5 нм на конце и 5,5 нм в месте прикрепления к стержневой части. Миозиновый хвост заключает в себе 2 полимерные цепи с молекулярной массой 200 тыс. дальтон каждая. Эти нити, закрученные спирально одна вокруг другой, получили название «тяжелые цепи». На другом конце хвоста по отношению к оси миозиновой нити под углом 120° в противоположных направлениях отходят 2 головки. В области головок в тяжелые цепи «вплетены» легкие цепи с молекулярной массой 20 тыс. дальтон каждая. На каждую головку приходится 2 легкие цепи. Молекулярная масса всей молекулы миозина составляет 480 тыс. дальтон.

Головка является моторным участком миозина, представляет собой глобулу размером 16,5 х 6,5 х 4 нм. На головке обнаружены 2 важных функциональных сайта (участка): один сайт для крепления головки к активному участку на актине, а другой сайт для расположения на нем АТФ. С помощью более тонкой шейки (шарнира) головка миозина соединяется с хвостом. Шейка - это регуляторный участок, который обладает эластическими свойствами, что позволяет головке поворачиваться вокруг своей оси (шарнир) в моменты присоединения и отсоединения от нити актина. Вместе с тем, шейка выступает в роли рычага, с помощью которого осуществляется движение скольжения (гребок) сократительных нитей относительно друг друга.

Молекулы миозина образуют в мышцах толстые жгуты из сплетенных друг с другом полимерных нитей. В саркомерах поперечнополосатых мышц каждая толстая нить состоит приблизительно из 300-400 сплетенных цепей миозина. С обоих концов толстой нити выдвигаются многочисленные подвижные поперечные мостики, которые связываются с окружающими их тонким» нитями актина. Согласно современным представлениям, поперечный мостик состоит из головки и подвижного участка - шейки миозиновой нити.