3. Амілоїдоз: визначення, особливості будови амілоїда

Амілоїдоз — вид диспротеїнозу, який характеризується нагромадженням в сполучній тканині та стінках судин глікопротеїда, основним компонентом якого є фібрилярний білок (F-компонент), зв'язаний з плазмовим глюкопротеїдом (Р-компонент). Зазначені компоненти утворюють досить міцні сполуки з хондроїтинсульфатами тканини, до яких пізніше приєднується фібрин та імунні комплекси.

В результаті утворюється складна за своєю будовою речовина, яка, з одного боку, є досить стійкою щодо дії різноманітних факторів, з іншого — має ряд характерних ознак, на відміну від гіаліна, фібриноїда та інш.

Так, фібрилярний компонент амілоїда (F-компонент) має характерну ультрамікроскопічну структуру. Він є гетерогенним за своїм складом, тобто існують декілька видів специфічного фібрилярного білка: АА, AL, FAP, ASC, та інш. Для кожного з них в плазмі крові в нормі є білки-попередники:

• АА-білок (не асоційований з імуноглобулінами) — утворюється з свого сироваткового аналога, яким для нього є білок SAA;

• AL-білок (асоційований з імуноглобулінами) — утворюється з свого сироваткового аналога, яким для нього є L-ланцюги імуноглобулінів (легкі ланцюги);

• FAP-білок — утворюється з свого попередника: преальбуміна плазми крові;

• ASC-білок— утворюється також з свого попередника: преальбуміна плазми крові.

Зазначені специфічні фибрилярні білки амілоїда (АА, AL, FAP тa ASC,) синтезуються із своїх білків-попередників мезенхімальними клітинами, які отримали назву «амілоїдобласти» (Сєров В. В., 1998): макрофаги, плазмоцити, кардіоміоцити, гладком'язеві клітини судин, апудоцити та ін.

Гетерогенність фібрилярного компонента (F-компонента) амілоїда підкреслює одну із найважливіших його властивостей — вона означає, що єдиного амілоїда при генералізованій його формі не існує, є різні види амілоїда при одній і тій же формі. Це визначено при проведенні їх порівняльного аналізу.

АА-амілоїдоз —> спостерігається в клініці при вторинній та

спадковій формах амілоїдозу; AL-амілоїдоз --> спостерігається в клініці при первинній та

вторинній формах амілоїдозу; FAP-амілоїдоз --» спостерігається в клініці при спадковій формі

амілоїдозу; ASC-амілоїдоз --» спостерігається в клініці при амілоїдозі осіб

похилого віку.

Подібна гетерогенність амілоїдоза пояснює різноманітність його клініко-анатомічних форм, які можуть бути самостійними захво

рюваннями або їх ускладненнями. [Рис. 9]. З іншого боку, різноманітність проявів амілоїдозу обумовлює і різноманітність існуючих принципів його класифікації.

4. Класифікація та механізми розвитку окремих форм амілоїдозу

І. Біохімічний принцип — в основу покладена гетерогенність фібрилярного білка амілоїда;

1. АА-амілоїдоз;

2. AL-амілоїдоз;

3. FAP-амілоїдоз;

4. ASC1-амілоїдоз.II. Етіологічний принцип — в основу покладена причина виникнення амілоїдозу;

1. Ідіопатичний (первинний) амілоїдоз — причина та механізми розвитку невідомі;

2. Спадковий (генетичний, сімейний) амілоїдоз — причиною є генетичний дефект, що має місце при синтезі фібрилярних білків в організмі (спадкова ферментопатія);

3. Вторинний (набутий) амілоїдоз — виникає в результаті порушень імунологічного гомеостазу при

• хронічних гнійних запальних процесах (фіброзно-кавернозний туберкульоз легень, бронхоектатична хвороба, емпієма плеври, хронічний остеомієліт);

• ревматичних захворюваннях;

• злоякісних пухлинах.

4. Амілоїдоз у осіб похилого віку.

• локальний (пухлиноподібний) амілоїдоз (амілоїдоз передсердь, острівців підшлункової залози, церебральний амілоїдоз) — природа невідома;

• генералізований (амілоїдоз серця та судин) — схожий на первинний.