Ферменты

Ферменты (энзимы) – это природные органические катализаторы (биокатализаторы), под влиянием которых протекают разнообразные высокоселективные химические превращения органических соединений в процессе обмена веществ. Ферменты по химическому строению представляют собой либо простые, либо сложные белки, у которых простой белок связан с небелковым веществом (простетической группой).

Классификация ферментов осуществляется в основном по типу катализируемых реакций:

1. оксидоредуктазы – катализируют окислительно-восстановитель-ные реакции (дегидрогеназы, оксидазы, трансгидрогеназы);

2. трансферазы – катализируют перенос различных группировок (метила, карбоксила, ацила, аминогруппы и фосфатной группы);

3. гидролазы – катализируют гидролиз (только они являются чистыми белками без простетических групп) (эстеразы, гликозидазы, пептидазы, фосфатазы);

4. лиазы – катализируют негидролитическое расщепление связей С–С, С–O, C–N (декарбоксилазы);

5. изомеразы – катализируют процессы изомеризации (рацемазы, эпимеразы);

6. лигазы– катализируют процессы соединения двух субстратов (синтетазы).

По сравнению с обычными катализаторами, ферменты обнаруживают высокую специфичность. Некоторые ферменты каталитически действуют только на один объект (например, уреаза катализирует только гидролиз мочевины). Другие ферменты, например эстеразы, катализируют не только гидролиз природных сложных эфиров, но и других аналогичных по строению соединений.

Механизм действия ферментов заключается в том, что фермент образует комплекс с субстратом, который затем распадается на продукт реакции и фермент. В результате значительно снижается энергия активации. Каталитическое действие ферментов может снижаться под влиянием ингибиторов – веществ, тормозящих реакцию. В качестве ингибиторов часто выступают вещества, сходные по своему строению со вступающими в реакцию и отличающиеся от последних лишь на 1 – 2 атома (на 1 – 2 группы атомов). Такие вещества называются антиметаболитами. Например, ингибитором дегидрогеназы янтарной кислоты является малоновая кислота. Ингибиторами ферментов могут являться также и вещества, необратимо реагирующие с ферментами (лекарственные вещества, яды, отравляющие вещества).

В ряде случаев каталитическая активность фермента обуславливается действием его небелкового компонента – простетической группы. Тогда её называют коферментом. Коферменты часто тождественны различным витаминам или близки к ним по структурам. Поэтому отсутствие или недостаток витаминов резко снижает содержание ферментов, в результате чего подавляются процессы обмена веществ. Витамины – это органические соединения самой разнообразной сложной структуры, они относятся к различным классам органических соединений и классифицируются обычно по биологическим признакам. Так, витамины группы А по химическому строению относятся к оксисоединениям группы терпенов, витамины группы В – к азотосодержащим гетероциклическим соединениям, витамины группы С – производные моносахаридов, витамины группы D – поликонденсированные алициклические спирты и т.д.

В составе ферментов также встречаются витамины группы В (B₆, B₁₁, B₁₂) и РР (никотинамид).

Благодаря исключительной сложности структуры ферменты сущеественно отличаются от обычных катализаторов.

Для ферментов характерны:

1. большая специфичность химических превращений;

2. полная стереохимическая специфичность;

3. большая скорость протекания ферментативных реакций по сравнению с обычными катализаторами;

4. невысокая температура действия (обычно не превосходит 50 ºС, при 50 – 80 ºС действие фермента полностью прекращается);

5. денатурируемость – необратимая потеря каталитической активности при нагревании до 50 – 100 ºС;

6. существование оптимальной кислотности среды для каждого фермента.

Особое значение в химической промышленности приобретают сейчас ферменты, фиксированные (иммобилизованные) на твердых носителях.