2.Білки, їхня будова, склад та властивості

а)Білки — найважливіший структурний матеріал клітини

Білки — найважливіша складова клітини будь-якого організму. У тваринній клітині вони становлять 40 - 50% її сухої маси, а в рослинній — 20 - 35%. Біжи містять 51 - 55% вуглецю, 21 - 23% — кисню, 15 - 18% — азоту, 6,6 - 7,3% —-водню, 0,3 - 2,4% — сірки. До складу білків можуть входити фосфор, залізо та деякі інші хімічні елементи.

Білки — високомолекулярні біополімери, мономерами яких є амінокислоти: В організмі людини зустрічається понад 5 млн. типів білкових молекул. Така різноманітність забезпечується комбінацією лише 20 амінокислот (кількість можливих варіантів — близько 2 -10¹⁸). Кожний конкретний білок характеризується постійним складом амінокислот та їхньою певною послідовністю. Біополімери — це органічні речовини, що складаються з повто­рюваних структурних одиниць — мономерів. До біополімерів нале­жать молекули білків, що становлять 10—20 % від сирої маси та 50— 80 % від сухої маси клітини.

Малюнок 22.Молекула білка

Мономери білків

Мономерами білків є амінокислоти із загальною формулою:R-COOH

NH₂

Білки поділяються на прості (протеїни) і складні (протеїди). Прості білки при розщепленні розкладаються лише на амінокислоти, а складні дають також речовини небілкової природи. До простих білків належать альбуміни, протаміни, гістони і ін. До складних білків належать нуклеопротеїди (сполучення нуклеїнових кислот і простих білків), хромопротеїди (забарвлені речовини небілкової природи і прості білки), металопротеїди тощо.

б)Рівні структурної організації білкових молеку

Кожному білку властива своя особлива геометрична форма чи конфігурація. Розрізняють чотири різних рівні організації білкової молекули.

• Первинна структура. Амінокислоти сполучаються між собою ковалентним зв'язком, який виникає між карбоксильною групою однієї амінокислоти та аміно­групою іншої. Міцний зв'язок, який утворюється між двома амінокислотами, на­зивається пептидним, а з'єднання — дипептидом.

Реакція поліконденсації. Амінокислоти об'єднуються за допомогою пептидих зв'язків у пептиди. Ті з них, які містять до 20 амінокислотних залишків, належать до олігопептидів (ди-, три-, тетрапептиди). У молекулах поліпептидів міститься від 20 до 50 амінокислотних залишків, а у білках — їх понад 50 (іноді — сотні і навіть тисячі).Під первинною структурою білка розуміють число і послідовність амінокислот, з'єднаних між собою пептидними зв'язками в поліпептидний ланцюг. При цьому утворюється міцний біополімер, первинну структуру якого закодовано в послідовності нуклеотидів інформаційних РНК, які, в свою чергу, є копіями певних генів. Первинна структура білка розшифрована поки що для невеликого числа індивідуальних білків (інсулін, рибонуклеаза, міоглобін, гемоглобін, хлорофіл тощо).

• Вторинна структура — певний характер спіралізаціїполіпептидного ланцюга. Пептидні ланцюги, звичайно, згортаються у спіраль за рахунок виникнення водневих зв'язків між киснем карбоксильної групи одного залишку амінокислоти і воднем аміногрупи іншої амінокислоти, віддаленої по ланцюжку від неї на відстань чотирьох амінокислотних залишків. Хоча водневі зв'язки між СО - і N - групами значно слабші за пептидні, однак велика їх кількість разом формують досить міцну спіральну структуру.

• Третинна структура — спосіб просторового укладення попередньо скрученого в спіраль поліпептидного ланцюга. Третинна структура виникає внаслідок скручування вторинної спіральної структури в клубок (або глобулу) як якісно нове утворення. Зв'язки, що підтримують третинну структуру, забезпечуються силами гідрофобної взаємодії, іонних, водневих зв'язків. Важлива роль у стабілізації третинної структури належить і дисульфідним зв'язкам, що виникають між залишками амінокислоти цистеїну.

• Четвертинна структура формується кількома молекулами білка, що перебувають в третинній структурі, і взаємодіючи між собою, утворюють стійку конфігурацію. Стабілізація четвертинної структури визначається гідрофобними електростатичними та іншими взаємодіями і водневими зв'язками. Для четвертинної структури одних білків властиве глобулярне розміщення субодиниць, інші білки об'єднуються в спіральні структури.

Малюнок23.Молекула складного білка–гемоглобіну

в)Властивості білків

Молекули білків мають позитивні і негативні заряди. Тому білки, як і амінокислоти, мають амфотерні властивості. Фізичні та хімічні властивості білків різноманітні: є білки гідрофільні (альбуміни, гістони) та гідрофобні (фібрин, кератин, колаген); одні з них від незначної дії різноманітних чинників легко змінюють свою структуру, інші є стійкими до подібних чинників. Під впливом різних фізико-хімічних чинників (солі важких металів, кислоти, луги, спирти, висока температура, тиск, різні види опромінення, ультразвук тощо) структура та властивості білків можуть змінюватися. Процес порушення природної нативної структури білка або розгортання поліпептидного називається -денатурацією. Денатурація має необоротний характер, але за умов припинення дії негативних факторів, білок може відновлювати свій нормальний (нативний) стан (ренатурація).В організмі звичайна часткова денатурація білків пов'язана з їхніми функціями (рухова, сигнальна, ферментативна тощо). Процес руйнування первинної структури білків завжди необоротний, він називається деструкцією.

г)ФУНКЦІЇ БІЛКІВ.

Біологічні функції білків надзвичайно різному Основні з них:

• Будівельна (структурна). Білки є складовою частиною плазматичних мебран. З білків складаються мікротрубочки і мікрофіламенти, які виконують роль скелета клітини. Головним компонентом хрящів, сухожилків є білок колаген, зовнішнього скелету комах - хітин, еластичної сполучної тканини (зв'язок) - еластин, кісток - остеїн.

  • Ферментативна (каталітична) функція білків реалізується в здійсненні і регуляції всіх біохімічних реакцій, які відбуваються в клітинах за участю ферментів - біокаталізаторів (див. далі).

  • Захисна Запобігає ушкодженню клітин, органів й організму в цілому, виявляється в захисті його від паразитів і сторонніх тіл. В організмі хребетних тварин утворюються захисні білки --імуноглобуліни (або антитіла). Це спеціалізовані білки, які виробляються лімфоцитами. Вони здатні "розпізнавати" і знешкоджувати бактерії, віруси, чужорідні для організму білки. Білки крові - фібрин, тромбопластин і тромбін - беруть участь у процесах її зсідання, запобігаючи знач ним крововтратам.

  • Регуляторна функція полягає у регуляції обміну речовин. Це гормони білкової природи. Інсулін та глюкагон регулюють обмін глюкози, гормон АКТЕ стимулює ріст і активність кори наднирників.

  • Сигнальна функція важлива для вибіркового поглинання клітиною певних речовин та для її захисту. Сигнальні білки здатні змінювати свою структуру на прояв дії певних хімічних сполук і таким чином реагування (зв'язувати їх чи передавати сигнали про зміни в інші ділянки плазматичної мембрани,всередину клітини

  • Рухова або скоротлива функція білків забезпечує всі види рухів, на які здатні біологічні об'єкти різних рівнів організації, починаючи з цитоплазми, органел клітини і закінчуючи цілим організмом. Багато рухів органів і частин рослин також пов'язані зі специфічними скоротливими білками. Актин і міозин -білкові нитки міофібрил.

  • Запасаюча функція білків полягає у відкладанні їх про запас. У білковій обо­лонці пташиних яєць накопичується альбумін. У молоці ссавців присутній казеїн.

  • Транспортну функцію виконують білки, що мають високу активність і скоротливу властивість. Вони беруть участь у процесі переміщення речовин через мембрани. Є білки, що транспортують розчинні гази - О і СО, (гемоглобін); гемоціанін переносить О₂ в безхребетних тварин; міоглобін переносить 0₂ в м'язах; сироватковий альбумін служить для транспорту жирних кислот, ліпідів.

  • Енергетична функція білків полягає в тому, що при їх розщепленні в клітині виділяється енергія. При розщепленні 1 г білка вивільняється 17,2 кДж енергії.

Малюнок 24.Будова гемоглобіну людини

Запитання для контролю:

1.Що таке білки?

2.Які біологічні функції білків ви знаєте?

3.У яких випадках денатурація може бути оборотною?Яка біологічна функція є характерною тільки для білків?

4.Що таке первинна,вторинна, третинна,четвертинна структура білка?

5.Які функції виконують полісахариди?

6.Які групи полісахаридів ви знаєте?

7.Де зустрічається полісахарид хітин ?

8.Чому білки називають полімерами?9.