Добавил:
Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:

Лабораторный практикум по биологии в профильных классах с применением ресурсов технопарка. В 2 частях. Ч.1. Сборник учебно-методических материалов

.pdf
Скачиваний:
0
Добавлен:
12.08.2026
Размер:
1 Мб
Скачать

Глобулины

Иммуноглобулины (гуморальный иммунитет), транскортин

 

(переносит глюкокортикоидные гормоны), составляют боль-

 

шую часть белков семян многих растений

Протамины

Образуют комплексы с нуклеиновыми кислотами; образуют

 

хроматин, в связи с чем представлены во всех ядросодер-

 

жащих клетках

Гистоны

Входят в состав хроматина, поэтому имеются во всех ядро-

 

содержащих клетках. В процессе эволюции — консерватив-

 

ные белки

Проламины

Являются запасными белками злаков: глиадин — зерна

 

пшеницы и ржи, гордеин — зерна ячменя, зеин — зерна

 

кукурузы

Глютелины

Содержатся в семенах злаков и зеленых частях растений.

 

В семенах пшеницы — глютенин, риса — оризенин. Глиа-

 

дин и глютенин образуют клейковину, которая определяет

 

качество муки и теста

Склеропротеины

Фиброин шелка, кератины волос, рогов, копыт, коллаге-

(протеиноиды)

ны — белки соединительной ткани, спонгин — белок мор-

 

ских губок и др.

 

Классификация белков. Протеиды

Протеиды —сложныебелки,содержащиебелковыйи небелковыйкомпонент — простетическую группу.

Белки

Небелковая часть

Функции

Фосфопротеиды (фос-

Остатки фосфорной

Транспорт ионов в клетке,

фопротеины)

кислоты

источник фосфора для строи-

 

 

тельного материала клетки

Гликопротеиды (гли-

Остатки углеводов

Структурная, защитная,

копротеины)

(моносахаридов, оли-

транспортная, отвечает за

 

госахаридов)

свертываемость крови

Нуклеопротеиды (нук-

Остатки нуклеиновых

Участие в делении клеток,

леопротеины)

кислот: ДНК или РНК

биосинтезе белков и передаче

 

 

наследственной информации

21

Белки

Небелковая часть

Функции

Хромопротеиды (хро-

Окрашенные небелко-

Транспортные белки: гемоци-

мопротеины)

вые компоненты

анины (моллюски, ракообраз-

 

 

ные, паукообразные, мече-

 

 

хвосты), гемэритрины (коль-

 

 

чатые черви), хлорокруорины

 

 

(многощетинковые черви)

Металлопротеиды

Ионы металла

Цитохромоксидаза, пластоци-

(металлопротеины)

 

анин (переносчики электро-

 

 

нов), белок крови —

 

 

церулоллазмин; к железосо-

 

 

держащим — лактоферрин

 

 

(белок молока)

Липопротеиды (липо-

Различные липиды:

Транспорт жирных кислот

протеины)

триацилглицерины,

 

 

фосфолипиды, холе-

 

 

стерин и др.

 

Структура белков

Структура

Связи

Описание

Рисунок

 

 

Порядок чередования

 

Первичная

Пептидные

аминокислотных остатков

 

в полипептидной цепи —

 

 

 

 

 

 

линейная структура

 

Пространственное распоВнутримоложение полипептидной Вторичная лекулярные цепи в виде α-спирали или

водородные β-складчатости

22

Структура

Связи

Описание

Рисунок

 

Между ради-

Пространственное распо-

 

 

калами ами-

ложение одной α-спирали-

 

 

нокислот:

зованной полипептидной

 

 

a) водород-

цепи в виде глобулы

 

Третичная

ные;

(клубочка) или фибриллы

 

б) дисульфид-

(нити)

 

 

ные;

 

 

 

в) ионные;

 

 

 

г) гидрофоб-

 

 

 

ные

 

 

Четвер-

Водородные,

Соединенные друг

 

тичная

связи электро-

с другом макромолекулы

 

 

статического

белков с образованием

 

 

взаимодей-

комплекса из нескольких

 

 

ствия

полипептидных цепей

 

Денатурация — потеря белками их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры их молекул.

Ренатурация — процесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру.

Гидролиз —этонеобратимоеразрушениепервичнойструктуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот.

2

1.3. Лабораторно-практическое занятие «ферменты. обнаружение ферментов в биоЛогическом материаЛе»

Разработано: преподаватель Л. А. Жарких, студенты 3-го, 4-го курсов профиля «Биология и Химия»

Т. Сидорова, А. Сафронова, В. Байдала

Цель — формирование знаний о ферментах как о биокатализаторах.

Планируемые результаты:

личностные — развитие интереса к познанию, исследовательской деятельности;

метапредметные — владение навыками самостоятельного

планирования и проведения ученических экспериментов, совершенствование умения наблюдать за ходом процесса, самостоятельно прогнозировать его результат, формулирование обобщения и выводов относительно достоверности результатов исследования, составление обоснованного отчета о проделанной работе;

предметные — знание свойств, классификации ферментов, механизма действия, функций; овладение системой знаний о естественнонаучных методах познания — наблюдении, измерении, моделировании, эксперименте и умением применять эти знания.

Реактивы/оборудование: фелинговая жидкость, дистиллированная вода, крахмальный клейстер, раствор йода, цилиндр, вата, стеклянные палочки, водяная баня, стеклянная воронка, чашка Петри, одноразовые стаканчики, штатив для пробирок, пробирки, спиртовка, держатель для пробирок, пипетка.

2

организационная структура учебного занятия

Этапы и структурные

Содержание, приемы деятельности учителя

элементы

 

Мотивационно-це-

Здравствуйте,ребята!Теманашегозанятия«Ферменты.

левой этап

Обнаружениеферментоввбиологическомматериале».

Сообщение темы

Выузнаетеосвойствахферментов,классификацииивы-

урока, целеполага-

полняемыхфункциях.Выполнителабораторныеопыты.

В ходе изучения нового материала вы будете запол-

ние, инструктаж

нять опорный конспект (Приложение 1.3). При выполне-

 

нии лабораторных опытов воспользуетесь инструктив-

 

ными картами

Операционально-

 

содержательный

 

этап

Рассказ-объяснение, сопровождающийся демонс-

Изучение нового

материала

трацией слайдов (см. теоретический материал

 

к занятию).

 

Ознакомление обучающихся с ходом выполнения лабо-

 

раторных опытов.

 

Организация выполнения обучающимися лабора-

 

торных опытов (парная работа) — наблюдение,

 

корректировка, обобщение результатов работы

 

(Приложение 1.3. Инструктивная карточка к вы-

 

полнению лабораторных опытов)

Лабораторный

Открытие амилазы в слюне

опыт 1

Приготовление разбавленной слюны.

 

Рот ополаскивают 2–3 раза водой. Отмеряют

 

цилиндром 50 мл дистиллированной воды и ополаски-

 

вают ею рот в течение 3–5 минут в несколько при-

 

емов. Собранную жидкость фильтруют через вату

 

и фильтрат используют для работы.

 

Гидролиз крахмала под действием амилазы слюны.

 

В две пробирки наливают по 5 мл крахмального клей-

 

стера и в одну из них — 5 мл воды, а в другую — 5 мл

 

раствора слюны. Обе пробирки со стеклянными

2

Этапы и структурные

Содержание, приемы деятельности учителя

элементы

 

 

палочками в них помещают в водяную баню. Через

 

минуту от каждой смеси отбирают с помощью стек-

 

лянной палочки по капле жидкости и смешивают по

 

отдельности с каплей йода, заранее нанесенной на

 

пластинку

Лабораторный

Реакция с фелинговой жидкостью

опыт 2

К содержимому пробирки со слюной добавляют 1–2 мл

 

фелинговой жидкости и смесь

Рефлексивно-оце-

Выводы по выполненным лабораторным опытам.

ночный этап

 

Организация

Прием «Дерево успеха». Каждый обучающийся выби-

рефлексивной дея-

рает один из листьев и прикрепляет его на дерево

тельности

(плакат или рисунок дерева на доске). Цвета листьев:

 

зеленый — все выполнял правильно, желтый —

 

встречались трудности, красный — много ошибок

теоретический материал к учебному занятию

Ферменты представляют собой молекулы белковой природы, которые взаимодействуют с различными веществами, ускоряя их химическое превращение по определенному пути. При этом они не расходуются.В каждомферментеестьактивныйцентр,присоединяющийсяк субстрату,и каталитическийучасток,запускающийтуили иную химическую реакцию. Эти вещества ускоряют протекающие в организме биохимические реакции без повышения температуры.

Основные свойства ферментов:

специфичность: способность фермента действовать только на специфический субстрат, например липазы — на жиры;

каталитическая эффективность: способность ферментативных белков ускорять биологические реакции в сотни и тысячи раз;

способность к регуляции: в каждой клетке выработка и активность ферментов определяется своеобразной цепью превращений, влияющей на способность этих белков вновь синтезироваться.

2

Классификация ферментов

В1961 г. в Москве Международный биохимический союз принял современную классификацию ферментов.

Взависимости от роли в химических реакциях различаются такие классы ферментов:

Оксидоредуктазы — энзимы, выступающие катализаторами

вразличных окислительно-восстановительных реакциях, происходящих в клетках. В данный класс входит 22 подкласса.

Трансферазы — класс ферментов с 9 подклассами. В него входят энзимы, обеспечивающие реакции транспорта между разными субстратами, ферменты, принимающие участие в реакциях взаимопревращения веществ, а также обезвреживания различных органических соединений.

Гидролазы — энзимы, разрывающие внутримолекулярные связи субстрата посредством присоединения к нему молекул воды. В данном классе насчитывается 13 подклассов.

Лиазы — класс, в составе которого находятся только сложные ферменты. В нем насчитывается 7 подклассов. Энзимы, относящиеся к данному классу, выступают катализаторами в реакциях разрыва С-О, С-С, С-N и прочих типов органических связей. Также ферменты класса лиазы участвуют в обратимых биохимических реакциях отщепления негидролитическим путем.

Изомеразы — энзимы, выступающие катализаторами в химических процессах изомерных превращений, происходящих в одной молекуле. Как и к предыдущему классу, к ним относятся только сложные ферменты.

Лигазы, иначе именуемые синтетазами,— класс, включающий 6подклассовипредставляющийэнзимы,катализирующиепроцесссоединениядвухмолекулподвоздействиемаденозинтрифосфата(АТФ).

Вживом организме все ферменты делятся на внутри- и внеклеточные. К внутриклеточным относятся, например, ферменты печени, участвующие в реакциях обезвреживания различных веществ, поступающих с кровью. Они обнаруживаются в крови при повреждении органа, что помогает в диагностике его заболеваний.

Внутриклеточные ферменты, которые являются маркерами

повреждения внутренних органов:

2

печень — аланинаминотрансефраза, аспартатаминотрансфераза, гамма-глютамилтранспептидаза, сорбитдегидрогеназа;

почки — щелочная фосфатаза;

предстательная железа — кислая фосфатаза;

сердечная мышца — лактатдегидрогеназа.

Внеклеточные ферменты выделяются железами во внешнюю среду. Основные из них секретируются клетками слюнных желез, желудочной стенки, поджелудочной железы, кишечника и активно участвуют в пищеварении.

Пищеварительные ферменты

Пищеварительные ферменты — это белки, которые ускоряют расщепление крупных молекул, входящих в состав пищи. Они разделяют такие молекулы на более мелкие фрагменты, которые легче усваиваются клетками. Основные типы пищеварительных ферментов — протеазы, липазы, амилазы.

Основная пищеварительная железа — поджелудочная. Она вырабатывает большинство этих ферментов, а также нуклеаз, расщепляющих ДНК и РНК, и пептидаз, участвующих в образовании свободных аминокислот. Причем незначительное количество образующихся ферментов способно «обработать» большой объем пищи.

При ферментативном расщеплении питательных веществ выделяется энергия, которая расходуется для процессов обмена веществ и жизнедеятельности. Без участия ферментов подобные процессы происходили бы слишком медленно, не обеспечивая организм достаточным энергетическим запасом.

Кроме того, участие ферментов в процессе пищеварения обеспечивает распад питательных веществ до молекул, способных проходить через клетки кишечной стенки и поступать в кровь.

Амилаза

Амилаза вырабатывается слюнными железами. Она действует на крахмал пищи, состоящий из длинной цепи молекул глюкозы. В результате действия этого фермента образуются участки, состоящие из двух соединенных молекул глюкозы, т. е. фруктоза и другие короткоцепочечные углеводы. В дальнейшем они метаболизируются до глюкозы в кишечнике и оттуда всасываются в кровь.

2

Слюнные железы расщепляют только часть крахмала. Амилаза слюны активна в течение короткого времени, пока пища прожевывается. После попадания в желудок фермент инактивируется его кислым содержимым. Большая часть крахмала расщепляется уже в 12-перстной кишке под действием панкреатической амилазы, вырабатываемой поджелудочной железой.

Амилаза начинает расщепление крахмала.

Короткие углеводы, образовавшиеся под действием панкреатической амилазы, попадают в тонкий кишечник. Здесь с помощью мальтазы, лактазы, сахаразы, декстриназы они расщепляются до молекул глюкозы. Нерасщепляющаяся ферментами клетчатка выводится из кишечника с каловыми массами.

Протеазы

Белки, или протеины, — существенная часть человеческого рациона. Для их расщепления необходимы ферменты — протеазы. Они различаются по месту синтеза, субстратам и другим характеристикам. Некоторые из них активны в желудке, например пепсин. Другие вырабатываются поджелудочной железой и активны в просвете кишечника. В самой железе выделяется неактивный предшественник фермента — химотрипсиноген, который начинает действовать только после смешивания с кислым пищевым содержимым, превращаясь в химотрипсин. Такой механизм помогает избежать самоповреждения протеазами клеток поджелудочной железы.

Протеазы расщепляют пищевые белки на более мелкие фрагменты — полипептиды. Ферменты — пептидазы разрушают их до аминокислот, которые усваиваются в кишечнике.

Липазы

Пищевые жиры разрушаются ферментами-липазами, которые также вырабатываются поджелудочной железой. Они расщепляют молекулы жира на жирные кислоты и глицерин. Такая реакция требует наличия в просвете 12-перстной кишки желчи, образующейся в печени.

Механизм действия ферментов

Действие ферментов можно разделить на несколько этапов, в частности:

2

первыйэтапподразумеваетприсоединениесубстратак энзиму, вследствие чего формируется фермент-субстратный комплекс;

второй этап заключается в преобразовании полученного комплекса в один или сразу несколько переходных комплексов;

третий этап — образование комплекса фермент-продукт;

четвертый этап подразумевает разделение конечного продукта реакции и фермента, остающегося в неизменном виде.

1.4. Лабораторно-практическое занятие «коЛичественное опредеЛение витамина с»

Разработано: преподаватель Л. А. Жарких, студенты 3-го, 4-го курсов профиля «Биология и Химия»

Т. Сидорова, А. Сафронова, В. Байдала, профиля «Биоэкология» Е. Павликова

Цель — углубить и обобщить знания о значении витаминов, содержании их в продуктах питания, роли витаминов в обмене веществ.

Планируемые результаты:

личностные — развитие интереса к познанию, исследовательской деятельности;

метапредметные — владение навыками самостоятельного

планирования и проведения ученических экспериментов, совершенствование умений наблюдать за ходом процесса, самостоятельное прогнозирование его результата, формулирование обобщения и выводов относительно достоверности результатов исследования, составление обоснованного отчета о проделанной работе;

предметные — знание понятия «Витамины», их биологической роли; количественное определение витамина С; овладение системой знаний о естественнонаучных методах познания — наблюдении, измерении, моделировании, эксперименте — и умением применять эти знания.

0

Соседние файлы в предмете [НЕСОРТИРОВАННОЕ]