Лабораторный практикум по биологии в профильных классах с применением ресурсов технопарка. В 2 частях. Ч.1. Сборник учебно-методических материалов
.pdfГлобулины |
Иммуноглобулины (гуморальный иммунитет), транскортин |
|
(переносит глюкокортикоидные гормоны), составляют боль- |
|
шую часть белков семян многих растений |
Протамины |
Образуют комплексы с нуклеиновыми кислотами; образуют |
|
хроматин, в связи с чем представлены во всех ядросодер- |
|
жащих клетках |
Гистоны |
Входят в состав хроматина, поэтому имеются во всех ядро- |
|
содержащих клетках. В процессе эволюции — консерватив- |
|
ные белки |
Проламины |
Являются запасными белками злаков: глиадин — зерна |
|
пшеницы и ржи, гордеин — зерна ячменя, зеин — зерна |
|
кукурузы |
Глютелины |
Содержатся в семенах злаков и зеленых частях растений. |
|
В семенах пшеницы — глютенин, риса — оризенин. Глиа- |
|
дин и глютенин образуют клейковину, которая определяет |
|
качество муки и теста |
Склеропротеины |
Фиброин шелка, кератины волос, рогов, копыт, коллаге- |
(протеиноиды) |
ны — белки соединительной ткани, спонгин — белок мор- |
|
ских губок и др. |
|
Классификация белков. Протеиды |
Протеиды —сложныебелки,содержащиебелковыйи небелковыйкомпонент — простетическую группу.
Белки |
Небелковая часть |
Функции |
Фосфопротеиды (фос- |
Остатки фосфорной |
Транспорт ионов в клетке, |
фопротеины) |
кислоты |
источник фосфора для строи- |
|
|
тельного материала клетки |
Гликопротеиды (гли- |
Остатки углеводов |
Структурная, защитная, |
копротеины) |
(моносахаридов, оли- |
транспортная, отвечает за |
|
госахаридов) |
свертываемость крови |
Нуклеопротеиды (нук- |
Остатки нуклеиновых |
Участие в делении клеток, |
леопротеины) |
кислот: ДНК или РНК |
биосинтезе белков и передаче |
|
|
наследственной информации |
21
Белки |
Небелковая часть |
Функции |
Хромопротеиды (хро- |
Окрашенные небелко- |
Транспортные белки: гемоци- |
мопротеины) |
вые компоненты |
анины (моллюски, ракообраз- |
|
|
ные, паукообразные, мече- |
|
|
хвосты), гемэритрины (коль- |
|
|
чатые черви), хлорокруорины |
|
|
(многощетинковые черви) |
Металлопротеиды |
Ионы металла |
Цитохромоксидаза, пластоци- |
(металлопротеины) |
|
анин (переносчики электро- |
|
|
нов), белок крови — |
|
|
церулоллазмин; к железосо- |
|
|
держащим — лактоферрин |
|
|
(белок молока) |
Липопротеиды (липо- |
Различные липиды: |
Транспорт жирных кислот |
протеины) |
триацилглицерины, |
|
|
фосфолипиды, холе- |
|
|
стерин и др. |
|
Структура белков
Структура |
Связи |
Описание |
Рисунок |
|
|
Порядок чередования |
|
Первичная |
Пептидные |
аминокислотных остатков |
|
в полипептидной цепи — |
|
||
|
|
|
|
|
|
линейная структура |
|
Пространственное распоВнутримоложение полипептидной Вторичная лекулярные цепи в виде α-спирали или
водородные β-складчатости
22
Структура |
Связи |
Описание |
Рисунок |
|
Между ради- |
Пространственное распо- |
|
|
калами ами- |
ложение одной α-спирали- |
|
|
нокислот: |
зованной полипептидной |
|
|
a) водород- |
цепи в виде глобулы |
|
Третичная |
ные; |
(клубочка) или фибриллы |
|
б) дисульфид- |
(нити) |
|
|
|
ные; |
|
|
|
в) ионные; |
|
|
|
г) гидрофоб- |
|
|
|
ные |
|
|
Четвер- |
Водородные, |
Соединенные друг |
|
тичная |
связи электро- |
с другом макромолекулы |
|
|
статического |
белков с образованием |
|
|
взаимодей- |
комплекса из нескольких |
|
|
ствия |
полипептидных цепей |
|
Денатурация — потеря белками их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры их молекул.
Ренатурация — процесс, обратный денатурации, при котором белки возвращают свою природную структуру.
Гидролиз —этонеобратимоеразрушениепервичнойструктуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот.
2
1.3. Лабораторно-практическое занятие «ферменты. обнаружение ферментов в биоЛогическом материаЛе»
Разработано: преподаватель Л. А. Жарких, студенты 3-го, 4-го курсов профиля «Биология и Химия»
Т. Сидорова, А. Сафронова, В. Байдала
Цель — формирование знаний о ферментах как о биокатализаторах.
Планируемые результаты:
•личностные — развитие интереса к познанию, исследовательской деятельности;
•метапредметные — владение навыками самостоятельного
планирования и проведения ученических экспериментов, совершенствование умения наблюдать за ходом процесса, самостоятельно прогнозировать его результат, формулирование обобщения и выводов относительно достоверности результатов исследования, составление обоснованного отчета о проделанной работе;
• предметные — знание свойств, классификации ферментов, механизма действия, функций; овладение системой знаний о естественнонаучных методах познания — наблюдении, измерении, моделировании, эксперименте и умением применять эти знания.
Реактивы/оборудование: фелинговая жидкость, дистиллированная вода, крахмальный клейстер, раствор йода, цилиндр, вата, стеклянные палочки, водяная баня, стеклянная воронка, чашка Петри, одноразовые стаканчики, штатив для пробирок, пробирки, спиртовка, держатель для пробирок, пипетка.
2
организационная структура учебного занятия
Этапы и структурные |
Содержание, приемы деятельности учителя |
элементы |
|
Мотивационно-це- |
Здравствуйте,ребята!Теманашегозанятия«Ферменты. |
левой этап |
Обнаружениеферментоввбиологическомматериале». |
Сообщение темы |
Выузнаетеосвойствахферментов,классификацииивы- |
урока, целеполага- |
полняемыхфункциях.Выполнителабораторныеопыты. |
В ходе изучения нового материала вы будете запол- |
|
ние, инструктаж |
нять опорный конспект (Приложение 1.3). При выполне- |
|
нии лабораторных опытов воспользуетесь инструктив- |
|
ными картами |
Операционально- |
|
содержательный |
|
этап |
Рассказ-объяснение, сопровождающийся демонс- |
Изучение нового |
|
материала |
трацией слайдов (см. теоретический материал |
|
к занятию). |
|
Ознакомление обучающихся с ходом выполнения лабо- |
|
раторных опытов. |
|
Организация выполнения обучающимися лабора- |
|
торных опытов (парная работа) — наблюдение, |
|
корректировка, обобщение результатов работы |
|
(Приложение 1.3. Инструктивная карточка к вы- |
|
полнению лабораторных опытов) |
Лабораторный |
Открытие амилазы в слюне |
опыт 1 |
Приготовление разбавленной слюны. |
|
Рот ополаскивают 2–3 раза водой. Отмеряют |
|
цилиндром 50 мл дистиллированной воды и ополаски- |
|
вают ею рот в течение 3–5 минут в несколько при- |
|
емов. Собранную жидкость фильтруют через вату |
|
и фильтрат используют для работы. |
|
Гидролиз крахмала под действием амилазы слюны. |
|
В две пробирки наливают по 5 мл крахмального клей- |
|
стера и в одну из них — 5 мл воды, а в другую — 5 мл |
|
раствора слюны. Обе пробирки со стеклянными |
2
Этапы и структурные |
Содержание, приемы деятельности учителя |
элементы |
|
|
палочками в них помещают в водяную баню. Через |
|
минуту от каждой смеси отбирают с помощью стек- |
|
лянной палочки по капле жидкости и смешивают по |
|
отдельности с каплей йода, заранее нанесенной на |
|
пластинку |
Лабораторный |
Реакция с фелинговой жидкостью |
опыт 2 |
К содержимому пробирки со слюной добавляют 1–2 мл |
|
фелинговой жидкости и смесь |
Рефлексивно-оце- |
Выводы по выполненным лабораторным опытам. |
ночный этап |
|
Организация |
Прием «Дерево успеха». Каждый обучающийся выби- |
рефлексивной дея- |
рает один из листьев и прикрепляет его на дерево |
тельности |
(плакат или рисунок дерева на доске). Цвета листьев: |
|
зеленый — все выполнял правильно, желтый — |
|
встречались трудности, красный — много ошибок |
теоретический материал к учебному занятию
Ферменты представляют собой молекулы белковой природы, которые взаимодействуют с различными веществами, ускоряя их химическое превращение по определенному пути. При этом они не расходуются.В каждомферментеестьактивныйцентр,присоединяющийсяк субстрату,и каталитическийучасток,запускающийтуили иную химическую реакцию. Эти вещества ускоряют протекающие в организме биохимические реакции без повышения температуры.
Основные свойства ферментов:
•специфичность: способность фермента действовать только на специфический субстрат, например липазы — на жиры;
•каталитическая эффективность: способность ферментативных белков ускорять биологические реакции в сотни и тысячи раз;
•способность к регуляции: в каждой клетке выработка и активность ферментов определяется своеобразной цепью превращений, влияющей на способность этих белков вновь синтезироваться.
2
Классификация ферментов
В1961 г. в Москве Международный биохимический союз принял современную классификацию ферментов.
Взависимости от роли в химических реакциях различаются такие классы ферментов:
• Оксидоредуктазы — энзимы, выступающие катализаторами
вразличных окислительно-восстановительных реакциях, происходящих в клетках. В данный класс входит 22 подкласса.
• Трансферазы — класс ферментов с 9 подклассами. В него входят энзимы, обеспечивающие реакции транспорта между разными субстратами, ферменты, принимающие участие в реакциях взаимопревращения веществ, а также обезвреживания различных органических соединений.
• Гидролазы — энзимы, разрывающие внутримолекулярные связи субстрата посредством присоединения к нему молекул воды. В данном классе насчитывается 13 подклассов.
• Лиазы — класс, в составе которого находятся только сложные ферменты. В нем насчитывается 7 подклассов. Энзимы, относящиеся к данному классу, выступают катализаторами в реакциях разрыва С-О, С-С, С-N и прочих типов органических связей. Также ферменты класса лиазы участвуют в обратимых биохимических реакциях отщепления негидролитическим путем.
• Изомеразы — энзимы, выступающие катализаторами в химических процессах изомерных превращений, происходящих в одной молекуле. Как и к предыдущему классу, к ним относятся только сложные ферменты.
•Лигазы, иначе именуемые синтетазами,— класс, включающий 6подклассовипредставляющийэнзимы,катализирующиепроцесссоединениядвухмолекулподвоздействиемаденозинтрифосфата(АТФ).
Вживом организме все ферменты делятся на внутри- и внеклеточные. К внутриклеточным относятся, например, ферменты печени, участвующие в реакциях обезвреживания различных веществ, поступающих с кровью. Они обнаруживаются в крови при повреждении органа, что помогает в диагностике его заболеваний.
Внутриклеточные ферменты, которые являются маркерами
повреждения внутренних органов:
2
•печень — аланинаминотрансефраза, аспартатаминотрансфераза, гамма-глютамилтранспептидаза, сорбитдегидрогеназа;
•почки — щелочная фосфатаза;
•предстательная железа — кислая фосфатаза;
•сердечная мышца — лактатдегидрогеназа.
Внеклеточные ферменты выделяются железами во внешнюю среду. Основные из них секретируются клетками слюнных желез, желудочной стенки, поджелудочной железы, кишечника и активно участвуют в пищеварении.
Пищеварительные ферменты
Пищеварительные ферменты — это белки, которые ускоряют расщепление крупных молекул, входящих в состав пищи. Они разделяют такие молекулы на более мелкие фрагменты, которые легче усваиваются клетками. Основные типы пищеварительных ферментов — протеазы, липазы, амилазы.
Основная пищеварительная железа — поджелудочная. Она вырабатывает большинство этих ферментов, а также нуклеаз, расщепляющих ДНК и РНК, и пептидаз, участвующих в образовании свободных аминокислот. Причем незначительное количество образующихся ферментов способно «обработать» большой объем пищи.
При ферментативном расщеплении питательных веществ выделяется энергия, которая расходуется для процессов обмена веществ и жизнедеятельности. Без участия ферментов подобные процессы происходили бы слишком медленно, не обеспечивая организм достаточным энергетическим запасом.
Кроме того, участие ферментов в процессе пищеварения обеспечивает распад питательных веществ до молекул, способных проходить через клетки кишечной стенки и поступать в кровь.
Амилаза
Амилаза вырабатывается слюнными железами. Она действует на крахмал пищи, состоящий из длинной цепи молекул глюкозы. В результате действия этого фермента образуются участки, состоящие из двух соединенных молекул глюкозы, т. е. фруктоза и другие короткоцепочечные углеводы. В дальнейшем они метаболизируются до глюкозы в кишечнике и оттуда всасываются в кровь.
2
Слюнные железы расщепляют только часть крахмала. Амилаза слюны активна в течение короткого времени, пока пища прожевывается. После попадания в желудок фермент инактивируется его кислым содержимым. Большая часть крахмала расщепляется уже в 12-перстной кишке под действием панкреатической амилазы, вырабатываемой поджелудочной железой.
Амилаза начинает расщепление крахмала.
Короткие углеводы, образовавшиеся под действием панкреатической амилазы, попадают в тонкий кишечник. Здесь с помощью мальтазы, лактазы, сахаразы, декстриназы они расщепляются до молекул глюкозы. Нерасщепляющаяся ферментами клетчатка выводится из кишечника с каловыми массами.
Протеазы
Белки, или протеины, — существенная часть человеческого рациона. Для их расщепления необходимы ферменты — протеазы. Они различаются по месту синтеза, субстратам и другим характеристикам. Некоторые из них активны в желудке, например пепсин. Другие вырабатываются поджелудочной железой и активны в просвете кишечника. В самой железе выделяется неактивный предшественник фермента — химотрипсиноген, который начинает действовать только после смешивания с кислым пищевым содержимым, превращаясь в химотрипсин. Такой механизм помогает избежать самоповреждения протеазами клеток поджелудочной железы.
Протеазы расщепляют пищевые белки на более мелкие фрагменты — полипептиды. Ферменты — пептидазы разрушают их до аминокислот, которые усваиваются в кишечнике.
Липазы
Пищевые жиры разрушаются ферментами-липазами, которые также вырабатываются поджелудочной железой. Они расщепляют молекулы жира на жирные кислоты и глицерин. Такая реакция требует наличия в просвете 12-перстной кишки желчи, образующейся в печени.
Механизм действия ферментов
Действие ферментов можно разделить на несколько этапов, в частности:
2
•первыйэтапподразумеваетприсоединениесубстратак энзиму, вследствие чего формируется фермент-субстратный комплекс;
•второй этап заключается в преобразовании полученного комплекса в один или сразу несколько переходных комплексов;
•третий этап — образование комплекса фермент-продукт;
•четвертый этап подразумевает разделение конечного продукта реакции и фермента, остающегося в неизменном виде.
1.4. Лабораторно-практическое занятие «коЛичественное опредеЛение витамина с»
Разработано: преподаватель Л. А. Жарких, студенты 3-го, 4-го курсов профиля «Биология и Химия»
Т. Сидорова, А. Сафронова, В. Байдала, профиля «Биоэкология» Е. Павликова
Цель — углубить и обобщить знания о значении витаминов, содержании их в продуктах питания, роли витаминов в обмене веществ.
Планируемые результаты:
•личностные — развитие интереса к познанию, исследовательской деятельности;
•метапредметные — владение навыками самостоятельного
планирования и проведения ученических экспериментов, совершенствование умений наблюдать за ходом процесса, самостоятельное прогнозирование его результата, формулирование обобщения и выводов относительно достоверности результатов исследования, составление обоснованного отчета о проделанной работе;
• предметные — знание понятия «Витамины», их биологической роли; количественное определение витамина С; овладение системой знаний о естественнонаучных методах познания — наблюдении, измерении, моделировании, эксперименте — и умением применять эти знания.
0
