Лабораторный практикум по биологии в профильных классах с применением ресурсов технопарка. В 2 частях. Ч.1. Сборник учебно-методических материалов

Ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан:

Гетероциклические аминокислоты: триптофан, гистидин, пролин:

Аминокислоты классифицируют на заменимые и незаменимые (эссенциальные).

1.Незаменимые (эссенциальные) аминокислоты не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей. Они необходимы для обеспечения и поддержания роста: аргинин, валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.

2.Заменимые аминокислоты. Организм может синтезировать около 10 аминокислот для обеспечения биологических потребностей, поэтому строгое поступление их с пищей необязательно (аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, пролин, серин, тирозин).

11

В зависимости от взаимного расположения функциональных групп (карбоксильной и аминогруппы) в углеводородной цепи различают α-, β-, γ- и т. д. аминокислоты. Обозначение атомов углерода при этом начинают с углерода, ближнего к карбоксильной группе. За основу названия берется название соответствующей карбоновой кислоты:

Наибольшее значение имеют α-аминокислоты, поскольку только они встречаются в природе и служат исходными веществами для синтеза белков в живых организмах.

У всех α-аминокислот, кроме аминоуксусной кислоты, или глицина, H2N—СН2—СООН, α-углеродный атом имеет четыре различных заместителя, т. е. является асимметрическим, или хиральным. Следовательно, для каждой аминокислоты возможно существование двух оптических изомеров:

В природе встречаются только L-аминокислоты.

Две конфигурации одной аминокислоты — L- и D- — обладают по отношению друг к другу зеркальной симметрией, поэтому естественно считать их энергетически равноценными. Однако нарушение идентичности этих форм на атомном уровне приводит к небольшому энергетическому различию, например для L- и D-аланина — порядка 10­17 кДж/моль. Эта очень маленькая разница в энергиях оказывается ощутимой в геологическом масштабе времени. У природы было достаточно времени, чтобы избавиться от

12

термодинамически менее стабильных α-D-аминокислот. Поэтому в природе встречаются α-аминокислоты L-типа.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и в зависимости от состава радикала могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты, как амфотерные соединения, сочетают свойства карбоновых кислот и органических оснований.

Как кислоты, они взаимодействуют с основаниями, образуя соль и воду:

Как карбоновые кислоты, они взаимодействуют со спиртами, образуя сложные эфиры:

Как основания, аминокислоты реагируют с кислотами, образуя соли:

Важнейшим свойством аминокислот является их способность вступать в реакцию поликонденсации друг с другом:

1

Связь , образующуюся между остатком —NH— аминогруппы одной молекулы аминокислоты и остатком —СО— карбоксильной группы другой молекулы аминокислоты, называют пептидной связью.

Аминокислоты соединяются друг с другом посредством пептидной связи. Эта связь образуется путем выделения молекулы воды при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты. Реакция, идущая с выделением воды, называется реакциейконденсации, а возникающая ковалентная азот-углеродная связь — пептидной связью.

Соединения, образующиеся в результате конденсации двух аминокислот, представляют собой дипептид. На одном конце его молекулы находится аминогруппа, а на другом — свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие молекулы.

Еслитакимобразомсоединяетсямногоаминокислот,тообразуется полипептид. Полипептидные цепи бывают очень длинными имогут состоятьизразличныхаминокислот.Всоставбелковоймолекулыможет входитькакоднаполипептиднаяцепь,такинесколькотакихцепей.

Применение аминокислот

•В медицине при изготовлении лекарственных препаратов,

втом числе при нарушениях обмена веществ и заболеваниях органов пищеварения, при некоторых заболеваниях центральной нервной системы, заболеваниях органов дыхания.

•Аминокислоты находят широкое применение в качестве добавок к кормам для домашних и сельскохозяйственных животных.

1

Например, лизином, триптофаном, треонином и метионином обогащают корма сельскохозяйственных животных.

•Аминокислоты используются при изготовлении биологически активных добавок (БАД) к пище (так называемые «протеиновые коктейли»).

•Добавление натриевой соли глутаминовой кислоты (глутамата натрия) придает ряду продуктов мясной вкус, поэтому ее добавляют

кколбасам, консервам и т. д.

•Аминокислоты широко используются для производства красителей,в парфюмернойпромышленности,в производствемоющих средств, синтетических волокон (капрона), пленки и т. д.

1.2. Лабораторно-практическое занятие «свойства беЛков»

Разработано: преподаватель Л. А. Жарких, студенты 3-го, 4-го курсов профиля «Биология и Химия»

Т. Сидорова, А. Сафронова, В. Байдала

Цель — развитие и систематизация на межпредметном уровне знаний о природных высокомолекулярных веществах — белках, их строении, свойствах и функциях.

Планируемые результаты:

•личностные—формированиемировоззрения,соответствующе- го современному уровню развития науки и общественной практики;

•метапредметные — использование при освоении знаний

приемов логического мышления: выделять характерные признаки понятий и устанавливать их взаимосвязь, применять соответствующиепонятиядляобъясненияотдельныхфактови явлений;выбирать основания и критерии для классификации веществ и химических реакций; владеть навыками самостоятельного планирования и проведения ученических экспериментов, совершенствовать умения

1

наблюдать за ходом процесса, самостоятельно прогнозировать его результат, формулировать обобщения и выводы относительно достоверности результатов исследования, составлять обоснованный отчет о проделанной работе;

• предметные — знание уровней организации белковых молекул, механизмов образования первичной структуры белка, причин образования вторичной, третичной, четвертичной структур, многообразия химических свойств белков; установление причинноследственных связей (функции — строение — конфигурация — свойства), принадлежности изученных органических веществ по их составу и строению к определенному классу/группе соединений, давать им названия по систематической номенклатуре и приводить тривиальные названия для отдельных представителей органических веществ; характеризовать состав, строение, физические и химические свойства типичных представителей различных классов органических веществ.

Реактивы/оборудование: раствор белка, концентрированная азотная, серная и соляная кислоты, 5%-й раствор трихлоруксусной кислоты, 20%-й раствор сульфосалициловой кислоты, 1%-й раствор CuSO4, 10%-й раствор ацетата свинца, кристаллический хлорид натрия, этиловый спирт, штатив для пробирок, пробирки, спиртовка, держатель для пробирок, пипетка.

организационная структура учебного занятия

1

1

Белки — это высокомолекулярные соединения (полимеры), состоящие из α-аминокислот — мономерных звеньев, соединенных между собой пептидными связями.

Протеины — простые белки, состоящие только из белковой части.

20